Les protéines cytosquelettiques chez les bactéries

Les cellules bactériennes possèdent diverses protéines cytosquelettiques, y compris des homologues eucaryotes de l’actine, de la tubuline et des filaments intermédiaires, ainsi qu’un quatrième groupe unique, les protéines MinD-ParA.

Les

homologues de l’actine, MreB et Mbl, se trouvent en abondance dans les bactéries en forme de bâtonnet et de spirale. Ces protéines forment des échafaudages en spirale qui guident la formation de la paroi cellulaire du peptidoglycane.

Un autre homologue d’actine, ParM, est codé par des plasmides non génomiques résistants aux antibiotiques chez certaines bactéries et s’assemble spontanément en filaments.

Au cours de la division cellulaire, les polymères filamentaires en croissance écartent les copies plasmidiques vers les extrémités opposées de la cellule.

Les homologues de la tubuline, FtsZ et BtubA/B, polymérisent en filaments ou en anneaux.

Les filaments FtsZ s’assemblent dans l’anneau Z au milieu de la cellule pour initier la division cellulaire.

Les sous-unités de la crescentine sont les seules protéines intermédiaires de type filament identifiées chez les bactéries. Ils créent une forme de croissant chez certaines bactéries comme Caulobacter crescentus. En l’absence de sous-unités de croissant, ces bactéries prennent la forme d’un bâtonnet.

MinD et ParA sont des ATPases propres aux cellules bactériennes et sont nécessaires à la division cellulaire.