25.11
La polymérisation de l'actine
La polymérisation de l’actine peut se produire spontanément ou par le biais de protéines de liaison à l’actine.
La polymérisation spontanée de l’actine comporte trois phases : la nucléation, l’élongation et l’état d’équilibre.
Au cours de la nucléation, trois monomères d’actine s’assemblent en un noyau d’actine.
Lors de l’allongement, des monomères sont rapidement ajoutés à chaque extrémité du noyau pour former un filament. L’extrémité avec l’ajout plus rapide de monomères est appelée l’extrémité positive ou l’extrémité barbelée, et l’autre est l’extrémité négative ou l’extrémité pointue.
À l’état stationnaire, les taux d’ajout de monomères et de désassemblage du filament sont égaux.
La polymérisation médiée par les protéines de liaison à l’actine nécessite deux protéines, la profiline et la formine.
La profiline se lie aux monomères de G-actine liés à l’ADP et catalyse l’échange ADP/ATP en formant des complexes ATP-G-actine-profiline.
La formine a un domaine FH1 filiforme qui se lie aux complexes ATP-G-actine-profiline et un domaine FH2 en forme de beignet qui se lie à la F-actine.
FH2 supprime la protéine de coiffage de l’extrémité positive de l’actine F pour permettre aux complexes ATP-G-actine-profiline du domaine FH1 de se lier à l’actine F non coiffée.
Lors de la liaison, le complexe ATP-G-Actine-profiline subit une hydrolyse de l’ATP, libérant de la profiline et permettant une polymérisation rapide de l’actine à l’extrémité positive du filament.
La polymérisation de l'actine se produit par l'association tête-à-queue (tête-bêche) de sites de liaison sur l'actine monomère ou l'actine G pour form…
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