Mécanisme de l’ATP Synthase

L’ATP synthase est une machine moléculaire où le mouvement des protons entraîne la rotation de la tige centrale ou de la sous-unité γ.

Cette γ-sous-unité en rotation passe à travers une tête globulaire hexamérique composée de trois paires de sous-unités α-β.

Chaque sous-unité β possède un site catalytique qui peut atteindre trois états conformationnels : ouvert, lâche et serré, chacun variant dans son affinité pour les substrats et le produit.

Le cycle catalytique de la synthèse de l’ATP commence par l’état ouvert d’une sous-unité β. Les substrats - ADP et phosphate inorganique - peuvent alors pénétrer dans le site catalytique.

Lorsque la sous-unité γ pivote de 120 degrés, elle transforme le site catalytique en un état lâche. Cela permet aux substrats de se lier faiblement au site catalytique.

Lorsque la sous-unité γ tourne encore de 120 degrés, le site catalytique passe à l’état étanche. Cela fait que les substrats se lient étroitement au site catalytique et se condensent spontanément en un ATP étroitement lié.

Lors de la rotation suivante de la sous-unité γ, le site catalytique repasse à l’état ouvert, où il perd l’affinité pour l’ATP, la libérant ainsi.

Dans l’ensemble, le processus se poursuit avec la rotation induite par les protons du rotor et de la tige centrale, suivie des changements de conformation de la tête globulaire qui permettent l’entrée de l’ADP et du phosphate inorganique et la génération ultérieure d’ATP.