La structure des filaments intermédiaires

Les filaments intermédiaires sont des protéines cytosquelettiques avec de longues structures en forme de corde.

Ils sont appelés filaments intermédiaires car leur largeur est d’environ dix nanomètres, ce qui se situe entre les largeurs des microfilaments et des microtubules.

Les filaments intermédiaires se forment par l’association latérale de filaments de longueur unitaire qui sont formés par l’association en plusieurs étapes des tétramères.

Structurellement, tous les tétramères ont un noyau protéique fibreux tripartite commun, composé d’un domaine de bâtonnet alpha-hélicoïdal conservé en son centre, d’une tête N-terminale variable et de domaines de queue C-terminale.

Les sous-unités hélicoïdales ont des répétitions de sept acides aminés chacune, riches en acides aminés hydrophobes comme la leucine, l’isoleucine, la méthionine ou la valine, ce qui rend le noyau des filaments intermédiaires non polaire.

Le domaine hydrophobe des bâtonnets aide aux associations latérales et à l’enroulement des monomères pour la formation de filaments. Les domaines de la tête et de la queue interagissent avec les protéines, y compris les intégrines, les liaisons cytosquelettiques dans le cytoplasme et la nesprine reliant la matrice nucléaire et le cytosquelette dans la membrane nucléaire.