17.6
Les bourgeons de la vésicule COPI et COPII se détachent spontanément de la membrane de l’organite donneur lorsque les folioles de chaque côté de la plaque bourgeonnante fusionnent. Ces vésicules peuvent maintenant transporter la cargaison vers l’organite cible.
Les vésicules enrobées de clathrine ont besoin de dynamine, une protéine cytosolique de liaison au GTP, pour pincer le bourgeon.
Tout d’abord, la dynamine s’assemble comme un collier hélicoïdal autour du col du bourgeon enduit invaginé.
La dynamine contient un domaine de liaison phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate ou PIP, qui ancre la protéine à la membrane, et des domaines GTPase qui couplent l’hydrolyse du GTP avec la contraction de la dynamine.
L’énergie dérivée de l’hydrolyse du GTP entraîne un changement de conformation de la dynamine qui s’étire en tordant l’hélice au niveau du cou jusqu’à ce que le bourgeon se détache de la membrane plasmique.
Le pincement déclenche la phosphatase PIP pour épuiser le phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate de la membrane vésiculaire. Cela affaiblit la liaison de la protéine adaptatrice à la membrane et déstabilise l’enveloppe de clathrine.
La protéine chaperon Hsp70 et son co-chaperon
Le bourgeonnement des vésicules est orchestré par des protéines cytosoliques distinctes telles que les protéines adaptatrices, les protéines d'envelop…
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