L’assemblage du manteau et les GTPases

Les enveloppes vésiculaires sont composées de sous-unités de protéines d’enveloppe et de protéines adaptatrices. Les protéines adaptatrices utilisent leurs domaines de liaison PIP pour interagir avec les PIP et plier le côté cytosolique de la membrane plasmique. Cela permet aux sous-unités de la protéine d’enrobage de se lier à la membrane.

Les protéines de liaison au GTP telles que Sar1, une petite GTPase dans le RE, régulent le recrutement des protéines d’enveloppe pour contrôler l’emplacement et le moment de la formation et de la fusion des vésicules COPII. Ils basculent entre un état inactif lié au GDP et un état actif lié au GTP.

Les facteurs d’échange de nucléotides de guanine ou GEF catalysent l’échange de GDP pour GTP dans la protéine, tandis que les protéines activatrices de GTPase ou GAPs catalysent l’hydrolyse de GTP, désactivant ainsi les protéines.

Le complexe cytoplasmique inactif Sar1-GDP se lie à Sar1-GEF, situé dans la membrane du RE. En conséquence, le GTP remplace le GDP sur Sar1, exposant une hélice amphiphile qui interagit avec la membrane du RE.

Le complexe Sar1-GTP lié à l’ER recrute des protéines adaptatrices COPII, le sous-complexe Sec23/24. Cela permet aux protéines de l’enveloppe de s’assembler et d’initier le bourgeonnement des vésicules.