La glycosylation des protéines

Les protéines membranaires s’étendant à partir de la surface d’une cellule portent souvent des chaînes glucidiques ou des glycanes attachés de manière covalente.

L’ajout de glycanes aux protéines, ou glycosylation, est catalysé par les glycosyltransférases qui attachent des unités de sucre aux chaînes latérales d’acides aminés à l’aide de différents mécanismes.

Les sucres sont ajoutés aux groupes hydroxyles de sérines ou de thréonines sélectionnées dans la glycosylation de type O ou aux groupes amides de l’asparagine dans la glycosylation de type N.

La synthèse des glycoprotéines commence dans le RE rugueux avec un glycane précurseur de 14 sucres préformé contenant trois glucose, neuf mannose et deux N-acétylglucosamines. Cinq des quatorze sucres forment un noyau conservé dans tous les oligosaccharides liés à l’azote, tandis que d’autres varient.

Le noyau est pré-assemblé sur un support lipidique lié à la membrane RE, le phosphate de Dolichol.

Lorsqu’un polypeptide nouvellement synthétisé émerge dans la lumière du RE, l’enzyme oligosaccharyltransférase liée à la membrane aide le précurseur à se fixer à des asparagines sélectionnées.

Le précurseur est ensuite modifié par les glycosi