Les hydrolases lysosomales

Les lysosomes contiennent différentes enzymes qui aident à dégrader les macromolécules.

Ces enzymes sont actives de manière optimale à un pH acide de 5 et utilisent des molécules d’eau pour briser les liaisons chimiques dans leurs substrats. Ainsi, les enzymes lysosomales sont appelées hydrolases acides.

Les hydrolases lysosomales sont produites dans le RE rugueux et transportées vers l’appareil de Golgi. Là, les hydrolases sont marquées avec des groupes Mannose-6-Phosphate ou M6P qui sont ajoutés aux oligosaccharides liés à l’N sur les enzymes.

Les récepteurs transmembranaires reconnaissent spécifiquement les marqueurs M6P et ancrent les hydrolases du côté luménal de la membrane, tandis que l’enveloppe de clathrine s’assemble du côté cytosolique.

Les enzymes liées aux récepteurs bourgeonnent sous forme de vésicules enrobées de clathrine à partir du réseau trans-Golgi et se déplacent vers l’endosome précoce.

Parce que les récepteurs M6P ne peuvent pas se lier aux hydrolases à un pH inférieur à 6, le pH acide de l’endosome provoque la libération des enzymes dans la lumière endosomale.

L’endosome précoce mûrit jusqu’à l’endosome tardif et fusionne avec le lysosome pour livrer les enzymes à leur destination finale, l’endolysosome.