Translocation Post-Traductionnelle de Protéines vers le RER

Certaines protéines sont complètement synthétisées par des particules de ribosomes libres dans le cytosol avant d’entrer dans la lumière du RE. Ce mécanisme est appelé translocation post-traductionnelle des protéines.

Après la traduction, les chaperons cytosoliques se lient immédiatement à la chaîne polypeptidique pour éviter qu’elle ne se replie prématurément.

Une fois que la protéine liée au chaperon atteint la membrane du RE, sa séquence de signal est reconnue par un site de reconnaissance dans le canal Sec61.

Ensuite, la protéine commence lentement à glisser dans le canal et émerge à l’extrémité luminale, où elle recrute le chaperon BiP lié à l’ATP.

Le complexe hétérodimérique Sec62/Sec63 hydrolyse l’ATP pour induire un changement conformationnel de la molécule BiP, lui permettant d’embrasser le polypeptide.

De nouvelles molécules BiP continuent de se fixer au polypeptide entrant, l’attirant activement vers le bas dans la lumière du RE.

Lorsque le polypeptide pénètre dans la lumière, sa séquence de signaux est clivée par la peptidase signal située dans la membrane du RE.

À la fin de la translocation, les facteurs d’échange de nucléotides remplacent tous les ADP liés aux molécul