30.5
La formation de filopodia nécessite une réorganisation du cytosquelette d'actine à l'extrémité d'attaque de la cellule en minces faisceaux parallèles par IRSp53.
IRSp53, une protéine multi-domaines, impacte le cytosquelette d’actine et la membrane.
Lorsqu’une cellule reçoit un signal approprié, Cdc42, une petite protéine de la famille Rho, passe à son état actif lié au GTP.
Le Cdc42 lié au GTP recrute des dimères IRSp53 dans la membrane cellulaire, formant des complexes Cdc42-IRSp53 activés.
Le complexe activé mobilise ensuite les nucléateurs d’actine tels que les protéines Ena/VASP vers les extrémités des filaments près de la membrane.
L’accumulation d’Ena/VASP déplace les protéines de coiffage et favorise l’allongement des filaments.
Simultanément, IRSp53 regroupe les molécules de phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate au niveau du feuillet interne de la membrane, induisant une courbure.
Le résultat combiné d’une asymétrie membranaire accrue et d’un allongement de l’actine déforme la membrane, structurant le filopodium.
Au fur et à mesure que le filopodium s’étend, les protéines fascines réticulent les filaments d’actine pour former des faisceaux serrés.
Ce faisceau donne de la ri
Les filopodes sont de fines protubérances cellulaires riches en actine qui jouent un rôle important dans de nombreuses fonctions cellulaires fondament…
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