Organisation des Protéines

Au cours de la traduction, une chaîne d’acides aminés émergeant du ribosome forme la structure protéique primaire. Cette chaîne peptidique est maintenue par des liaisons covalentes entre les extrémités amino-carboxyle de deux acides aminés.

Certains acides aminés établissent des liaisons hydrogène avec leurs voisins pour former des structures secondaires stables telles que des hélices alpha et des feuillets bêta.

Les hélices alpha sont des structures spiralées maintenues ensemble par des liaisons hydrogène entre l’oxygène carbonyle et l’hydrogène amide d’un résidu d’acide aminé sur quatre d’une chaîne polypeptidique.

Les feuillets bêta sont des structures polypeptidiques en zigzag formées lorsque des sections de la chaîne polypeptidique interagissent latéralement par liaison hydrogène.

Des interactions chimiques supplémentaires entre les chaînes latérales d’acides aminés distantes ou le squelette peptidique, telles que les forces hydrophobes, les liaisons ioniques et les ponts disulfures, aident le polypeptide à se replier dans la structure tertiaire. Cette forme 3D est la forme fonctionnelle finale de nombreuses protéines.

Si deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques se combinent à partir de la structure tertiaire en un complexe plus grand, une structure quaternaire est créée. Il peut s’agir de complexes homomères ou hétéromères avec des fonctions cellulaires distinctes.