Repliement des Protéines

Dans un peptide nouvellement synthétisé, les interactions entre ses acides aminés constitutifs guident son repliement en une structure tridimensionnelle stable appelée conformation native, souvent sa forme fonctionnelle.

Tout d’abord, la chaîne polypeptidique linéaire se replie en hélices alpha et en feuillets bêta par liaison hydrogène entre les résidus d’acides aminés.

Des chaînes latérales hydrophobes dépassant des hélices ou des feuillets bêta se rejoignent, éliminant les molécules d’eau environnantes. En conséquence, le polypeptide est emballé dans un intermédiaire faiblement plié avec un noyau hydrophobe.

Les résidus polaires à la surface forment des liaisons hydrogène et des interactions ioniques supplémentaires, tandis que les cystéines adjacentes forment des liaisons disulfure covalentes pour stabiliser la protéine dans sa conformation native.

Pour les protéines à plusieurs cystéines, l’enzyme disulfure isomérase catalyse l’échange rapide de groupes thiols, permettant une formation correcte de liaisons disulfure.

La plupart des protéines ne se replient pas d’elles-mêmes et sont aidées par les protéines de choc thermique et les chaperonines.

Ces chaperons moléculaires accél