Activation et Inactivation des Protéines G

Les protéines G hétérotrimériques sont des protéines ancrées dans une membrane qui alternent entre les états liés au GDP et au GTP et relaient les signaux en aval des RCPG.

Chaque protéine G comprend une sous-unité alpha et des sous-unités bêta et gamma qui sont toujours liées ensemble.

La sous-unité alpha est liée au PIB et attachée à la sous-unité bêta-gamma à l’état de repos.

Lors de la liaison du ligand, le GPCR activé subit un changement de conformation, se lie à G-alpha et expose son site de liaison aux nucléotides pour déclencher l’échange GDP/GTP.

Ensuite, G-alpha se dissocie du récepteur et des sous-unités bêta-gamma, pour se déplacer à travers la membrane. Les sous-unités G bêta-gamma et G-alpha liées au GTP peuvent désormais se lier individuellement et activer des effecteurs comme l’adénylyl cyclase et la phospholipase C-bêta.

Les effecteurs activés libèrent des seconds messagers comme l’adénosine monophosphate cyclique et le trisphosphate d’inositol.

Une fois que le GTP est hydrolysé en GDP, G-alpha ne peut plus se lier à ses effecteurs et se réassocie aux sous-unités bêta gamma qui retournent à l’état de repos.