Identification des Peptides par Spectrométrie de Masse en Tandem

Contrairement à MALDI-TOF, la spectrométrie de masse en tandem, ou MS/MS, utilise deux analyseurs de masse placés en série, séparés par une cellule de collision. Cette technique permet d’identifier la séquence d’acides aminés d’un peptide à partir d’un mélange complexe pour une analyse détaillée.

Tout d’abord, un ioniseur par électronébulisation génère des ions peptidiques et les accélère vers le premier analyseur de masse comme un quadripôle. Cet analyseur agit comme un filtre de masse permettant de sélectionner un seul ion peptidique appelé ion précurseur d’un rapport masse/charge spécifique.

Une fois à l’intérieur de la cellule de collision, l’ion peptidique sélectionné entre en collision avec les molécules de gaz, brisant principalement les liaisons peptidiques et générant des ions plus petits.

Ces ions se déplacent dans le deuxième analyseur de masse comme un temps de vol qui sépare les ions en fonction de leur rapport masse/charge.

Le spectre d'ions produits obtenu permet d'identifier la séquence d'acides aminés du peptide.

La combinaison de la spectrométrie MS/MS et de la chromatographie liquide facilite l’analyse continue des peptides à partir d’échantillons biologiques complexes.

La spectrométrie de vitesse/sm peut également caractériser les lipides, identifier les modifications protéiques post-traductionnelles et détecter de faibles niveaux de biomarqueurs spécifiques à la maladie dans des échantillons biologiques.