Protéines globulaires

Les protéines ont évolué pour former des structures quaternaires et des complexes multi-unités lorsque des molécules plus grosses sont nécessaires à la cellule plutôt que d’avoir des chaînes d’acides aminés plus longues. La plupart des protéines appartiennent à l’une des deux catégories suivantes : globulaire et fibreuse.

Les protéines globulaires sont compactes, avec leur chaîne d’acides aminés enroulée en forme de sphéroïde. Leurs structures secondaires sont généralement un mélange d’hélices alpha et de feuillets bêta.

La plupart des protéines intracellulaires sont globulaires et solubles dans l’eau, comme de nombreuses enzymes et facteurs de transcription. Dans ces structures, les acides aminés hydrophobes s’entassent étroitement au milieu de la structure sphéroïde, tandis que les acides aminés hydrophiles se trouvent sur la surface externe.

Les protéines globulaires interagissent les unes avec les autres dans une variété de configurations, formant différents types de structures, y compris des filaments ou des complexes multimériques.

Beaucoup forment des structures quaternaires, une seule unité fonctionnelle composée de plus d’une chaîne d’acides aminés. Par exemple, l’hémoglobine fonctionne comme un tétramère composé de deux sous-unités alpha et de deux sous-unités bêta.

Des structures encore plus grandes peuvent être construites lorsqu’une protéine globulaire s’associe à une ou plusieurs protéines supplémentaires. Par exemple, un filament d’actine se forme lorsque de nombreux monomères d’actine globulaires se réunissent pour créer de longs brins de protéines hélicoïdaux.