Hémoglobine

L’hémoglobine est une protéine globulaire tétramère composée de deux chaînes polypeptidiques alpha et de deux chaînes polypeptidiques bêta.

Chacune de ces chaînes possède une molécule de pigment hémique contenant du fer, capable de lier l’oxygène de manière réversible.

Lorsqu’une molécule d’oxygène se lie au premier groupe hème, elle induit des changements conformationnels de l’hémoglobine, permettant aux groupes hémiques restants de lier facilement l’oxygène.

Une fois que les quatre groupes hémiques lient l’oxygène, l’hémoglobine saturée d’oxygène est appelée oxyhémoglobine, ce qui donne aux érythrocytes du sang artériel une teinte rouge vif.

À l’inverse, lors de son passage dans les capillaires tissulaires, l’hémoglobine perd de l’oxygène lié pour devenir de la désoxyhémoglobine. C'est pourquoi le sang veineux pauvre en oxygène apparaît rouge foncé.

En raison de la forte concentration de dioxyde de carbone dans les tissus, l’hémoglobine se lie facilement au dioxyde de carbone lorsqu’elle libère de l’oxygène, formant de la carbaminohémoglobine, qui représente environ 20 % du transport du dioxyde de carbone dans le sang.

Une fois que ce sang retourne dans les poumons avec une concentration élevée d’oxygène, l’hémoglobine libère facilement du dioxyde de carbone et se lie à l’oxygène.

Outre les gaz respiratoires, la désoxyhémoglobine se lie à l’oxyde nitrique, provoquant une vasodilatation et une amélioration de la circulation sanguine.