Structure et classes d'anticorps

Les anticorps, également connus sous le nom d’immunoglobulines, sont des protéines solubles produites par des lymphocytes B effecteurs appelés plasmocytes en réponse à des substances étrangères comme les bactéries et les virus.

Le monomère primaire de l’anticorps est constitué de deux chaînes lourdes et légères identiques maintenues ensemble par des liaisons disulfure, formant une structure en forme de Y.

Aux deux extrémités des bras Y, les chaînes lourdes et légères forment la région variable avec des sites de liaison à l’antigène.

Ces sites sont uniques pour chaque molécule d’anticorps, ce qui les rend spécifiques dans leurs interactions antigéniques.

La tige de la forme en Y a la région constante prédominée par les chaînes lourdes, qui détermine la classe d’anticorps indépendamment de l’antigène.

Sur la base de la région constante, les anticorps sont désignés en cinq classes : IgM, IgD, IgG, IgA et IgE.

Chaque classe a des caractéristiques et des structures distinctes qui remplissent des fonctions biologiques spécifiques.

Par exemple, les anticorps de classe IgM existent généralement sous forme de pentamères de cinq unités en forme de Y avec dix sites de liaison à l’antigène, tandis que les anticorps IgA peuvent former des dimères.

Les IgM sont les premiers intervenants lors d’une infection, et les IgA sont présentes dans les sécrétions comme la salive.