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Le sang transporte principalement l’oxygène lié à l’hémoglobine dans les globules rouges, avec un petit pourcentage dissous dans le plasma en raison de sa faible solubilité dans le sang.
L’hémoglobine, composée de quatre chaînes polypeptidiques contenant des groupes hémiques riches en fer, peut se lier à quatre molécules d’oxygène.
Comme on le voit sur la courbe de dissociation, la liaison de l’oxygène à l’hémoglobine est fortement influencée par la pression partielle de l’oxygène ou PO2 .
À mesure que le PO2 augmente, plus d’oxygène se lie à l’hémoglobine.
Pour cette raison, l’hémoglobine dans le sang artériel riche en oxygène est saturée à 98 % d’oxygène.
En atteignant les capillaires systémiques, la saturation en oxygène diminue en raison d’un faible PO2.
Plusieurs facteurs physiologiques influencent l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.
Comme le montre ce graphique, une augmentation de la température cellulaire diminue cette affinité.
De plus, l’effet Bohr se produit lorsque des ions PCO2 plus élevés et des ions H élevés abaissent le pH sanguin, favorisant la décharge d’oxygène de l’hémoglobine.
De plus, les globules rouges produisent du 1,3-bisphosphoglycérate pendant le métabolisme du glucose, ce qui augmente également la décharge d’oxygène de l’hémoglobine.
L'hémoglobine (Hb) est une molécule essentielle au corps humain. Elle est constituée de quatre chaînes polypeptidiques, chacune liée à un groupe hème…
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