Research Article

Effet du fractionnement sec basé sur la classification de l’air sur les propriétés structurales, thermiques et fonctionnelles du concentré de protéines de pois chiches pour les applications en nanoémulsion

DOI:

10.3791/70451

March 10th, 2026

In This Article

Summary

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Le concentré de protéine de pois chiches extrait à sec présentait une forte teneur en protéines, de fortes propriétés de mousse et une stabilisation efficace de la nanoémulsion à une concentration de 3,0 % en mousse/v. Les analyses structurales et thermiques ont révélé une organisation amorphe-dominante avec une faible cristallinité résiduelle et une flexibilité moléculaire accrue, soutenant son adéquation comme ingrédient fonctionnel durable et d’origine végétale pour les systèmes colloïdes alimentaires.

Abstract

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Le concentré de protéines de pois chiche (CPC) a été obtenu par une approche d’extraction sèche et caractérisé systématiquement en termes de propriétés compositionnelles, fonctionnelles et structurelles afin d’évaluer son aptitude aux applications en nanoémulsion (NE). Le CPC extrait à sec possédait une teneur en protéines de 44,8 % et a démontré des performances fonctionnelles supérieures, incluant une capacité de mousse de 61,1 % et une grande stabilité de la mousse de 94,7 %, reflétant une adsorption interfaciale efficace et une formation cohérente de films. La formulation NE préparée en utilisant 3,0 % de CPC en po/v comme agent émulsifiant a permis une réduction significative de la taille des gouttelettes, obtenant un diamètre de gouttelettes en Z moyen de 152,7 nm et un faible indice de polydispersion (0,30), indiquant une distribution fine et relativement uniforme de la taille des gouttelettes ainsi qu’une stabilité colloïdale cinétiquement stable. L’analyse comparative de calorimétrie différentielle à balayage (DSC) de la farine de pois chiches (FC) et de la CPC a révélé deux principales transitions endothermiques. Bien que les deux échantillons aient montré une transition similaire à basse température à 68,4 °C associée à la libération d’eau liée, le CPC a montré un changement d’enthalpie nettement plus faible, indiquant une perturbation partielle de l’ordre moléculaire natif après extraction sèche. Le profil de diffraction des rayons X (XRD) du CPC utilisé dans les systèmes NE présentait un large halo amorphe dans la plage 2θ de 10°-30°, entrecoupé de réflexions nettes limitées et de faible intensité. Ces résultats confirment une structure amorphe dominante avec des régions cristallines partielles, la cristallinité globale du concentré étant estimée à environ 15 %. Cette étude décrit un protocole reproductible et sans solvant pour la production de NEs d’huile dans l’eau utilisant des CPC classés air sec, adapté à un usage pédagogique et à une éventuelle mise à l’échelle industrielle.

Introduction

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Les protéines dérivées des légumineuses ont attiré une attention significative en tant qu’ingrédients multifonctionnels pour la conception d’émulsions alimentaires structurellement stables. Parmi ces sources, le pois chiche (Cicer arietinum) se distingue particulièrement en raison de sa forte production mondiale (la3e culture de légumineuses la plus cultivée au monde), sa teneur en protéines importante (18 %-24), sa nature hypoallergénique et son profil équilibré d’acides aminésessentiels 1,2. En général, les isolats de protéines contiennent une concentration plus élevée en protéines (80 % à 90 %) car ils subissent un traitement supplémentaire pour éliminer les glucides et les graisses, tandis que le CPC (50 % à 75 % de protéines) retient les fibres et d’autres nutrimentsessentiels 3. Ces avantages nutritionnels et agronomiques mettent en avant la protéine de pois chiches comme une alternative viable aux émulsififiants conventionnels de protéines végétales et animales. Malgré leur utilisation généralisée, les émulsions stabilisées avec des tensioactifs traditionnels de faible poids moléculaire restent souvent thermodynamiquement instables et sujettes à la coalescence, à la floculation et à la séparation de phase pendantle stockage 1. En revanche, les NEs caractérisées par des diamètres de gouttelettes inférieurs à 200 nm présentent une stabilité cinétique accrue, une meilleure protection des composés bioactifs encapsulés et une dispersibilité accrue dans les systèmes aqueux. En conséquence, la technologie NE s’est imposée comme une stratégie efficace pour développer des aliments fonctionnels à libération contrôlée et une biodisponibilité améliorée des ingrédientshydrophobes 4.

Une étude récente a rapporté que le CPC présente des caractéristiques interfaciales et fonctionnelles favorables pour la formation de NE, notamment une forte capacité de retenue de l’eau, une performance remarquable en mousse et la capacité à stabiliser les interfaces huile-eau. Le CPC a également été évalué comme un substitut potentiel au jaune d’œuf dans les émulsions de type mayonnaise en raison de sa stabilité à l’émulsification et de son attrait sur l’étiquettepropre 1. Au-delà de ces systèmes modèles, les nanoémulsifiants à base de protéines de pois chiches ont des applications potentielles dans diverses matrices alimentaires, notamment les boissons (boissons troubles, eaux protéinées, boissons antioxydantes, nanoencapsulation de curcumine, acides gras oméga-3, caroténoïdes et huiles essentielles), analogues laitiers végétaux, formulations à faible teneur en graisses, ainsi que garnitures de boulangerieou de confiserie 4.

Bien que la fonctionnalité émulsionante de la protéine de pois chiche (PC) ait été largementrapportée 5, les systèmes nanoémulsifiants dérivés de voies d’extraction sèches ont reçu une attention relativement limitée, notamment en ce qui concerne la reproductibilité, l’intégrité structurelle et la scalabilité pour les applications alimentaires. Contrairement aux protocoles d’extraction humide conventionnels qui nécessitent un ajustement approfondi du pH, une centrifugation et un retrait des solvants, la classification de l’air permet un enrichissement rapide des protéines dans des conditions ambiantes sans recourir à l’eau, aux produits chimiques ou à un traitement thermiqueexcessif 3. Par conséquent, l’extraction sèche offre des avantages distincts par rapport aux méthodes d’extraction humide en préservant la fonctionnalité des protéines tout en réduisant la charge environnementale et la complexité de traitement 3,6.

Cependant, un besoin clé non satisfait dans la recherche actuelle sur les colloïdes alimentaires est une compréhension mécaniste claire de la manière dont l’extraction sèche modifie la structure des protéines et son comportement thermique, et comment ces changements se traduisent par la performance nanoémulsifiante et la stabilité colloïdale. En particulier, une évaluation systématique des relations structure-fonction impliquant l’organisation moléculaire, l’activité interfaciale et le comportement de mousse est nécessaire pour faire progresser l’application des systèmes colloïdes alimentaires basés sur leCPC 7.

La nouveauté de cette étude réside dans la démonstration de l’utilisation du CPC classifié comme l’air sec comme agent nanoémulsifiant reproductible et sans solvant, tout en corréléant directement son enrichissement compositionnel à la fonctionnalité structurelle, thermique et interfaciale. Par conséquent, la présente étude vise à démontrer que la CPC obtenue via la classification de l’air sec peut fonctionner comme un nanoémulsifiant efficace en reliant systématiquement l’enrichissement compositionnel à ses propriétés structurales, thermiques et interfaciales. Un accent particulier est mis sur la caractérisation physicochimique, la capacité et la stabilité de mousse, ainsi que l’analyse de la RX afin d’éclairer les relations structure-fonction régissant la formation et la stabilité de la NE.

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Protocol

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Préparation de l’échantillon
Séparation des protéines à partir de la farine de pois chiches (FC)
Les pois chiches Kabuli (Cicer arietinum L.), récoltés durant la saison de croissance 2025 et provenant du sud-est de la Turquie, ont été traités à l’aide d’un système de mouture par calibrateur d’air basé sur l’impact, dans lequel les particules étaient soumises à des forces centrifuges et à des impacts répétés contre le disque de broyage et l’engrenage annulaire. Après une première étape de pré-fraisage, les granulaux grossiers étaient ensuite usinés pour produire du CF à l’aide d’un broyeur à air. Lors du fraisage par impact, un débit d’air de 40 à 45m 3/h, une vitesse de classification de 7 000 à 8 000 tr/min et un débit d’avance de 200 kg/h ont été appliqués, conformément aux conditions de fonctionnement précédemment rapportées et à un protocole d’optimisation interne, tel que décrit dans lalittérature 8.

Des fractions fines riches en protéines ont ensuite été obtenues à partir de la FC par classification de l’air à température ambiante, en utilisant le même système de classification d’air. La vitesse des roues du classificateur était réglée à 10 000 tr/min, tandis que la vitesse d’alimentation était maintenue à environ 200 kg/h et le débit d’air à 52 m³/h, comme décritprécédemment 8. Cette étape de séparation enrichissait sélectivement la fraction protéique en fonction des différences de taille, de densité et de propriétés aérodynamiques des particules.

Après classification de l’air, la poudre résultante présentait une fine distribution de la taille des particules (d(0,9) = 20-22 μm) ; par conséquent, aucune étape de tamisage n’a été appliquée pour éviter la perte de matériaux et les contraintes mécaniques inutiles. La fraction enrichie en protéines était directement emballée dans des sacs de polyéthylène de 25 kg lavés au gaz et stockée à 4 °C afin de minimiser l’absorption d’humidité et de préserver les propriétés fonctionnelles jusqu’à un traitement ultérieur.

Préparation par nanoémulsion
Le CPC a été utilisé comme seul agent émulsifiant pour préparer des NEs huile dans l’eau (O/W) visant une concentration protéique active de 3,0 % w/v dans la formulation finale. Cette concentration a été sélectionnée sur la base de dépistages préliminaires de 1,0 % en va-vers, 2,0 % en va-v, et 3,0 % en va-v, ce qui a indiqué que 3,0 % offrait la réduction la plus efficace de la taille des gouttelettes et la plus grande stabilité physique à court terme. Sur la base de la teneur en protéines mesurée de la poudre CPC (44,8 % en p/p), la concentration requise en poudre était calculée à 6,67 % en v/v. Le CPC a servi d’émulsifiant en phase aqueuse continue, tandis que l’huile de triglycérides à chaîne moyenne (MCT) était utilisée exclusivement en phase huileuse dispersée à une concentration fixe de 5,0 % v/v, correspondant à 5,0 mL d’huile par formulation de 100 mL. Aucun tensioactif de faible poids moléculaire n’a été utilisé dans aucune formulation9.

La dispersion aqueuse du CPC a été préparée en dissolvant la quantité calculée de poudre de CPC dans de l’eau ultrapure sous un brassage magnétique continu à 800 tr/min pendant 1 800 s afin d’assurer une hydratation complète et une dispersion homogène des protéines. L’hydratation complète a été confirmée par l’absence de particules ou de sédiments visibles.

La phase huileuse a ensuite été ajoutée lentement à la solution CPC hydratée sous un brassage continu, suivie d’une homogénéisation à haute cisaillement à 12 000 tr/min pendant 240 s, produisant une émulsion grossière (conventionnelle), visuellement identifiée par une apparence uniforme et opaque sans séparation visible de l’huile. Ces conditions ont été sélectionnées pour éviter l’agrégation des protéines tout en assurant une perturbation suffisante des gouttelettes.

Les NEs ont ensuite été obtenues par sonde de l’émulsion grossière à 30 % d’amplitude pendant 180 s, effectuée dans un bain d’eau glacée afin de maintenir la température de l’échantillon en dessous de 30 °C et d’éviter l’agrégation des protéines. La température était surveillée de façon intermittente pendant la sonication. Des expériences préliminaires d’optimisation (données non montrées) ont évalué des temps de sonication de 60 s, 120 s et 180 s, et 180 s a été sélectionnée comme condition optimale sur la base de la formation reproductible de NEs avec des diamètres de gouttelettes inférieurs à 200 nm et un faible PDI. Par conséquent, tous les NE rapportés dans cette étude ont été préparés en utilisant le temps de sonication optimisé de 180 s.

La formation réussie du NE était soutenue par l’apparition d’une dispersion stable, légèrement opalescente, sans séparation de phase après 1 800 s de position debout. Les échantillons présentant une crème visible ou une séparation de phase ont été exclus de l’analyse ultérieure. Tous les échantillons ont été équilibrés à température ambiante (25 ± 2 °C) avant la caractérisationphysicochimique 9.

ATTENTION : La manipulation des équipements à haute énergie (homogénéiseur et sonicateur) a été effectuée conformément aux procédures de sécurité institutionnelles en laboratoire. Une protection auditive et un écran anti-éclaboussures étaient utilisés lors de la sonication. Aucun acide ni base n’a été utilisé lors de la préparation de l’émulsion ; par conséquent, aucune neutralisation chimique ni élimination des déchets dangereux n’était nécessaire.

Caractérisation nutritionnelle et physicochimique de la farine de pois chiches (FC) et du concentré de protéines de pois chiches (CPC)
Analyse compositionnelle
La composition nutritionnelle des échantillons de FQ et CPC a été déterminée à l’aide des méthodes officielles d’analyse de l’Association of Official Analytical Chemists (AOAC). Les fibres brutes ont été analysées selon AOAC 991,43, la cendre totale selon AOAC 923,03, la graisse brute selon AOAC 920,39, et la protéine brute selon AOAC 984,13, en utilisant un facteur de conversion azote-protéine de N × 6,25. La teneur totale en glucides de tous les échantillons a été déterminée par différence en soustrayant la somme des pourcentages d’humidité, de protéines, de matières grasses et de cendres de 100 %3.

Analyse des couleurs
Les paramètres de couleur des échantillons étaient mesurés à l’aide d’un colorimètre de laboratoire fonctionnant en mode réflectance. Avant la mesure, l’instrument était standardisé en utilisant les étalonnages noir et blanc fournis par le fabricant. Pour garantir des mesures uniformes et reproductibles, 5,0 g de poudre d’échantillon ont été délicatement chargés dans une cuvette ronde en verre (64,0 mm de diamètre interne) afin de créer une surface lisse et homogène. Une épaisseur de couche suffisante (≥ 50,0 mm) a été appliquée pour minimiser l’influence des effets de substrat et de fond et rendre la poudre translucide effectivement opaque en conditions de réflectance. Toutes les mesures ont été effectuées en mode réflectance à température ambiante.

Les coordonnées de couleur étaient exprimées dans l’espace colorimétrique CIELAB, où L* représente la luminosité (0 = noir, 100 = blanc), a* représente l’axe rouge-vert, et b* représente l’axe jaune-bleu. Des paramètres de couleur supplémentaires, incluant la différence totale de couleur (ΔE*), la chrominance (C*), l’angle de teinte (H°) et l’indice de couleur (CI), ont été calculés selon les équations décrites dans11 (Équations 1–4) comme suit :

figure-protocol-1(Équ. 1)

figure-protocol-2(Équ. 2)

figure-protocol-3(Équation 3)

figure-protocol-4(Égalisation 4)

Analyse du pH
Le pH des échantillons de CF et CPC a été déterminé à l’aide d’un pH-mètre numérique équipé d’une électrode en verre en insérant l’électrode directement dans la dispersion de l’échantillon à 25,0 ± 2,0 °C. Avant la mesure, le pH-mètre était calibré à l’aide de solutions tampons standard (pH 4,0 et 7,0). Toutes les mesures ont été réalisées en triple exemplaire (n = 3) afin d’assurer la reproductibilité analytique.

Teneur en humidité
La teneur résiduelle en humidité des échantillons de CF et CPC a été déterminée à l’aide d’un analyseur d’humidité rapide fonctionnant dans des conditions de chauffage contrôlées. Toutes les mesures ont été effectuées en triple exemplaire (n = 3) afin d’assurer la reproductibilité analytique.

Caractérisation structurelle et fonctionnelle de la CPC
Analyse XRD
L’analyse XRD du CPC a été réalisée à l’aide d’un diffractomètre à rayons X de laboratoire équipé de rayonnement Cu-Kα (λ = 1,5406 Å). Des diffractogrammes ont été enregistrés sur une plage de 2θ de 10°-90° à une cadence de balayage de 2,5° min-1, fonctionnant à 40 mA et 45 kV, conformément à une procédure12 précédemment rapportée.

L’identification des pics, la soustraction du fond et l’ajustement des courbes ont été réalisées à l’aide d’un logiciel standard d’analyse XRD. Le degré de cristallinité a été calculé comme le rapport entre l’aire intégrée des réflexions cristallines et la surface totale sous le diffractogramme, selon la méthode décrite par13, comme montré dans l’équation (5) :

figure-protocol-5(Équ. 5)

La taille apparente du cristallite (D) a été estimée à partir des données XRD à l’aide de l’équation de Scherrer (Équ. 6), appliquée aux pics de diffraction les plus intenses :

figure-protocol-6(Équ. 6)

où D est la taille apparente du cristallite (nm), K est le facteur de forme (supposé être 0,9), λ est la longueur d’onde des rayons X, β est la largeur totale à la moitié du maximum (FWHM, en radians) du pic de diffraction sélectionné, et θ est l’angle de Bragg.

Analyse différentielle de calorimétrie à balayage (DSC)
L’analyse différentielle de calorimétrie à balayage (DSC) de la fibrose coquétique et de la CPC a été réalisée à l’aide d’un calorimètre différentiel à balayage en laboratoire. Environ 10,0 ± 0,1 mg d’échantillon ont été pesés et scellés avec précision dans un creuset en aluminium concave avec un couvercle percé, tandis qu’un creuset vide en aluminium a servi de référence. Les mesures ont été effectuées sous une atmosphère azotée (20 mL/min) afin de minimiser les effets oxydatifs. Les échantillons ont été chauffés de 0 °C à 400 °C à un taux de chauffage constant de 5 °C min-1 sous des conditions de balayage dynamique. Des calibrations de température et de sensibilité ont été effectuées avant l’analyse afin d’assurer la précision et la reproductibilité des mesures.

Les transitions thermiques étaient caractérisées en déterminant la température d’entrée (To), la température de pic (Tp), la température de fin (Te) et le changement d’enthalpie (ΔH) associé à chaque transition. De plus, la largeur de pic endothermique (EPW) et l’indice de hauteur de pic (PHI) étaient calculés selon les équations. (7) et (8), respectivement :

EPW = (Te−Tp) (Éq. 7)

PHI =ΔH/(Tp− To) (Équ. 8)

Capacité de mousse (FC) et stabilité (FS)
La capacité de mousse (FC) et la stabilité de la mousse (FS) d’une dispersion aqueuse CPC (3,0 g/L) ont été évaluées à pH 7,0, ajustées selon les besoins à l’aide d’acide chlorhydrique (HCl) à 0,1 N. Une aliquote de 30 mL de dispersion protéique a été transférée dans des tubes centrifugeuses en polypropylène de 50 mL et homogénéisée à l’aide d’un homogénéiseur à haute vitesse fonctionnant à 11 000 tr/min pendant 120 s pour générer de la mousse. La formation de mousse a été confirmée visuellement par l’augmentation rapide du volume d’échantillons et la formation d’une couche de mousse stable immédiatement après l’homogénéisation.

La FC était calculée comme le pourcentage d’augmentation du volume immédiatement après l’homogénéisation, tandis que la FS était déterminée sur la base du volume de mousse conservé après 600 s, 1 800 s, 3 600 s et 7 200 s. Toutes les mesures ont été effectuées en triple exemplaire (n = 3), et les valeurs de FC et FS ont été calculées selon les équations. (9) et équations (10), respectivement14 :

figure-protocol-7(Équ. 9)

figure-protocol-8(Équ. 10)

ATTENTION : L’acide chlorhydrique dilué a été manipulé en prenant des précautions de sécurité en laboratoire, notamment des gants et une protection oculaire. Les solutions de déchets ont été éliminées conformément aux directives institutionnelles de sécurité chimique.

Stabilité physicochimique des NEs basées sur la CPC et les CPC
Taille moyenne des particules et distribution des particules
La répartition de la taille des particules et le diamètre hydrodynamique moyen Z des échantillons ont été déterminés à l’aide de la diffusion dynamique de la lumière (DLS). Le diamètre hydrodynamique moyen en Z et l’indice de polydispersion (PDI) ont été enregistrés pour caractériser la taille moyenne des gouttelettes et l’uniformité de la distribution de taille,respectivement 15,16.

Avant la mesure, les échantillons étaient dilués avec de l’eau distillée à un ratio de 1:100 (v/v) afin de minimiser les effets de diffusion multiple et d’assurer des mesures fiables de la diffusion lumineuse. Les analyses ont été réalisées à une température contrôlée de 25 ± 2 °C. La PDI était utilisée comme indicateur de l’homogénéité de la taille des distributions de gouttelettes, avec des valeurs plus faibles correspondant à des distributions de taille plus étroites. Les mesures ont été effectuées le jour 0 (NEs fraîchement préparées) et après 7 jours de stockage afin d’évaluer la stabilité physique à court terme du systèmeNE 16. Les échantillons présentant un cremage, une sédimentation ou une séparation de phase visibles avant la mesure ont été exclus de l’analyse DLS.

ζ-potentiel des particules
Le potentiel de ζ des échantillons a été déterminé pour évaluer la charge nette de surface et la stabilité électrostatique des gouttelettes à l’aide de la diffusion électrophorétique de la lumière (ELS), selon les méthodologies précédemmentdécrites 15,16. Les mesures ont été effectuées à une température contrôlée de 25,0 ± 2 °C, et des échantillons non dilués ont été utilisés pour préserver l’environnement ionique d’origine des NE.

Les valeurs moyennes du potentiel ζ et les écarts-types correspondants ont été calculés pour chaque échantillon afin d’évaluer les interactions électrostatiques et la stabilité colloïdale des émulsions. Toutes les mesures ont été effectuées en utilisant de l’eau comme dispersant, conformément à un établi

Procédure opérationnelle standardinterne 15. Les échantillons montrant une séparation de phase visible ou un cremant avant l’analyse ont été exclus des mesures du potentiel de ζ.

Validation de la méthode et résultats attendus
La validation de la méthode a été réalisée en évaluant les paramètres physicochimiques clés, notamment le diamètre hydrodynamique moyen Z, le PDI, le potentiel ζ et la stabilité physique sous contrainte. L’exécution réussie du protocole a été soutenue par la formation reproductible de NE avec des gouttelettes inférieures à 200 nm et une PDI ≤0,30. Pour valider davantage la stabilité au-delà du simple stockage, un essai de résistance par centrifugation à 4 000 tr/min pendant 900 s a été réalisé. L’absence de séparation de phase visible ou de crematisation après centrifugation, associée à un potentiel de ζ et des profils de pH constants sur 7 jours de stockage, soutient collectivement la robuste capacité émulsifiante de la CPC et la reproductibilité du protocole proposé.

Analyse statistique
Les mesures compositionnelles et fonctionnelles ont été effectuées en triple exemplaire (n=3), tandis que les analyses structurelles (XRD et DSC) ont été réalisées sous forme de mesures uniques, des exécutions représentatives. Les résultats sont présentés sous forme de valeur moyenne ± écart-type (SD). Les évaluations statistiques ont été réalisées à l’aide d’une analyse unidirectionnelle de la variance (ANOVA) via le logiciel SPSS. Pour toutes les analyses, une valeur p de < 0,05 a été considérée comme indiquant une signification statistique. Dans les cas où des différences significatives ont été identifiées, le test post-hoc Honestly Significant Difference (HSD) de Tukey a été utilisé pour des comparaisons multiples. Les lettres de liaison statistique (par exemple, a, b, c) présentées dans les tableaux et les chiffres ont été dérivées des résultats du test HSD de Tukey ; Les moyens de partager la même lettre ne sont pas significativement différents au niveau de signification de 5 %.

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Results

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Caractérisation nutritionnelle et physicochimique de la FQ et de la CPC
Paramètres compositionnels
Les paramètres compositionnels de la CF et de la CPC sont résumés dans le tableau 1. Le CPC contenait 44,8 % de protéines, 5,8 % de matières grasses brutes et 45,9 % de glucides totaux, démontrant un enrichissement substantiel des protéines par rapport à la FQ grâce au processus de fractionnement sec. L’augmentation de la teneur en protéines observée ...

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Discussion

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Dans cette étude, le CPC a été obtenu par classification de l’air et caractérisé en termes de propriétés compositionnelles, fonctionnelles, structurelles et colloïdales, avec un accent particulier sur son application comme nanoémulsifiant d’origine végétale. Les méthodes non thermiques, telles que la classification de l’air, peuvent produire un enrichissement marqué de la teneur en protéines par rapport à la CF, obtenant un CPC avec une teneur en protéines de 44,8 %3.

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Disclosures

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L’auteur déclare qu’il n’a aucun intérêt financier concurrent ou relation personnelle connue pouvant influencer le travail rapporté dans ce document.

Acknowledgements

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L’auteur remercie chaleureusement M. Bekir Çakıcı (SFA Ar-Ge Sağlık Hizmetleri) pour son soutien technique dans la formulation de nanoémulsions et l’analyse du potentiel de ζ. Un sincère merci à Mme Rüya Kandemir (Université Çukurova, Centre d’analyse CUMERLAB) pour son aide dans les analyses de diffraction des rayons X (XRD). L’auteur remercie également Dervişoğlu Bakliyat A.Ş. pour avoir fourni des essais sur les protéines et l’accès aux laboratoires pour les différentes analyses menées dans cette étude.

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Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
Tubes coniques de 50 mLCorning352070Tubes centrifugeuses en polypropylène
Moulin à classeur d’airfigure-materials-1CSM1250Moulin à classeur d’air utilisé pour le fractionnement des protéines
Bilan analytiqueSartoriusBCE224I-ISBilan analytique (capacité maximale 120 g)
Pipettes automatiquesMarque3123000055Pipettes réglables (200 & mu ; L, 1 mL, 5 mL)
CentrifugeuseEppendorf5810RCentrifugeuse réfrigérée
Échantillon de pois chichesfigure-materials-2&mdash ;Pois chiches de qualité alimentaire
ColorimètreHunterLabA60-1014-593Instrument d’analyse des couleurs
Calorimètre à balayage différentielNETZSCH&mdash ;Analyse des DSC
Thermomètre numériqueHanna InstrumentsHI-98501Surveillance de la température
Phosphate d’hydrogène dipotassique (Na2HPO4)Sigma-AldrichS7907Grade analytique
Analyseur de graisseC. Gerhardt GmbH & Comté KG13-0005Analyse de la graisse basée sur Soxhlet
Homogénéiseur à grande vitesseVELPSA20900010Homogénéisation des émulsions grossières
Acide chlorhydrique (HCl)Sigma-Aldrich320331Grade analytique
Solution d’acide chlorhydrique (0,1 N)Sigma-AldrichH1758Ajustement du pH
Tablettes catalyseurs de KjeldahlC. Gerhardt GmbH & Comté KG12-0328Analyse de Kjeldahl
Agitateur magnétiqueIKA3339000Mélange et hydratation des échantillons
Huile de triglycérides à chaîne moyenneAtaman Kimya A.figure-materials-3https://www.atamanchemicals.com
/triglycérides à chaîne moyenne-MCT
_u30009/ ?? lang=TR# :~ :text
=Orta %20zincirli %20trigliseritler
%20(MCT) %2C %20hindistance
vizi %20ve %20hurma %20 %C3
%A7ekirde %C4%9Fi %20ya %C
4%9Flar %C4 %B1nda,g %C3 %B
Cne %C5%9F %20kremleri %20i %
C3 %A7in %20 %C4 %B1slat %C4 %
B1c %C4 %B1 % 20ajand %C4 %B1r.
Huile de qualité alimentaire et pharmaceutique
Analyseur d’humiditéMettler ToledoHC103Détermination de l’humidité
Analyseur de taille des particules et potentiel zêtaMalvern InstrumentsZEN3600DLS et mobilité électrophorétique
Mesure de pHMettler ToledoMET-30671567Mesure du pH
Tubes centrifugeuses en plastiqueISOLAB078.02.003Tubes en plastique jetables
Pépsine porcineSigma-AldrichP7012Enzyme (1:10 000)
Phosphate de dihydrogène de potassium (KH2PO4)Sigma-AldrichP5379Grade analytique
Sonateur sondeBandelin&mdash ;Sonication par émulsion
Lunettes de protectionBaymaxBX-2500Équipements de sécurité de laboratoire
Analyseur de protéinesC. Gerhardt GmbH & Comté KG12-0520Détermination des protéines
Système de digestion des protéinesC. Gerhardt GmbH & Comté KG12-0700Unité de digestion de Kjeldahl
Chlorure de sodium (NaCl)Sigma-AldrichS9625Grade analytique
Hydroxyde de sodium (NaOH)Sigma-AldrichS5881Grade analytique
Spatula&mdash ;https://www.blabmarket.com/
meta-etiket/plastik-spatul ?srsltid
=AfmBOoqsvXR_3rQgU1n8QBn
DyR_P9D52v2Hahy27RLOH7Zg
VbFzzcbsb
Spapole en plastique
Système d’eau ultrapureELGA LabwaterPC110COBPM1Résistivité à l’eau 18,2 M&Omega ; & middot ; cm
Flasque volumétriqueSchott Duran2120117Flasque volumique de 100 mL
Bain marieMemmertWTB24Contrôle de la température (20&ndash ; 25 & degré C)
Diffractomètre aux rayons X (Cu&ndash ; K&alpha ;)PANalytiqueSTEM-LE-0294-LCAnalyse XRD (45 kV, 40 mA)

References

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  1. Bi, C., Qie, A., Liu, Y., Gao, F., Zhou, T. Chickpea protein stabilized Pickering emulsions : As a novel mayonnaise substitute. J Food Eng. 382, 112180(2024).
  2. Zhang, Y., Huang, X., Zeng, X., Li, L., Jiang, Y. Preparation, functional properties, and nutritional evaluation of chickpea protein concentrate. Cereal Chem. 100 (2), 310-320 (2023).
  3. Yeasmen, N., Orsat, V. Industrial processing of chickpeas (Cicer arietinum) for protein production. Crop Sci. 65, 1-24 (2025).
  4. Kaptan, B. Use of Nanoemulsion Technology in Dairy Industry. Food Sci Nutr. 12 (s2), 2415-2428 (2024).
  5. Boye, J., Zare, F., Pletch, A. Pulse proteins: Processing, characterization, functional properties and applications in food and feed. Food Res Int. 43 (2), 414-431 (2010).
  6. Pelgrom, P. J. M., Berghout, J. A. M., van der Goot, A. J., Boom, R. M., Schutyser, M. A. I. Preparation of functional lupine protein fractions by dry separation. LWT Food Sci Tech. 59 (2-1), 680-688 (2014).
  7. Stone, A. K., Karalash, A., Tyler, R. T., Warkentin, T. D., Nickerson, M. T. Functional attributes of pea protein isolates prepared using different extraction methods and cultivars. Food Res Int. 76 (Part 1), 31-38 (2015).
  8. Xing, Q., et al. A two-step air classification and electrostatic separation process for protein enrichment of starch-containing legumes. Innov Food Sci Emerg Technol. 66, 102480(2020).
  9. Kurt, A. A., Ibrahim, B., Çınar, H. Nanoemulsion Hydrogel Delivery System of Hypericum perforatum L.: In Silico Design, In Vitro Antimicrobial - Toxicological Profiling , and In Vivo Wound-Healing Evaluation. Gels. 11 (6), 431(2025).
  10. Ayseli, M. T., et al. Physicochemical, rheological, molecular, thermal and sensory evaluation of newly developed complementary infant (6-24 months old) foods prepared with quinoa (Chenopodium quinoa Willd.) flour. Food Chem. 315, 126208(2020).
  11. Balcázar-Zumaeta, C. R., et al. Optimizing roasting time and temperature to enhance the physicochemical properties, and retention of bioactive compounds of three coffee arabica subvarieties. Appl Food Res. 5 (1), 100987(2025).
  12. Tao, J., et al. Physicochemical properties and functional characterization of buckwheat type 3 resistant starch prepared by various treatment methods. LWT Food Sci Tech. 218, 117467(2025).
  13. Purohit, S. R., Rao, P. S. Modelling and Analysis of Moisture Sorption Isotherm of Raw and Pregelatinized Rice Flour and Its Crystalline Status Prediction. Food Anal Methods. 10, 1914-1921 (2017).
  14. Ghribi, A. M., et al. Effect of drying methods on physico-chemical and functional properties of chickpea protein concentrates. J Food Eng. 165, 179-188 (2015).
  15. Vardar, K., et al. Efficiency of Calcium Fructoborate-Loaded Novel Natural Niosomes Compared to Traditional Liposomes and Niosomes in Rat Ischemia - Reperfusion Injury Model. Pharmaceutic. 17 (11), 1434(2025).
  16. Awlqadr, F. H., et al. Encapsulation of lutein in nanoemulsions: Comparative evaluation of chickpea and soy protein isolates on physicochemical stability, antioxidant activity, and rheological properties. Food Chem X. 28, 102623(2025).
  17. De Angelis, D., Latrofa, V., Squeo, G., Pasqualone, A., Summo, C. Techno-functional, rheological, and chemical properties of plant-based protein ingredients obtained with dry fractionation and wet extraction. Curr Res Food Sci. 9, 100906(2024).
  18. Tabtabaei, S., Kuspangaliyeva, B., Legge, R. L., Rajabzadeh, A. R. Air Classification of Plant Proteins. Green Prot Process Technol Plants Novel Extract Purificat Meth Prod Dev. , (2023).
  19. Sohaimy, S. A. E., Brennan, M. A., Darwish, A. M. G., Brennan, C. S. Chickpea Protein Isolation, Characterization and Application in Muffin Enrichment. Int J Food Stud. 10, 57-71 (2021).
  20. Sánchez-Vioque, R., Clemente, A., Vioque, J., Bautista, J., Millán, F. Protein isolates from chickpea (Cicer arietinum L.): Chemical composition, functional properties and protein characterization. Food Chem. 64 (2), 237-243 (1999).
  21. Ladjal-Ettoumi, Y., Boudries, H., Chibane, M., Romero, A. Pea, Chickpea and Lentil Protein Isolates: Physicochemical Characterization and Emulsifying Properties. Food Biophys. 11, 43-51 (2016).
  22. Yeasmen, N., Orsat, V. Pulsed ultrasound assisted extraction of alternative plant protein from sugar maple leaves: Characterization of physical, structural, thermal, electrical, and techno-functional properties. Food Hydrocoll. 152, 109960(2024).
  23. Xiao, S., Li, Z., Zhou, K., Fu, Y. Chemical composition of kabuli and desi chickpea (Cicer arietinum L.) cultivars grown in Xinjiang, China. Food Sci Nutr. 11 (1), 236-248 (2023).
  24. Sozer, N., Holopainen-Mantila, U., Poutanen, K. Traditional and new food uses of pulses. Cereal Chem. 94 (1), 66-73 (2017).
  25. Xiao, K., et al. Artificial intelligence-assisted optimization of extraction process, characterization, and functional analysis of globulin from safflower seed meal. Front Nutr. 12, 1708593(2025).
  26. Akter, F., et al. Development of protein-rich biscuit utilising lablab bean seed: a sustainable management of underutilised plant protein in Bangladesh. Int J Food Sci Technol. 59 (1), 545-551 (2024).
  27. McClements, D. J. Food Emulsions: Principles, Practices, and Techniques. , Third Edition, (2015).
  28. Sun, Y., et al. Changes in crystal structure of chickpea starch samples during processing treatments: An X-ray diffraction and starch moisture analysis study. Carbohydr Polym. 121, 169-174 (2015).
  29. Vogelsang-o'Dwyer, M., et al. Comparison of Faba Bean Protein Ingredients Environmental Performance. Foods. 9, 322(2020).
  30. Sun, Y., et al. A new method for determining the relative crystallinity of chickpea starch by Fourier-transform infrared spectroscopy. Carbohydr Polym. 108, 153-158 (2014).
  31. Schutyser, M. A. I., Pelgrom, P. J. M., van der Goot, A. J., Boom, R. M. Dry fractionation for sustainable production of functional legume protein concentrates. Trends Food Sci Technol. 45 (2), 327-335 (2015).
  32. Onder, S., et al. Exploring the Amino-Acid Composition Secondary Structure, and Physicochemical and Functional Properties of Chickpea Protein Isolates. ACS Omega. , (2022).
  33. Arshad, P. M., Sharma, N., Sharma, M. Extraction and characterization of chickpea protein isolate and its application in the development of a plant-based frozen dessert. Sustain Food Technol. , (2025).
  34. Moussaoui, D., Chaya, C., Badia-Olmos, C., Rizo, A., Tarrega, A. Effect of pH and Calcium on the Techno Functional Properties of Different Pulse Flours, Pastes, and Gels. Food Bioprocess Technol. 17, 2292-2303 (2024).
  35. Lam, A. C. Y., Can Karaca, A., Tyler, R. T., Nickerson, M. T. Pea protein isolates: Structure, extraction, and functionality. Food Rev Int. 34 (2), 126-147 (2018).
  36. Calligaris, S., et al. Nanoemulsion preparation by combining high pressure homogenization and high power ultrasound at low energy densities. Food Res Int. 83, 25-30 (2016).
  37. Damodaran, S. Protein stabilization of emulsions and foams. J Food Sci. 70 (3), R54-R66 (2005).
  38. Cui, B., et al. Ultrasound-mediated fabrication of chickpea protein nanoparticles for stabilizing Pickering emulsions. Ultrason Sonochem. 121, 107574(2025).
  39. Lai, X. J., et al. Enhancement of extraction efficiency and functional properties of chickpea protein isolate using pulsed electric field combined with ultrasound treatment. Ultrason Sonochem. 111, 107089(2024).

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