Name: Les petites et Wide Angle études diffraction des rayons X de macromolécules biologiques en solution (Vidéo) | JoVE Journal
Uploaded: 2013-01-08T12:00:00.000+00:00
Duration: 12 min 53 s
Description: Découvrez la diffusion des rayons X aux petits et grands angles pour caractériser les macromolécules biologiques à l'échelle atomique et nanométrique. Cette méthode offre des insights précieux sur la structure moléculaire.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

playerTrialDesktop

Nous tenons à remercier le Dr Manfred Kriechbaum de Hecus XRS et l&#39;Institut de biophysique et de la recherche nanosystèmes à l&#39;Académie autrichienne des sciences à Graz, en Autriche. LL et XW ont été en partie soutenue par US Department of Energy, sous NERI-C sentence n ° DE-FG07-07ID14889, et US Nuclear Regulatory Commission, en vertu de l&#39;adjudication N º CNRC-38-08-950. L&#39;instrument SWAXS est également soutenue en partie par US Department of Energy, sous sentence n ° DE-NE0000325.

1. Préparation de l&#39;échantillon <ol><li> Utilisez une aiguille pour enlever une partie de l&#39;échantillon du récipient d&#39;échantillon. * </li><li> Utilisez l&#39;aiguille pour remplir le capillaire (diamètre maximum de 2,2 mm) avec l&#39;échantillon. Le capillaire doit être rempli entre 2 et 3 cm du fond. </li><li> Fermez le capillaire par fondre la cire sur sa pointe. </li><li> Dévisser le porte-échantillon vide du système. </li><li> Prenez le capillaire par l&#39;extrémité fondue (fin de la cire) et insérer l&#39;extrémité non fondu dans le porte-échantillon. </li><li> Placez le support dans le système et la vis en place. </li></ol> * Les échantillons solides (y compris les échantillons de poudre) peut être directement placé dans le porte-échantillon (pas nécessaire capillaire), tandis que les échantillons liquides doivent être placés dans un capillaire. Démarrage de la machine SWAXS 2. Procédure de démarrage à froid Source <ol><li> Fermez l&#39;obturateur en appuyant sur le bouton de l&#39;obturateur de sécurité. </li><li> Coupez l&#39;alimentation principale«ON» en appuyant sur le bouton vert. </li><li> Vérifiez l&#39;état d&#39;urgence &quot;Shut-Off&quot; est dans la position étendue. </li><li> Mettez l&#39;appareil sous tension en appuyant sur le bouton vert. </li><li> Vérifier que le voyant de verrouillage s&#39;allume en vert, indiquant tous les verrouillages sont ok. </li><li> Attendez que l&#39;écran tactile à charger. Une fois qu&#39;il a chargé, appuyez sur &quot;R6&quot; dans le menu. </li><li> Tournez la clé à la veille position &quot;ON&quot;. </li><li> Tournez la clé à rayons X pour la position &quot;ON&quot;. Le rouge aux rayons X de la lumière devrait s&#39;allumer. </li><li> Attendez que l&#39;écran tactile pour lire les niveaux d&#39;attente (30 kV et 0,4 mA). </li><li> Tournez la clé de sécurité veille à la position «OFF». Appuyez sur la touche &quot;Cycle Start&quot; en bas de l&#39;écran tactile. </li><li> Attendez que l&#39;écran tactile pour lire la puissance nominale (50 kV et 1 mA). Si un niveau de puissance différent est souhaité, entrez dans l&#39;écran de configuration en appuyant sur «R4» sur l&#39;écran tactile et d&#39;entrer les paramètres souhaités. </li></ol> 3. Procédure refroidisseur <ol><li> Tournez le pouvoir switch à la position «ON» sur le panneau de contrôle de la température. Un voyant de contrôle et l&#39;affichage LED de la température s&#39;allume. </li><li> Tournez le commutateur d&#39;alimentation sur la position &quot;ON&quot; sur le refroidisseur. </li><li> Attendez jusqu&#39;à ce que la température affichée est &quot;OFF&quot;. Ceci est en mode veille. </li><li> Appuyez et maintenez enfoncé le bouton Enter (symbole de retour) pendant environ 4 secondes ou jusqu&#39;à ce que l&#39;affichage de température indique une température réelle. </li><li> Pour modifier la température, appuyez sur le haut ou flèche vers le bas. La valeur de consigne sera montré sur l&#39;affichage de la température pendant environ 8 secondes avant qu&#39;il ne retourne à la valeur réelle. </li><li> Appuyez sur la touche ENTER une fois la valeur désirée s&#39;affiche. Cela permettra de stocker cette valeur. </li><li> Attendez que la température réelle atteint la valeur de consigne souhaitée. </li></ol> REMARQUE: Si, à un moment où l&#39;erreur &quot;E 01&quot; apparaît sur ​​l&#39;affichage de la température, suivez les instructions d&#39;arrêt du refroidisseur, remplir à nouveau bain en versant de l&#39;eau purifiée dans le réservoir de fill, puis effectuer la procédure de démarrage refroidisseur à nouveau. 4. Arrêt du refroidisseur <ol><li> Appuyez sur &quot;enter&quot; pour environ 4 sec. </li><li> Mettez l&#39;interrupteur d&#39;alimentation à la position «OFF». </li></ol> 5. Mise sous tension du vide <ol><li> S&#39;assurer que la porte vide est maintenu en place. </li><li> Tournez le vide 1 et 2 boutons pour les positions &quot;ON&quot;. </li><li> Attendez jusqu&#39;à ce que la jauge à vide VAP5 lit un niveau de vide inférieur à 1,5 mbar. </li></ol> 6. Configuration du système de détection <ol><li> Pour configurer la pression du gaz, vérifiez le manomètre principal de la valve de réduction est d&#39;au moins 10 bars. </li><li> Ouvrez la vanne principale. </li><li> Ouvrez lentement la valve de pression de fonctionnement jusqu&#39;à ce que la pression atteint 8 bars à la jauge de pression de fonctionnement. </li><li> Ouvrez la seconde valve principale </li><li> Pour régler le débit de gaz, ouvrez la soupape principale en tournant le bouton vers la position verticale sur le panneau de contrôle de gaz. </li><li> Régler le débittaux avec le pointeau jusqu&#39;à ce que le manomètre indique environ 8 bars. </li><li> Mettez l&#39;interrupteur d&#39;alimentation principale en position &quot;ON&quot;. La lumière LED doit s&#39;allumer. </li><li> Pour régler la haute tension, activez la haute tension en tournant le sélecteur sur la position &quot;ON&quot;. La lumière LED doit s&#39;allumer. </li><li> Tourner lentement le bouton de commande de tension jusqu&#39;à 3.5kV environ est atteint sur la jauge. NE PAS DEPASSER 4 kV. </li></ol> 7. Étalonnage <ol><li> Les étapes expérimentales ci-dessus sont effectuées sur un échantillon de pics connus. </li><li> 3,3 ASA est utilisé pour obtenir le graphique de l&#39;intensité par rapport à chaîne avec 5 sommets. </li><li> Allez à Menu → Options → Entrez les canaux et les intensités correspondantes. </li><li> Aller à la ASA3, &quot;TPF&quot; premier onglet. </li><li> Changer le filtre, en haut à gauche 1 mm Nickel (filtre de faisceau). </li><li> Régler la position 32.000 (28.000 à 32.000 gamme, zone critique autour de 28.000) → allez à la poste, faire le vide sûr, c&#39;est inférieur à 5 mbar, assurez-vous que le détecteur est raisonnableding entre 1k-10K. </li><li> Course à 10 sec pour environ 52 coups par seconde. </li><li> Changer les fenêtres de l&#39;énergie, (ou de mesurer la fenêtre d&#39;énergie avec l&#39;échantillon seulement, non compris le boîtier de filtre). Régler la course finale pendant 10 sec. </li><li> Trouver l&#39;emplacement du faisceau primaire (233 canal par exemple). </li><li> Pour d&#39;autres essais, changement de filtre à nouveau pour 2 Tungstène mm (W, faisceau bouchon) et à partir de 30.000. </li><li> Trouvez l&#39;emplacement de tous les autres pics des échantillons. </li><li> Utiliser ImageJ-macro logiciel pour calibrer SAXS - les transitions à partir de l&#39;intensité par rapport à l&#39;intensité de canal par rapport à q (ou de l&#39;espacement d) (figure 1). </li><li> Utiliser ImageJ-macro logiciel pour calibrer WAXS - les transitions à partir de l&#39;intensité par rapport à l&#39;intensité de canal par rapport à q (ou de l&#39;espacement d) (figure 2). </li></ol> 8. Procédure logiciel <ol><li> Utilisez le logiciel ASA 3.3, pour recueillir les données en direct: Live Data → → TPF onglet Enregistrer le fichier. </li><li> Pour EasySWAXS, cliquez sur onglet Paramètres du périphérique. </li><li> Saisir le &quot;a&quot;, lambda, et d valeurs, ainsi que le centre de gravité. </li><li> Sélectionnez Collimation Point. </li><li> Sélectionnez le type de particules globulaires (sauf si c&#39;est un connu pour être une tige de particules en forme de plat). </li><li> Cliquez sur l&#39;onglet Guinier-Terrain. Un je vs q 2 graphique s&#39;affiche. </li><li> Faites glisser les lignes verticales pour entourer une partie de la pente à peu près linéaire. </li><li> Au bas de l&#39;écran, une valeur de R est affiché. A côté de cela, il ya une exigence de validation. </li><li> Continuer à faire glisser les lignes verticales se rapprocher jusqu&#39;à ce que la valeur de validation est comprise entre 1 et 2. Ceci est subjective. La valeur R ou rayon de giration, obtenu est une estimation. </li></ol> 9. Procédure d&#39;arrêt source <ol><li> Vérifier l&#39;innocuité et obturateurs rapides sont fermés. </li><li> Tournez la clé à la veille position &quot;ON&quot;. </li><li> Attendez que l&#39;écran tactile pour lire les niveaux de veille. </li><li> Presse R5 sur le touchscreen. </li><li> Réduire le courant à 0 A. </li><li> Réduire la tension à 0 A. </li><li> Tournez la clé à rayons X pour la position «OFF». </li><li> Coupez l&#39;alimentation principale &quot;OFF&quot; en appuyant sur le bouton d&#39;arrêt rouge. </li></ol>

<ol><li>Bernadó, P., Blackledge, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+biology%3A+Proteins+in+dynamic+equilibrium%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Structural biology: Proteins in dynamic equilibrium.</a> Nature. 468, 1046-1048 (2010).</li>
<li>Zhang, F., Skoda, M. W. A., Jacobs, R. M. J., Martin, R. A., Martin, C. M., Schreiber, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein+Interactions+Studied+by+SAXS%3A+Effect+of+Ionic+Strength+and+Protein+Concentration+for+BSA+in+Aqueous+Solutions%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Phys.+Chem.+B%22%5BJournal%5D)">Protein Interactions Studied by SAXS: Effect of Ionic Strength and Protein Concentration for BSA in Aqueous Solutions.</a> J. Phys. Chem. B. 111, 251-259 (2007).</li>
<li>Maranas, J. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+effect+of+environment+on+local+dynamics+of+macromolecules%5BTitle%5D)+AND+%22Current+Opinion+in+Colloid+%26+Interface+Science%22%5BJournal%5D)">The effect of environment on local dynamics of macromolecules.</a> Current Opinion in Colloid & Interface Science. 12, 29-42 (2007).</li>
<li>Lysozyme in Water [Internet]. , Available from: 
 <a target="_blank" href="http://www.bevanlab.biochem.vt.edu/Pages/Personal/justin/gmx-tutorials/lysozyme/10_analysis2.html">http://www.bevanlab.biochem.vt.edu/Pages/Personal/justin/gmx-tutorials/lysozyme/10_analysis2.html</a> (2008-2012).</li>
<li>Stribeck, N. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aStribeck%2C+N+%22X-Ray+Scattering+of+Soft+Matter%22">X-Ray Scattering of Soft Matter</a>. , Springer. Heidelberg. (2007).</li>
<li>Mertens, H. D., Svergun, D. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+characterization+of+proteins+and+complexes+using+small-angle+X-ray+solution+scattering%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Struct.+Biol%22%5BJournal%5D)">Structural characterization of proteins and complexes using small-angle X-ray solution scattering.</a> J. Struct. Biol. 172 (1), 128(2010).</li>
<li>Svergun, D. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Small-angle+X-ray+and+neutron+scattering+as+a+tool+for+structural+systems+biology%5BTitle%5D)+AND+%22Biol.+Chem%22%5BJournal%5D)">Small-angle X-ray and neutron scattering as a tool for structural systems biology.</a> Biol. Chem. 391 (7), 737(2010).</li>
<li>Putnam, C. D., Hammel, M., Hura, G. L., Tainer, J. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+solution+scattering+%28SAXS%29+combined+with+crystallography+and+computation%3A+defining+accurate+macromolecular+structures%2C+conformations+and+assemblies+in+solution%5BTitle%5D)+AND+%22Quat.+Rev.+Biophys%22%5BJournal%5D)">X-ray solution scattering (SAXS) combined with crystallography and computation: defining accurate macromolecular structures, conformations and assemblies in solution.</a> Quat. Rev. Biophys. 40, 191-285 (2007).</li>
<li>Bonini, M., Fratini, E., Baglioni, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((SAXS+study+of+chain-like+structures+formed+by+magnetic+nanoparticles%5BTitle%5D)+AND+%22Materials+Science+%26+Engineering+C-Biomimetic+and+Supramolecular+Systems%22%5BJournal%5D)">SAXS study of chain-like structures formed by magnetic nanoparticles.</a> Materials Science & Engineering C-Biomimetic and Supramolecular Systems. 27 (5-8), 1377-1381 (2007).</li>
<li>Falletta, E., Ridi, F., Fratini, E., Vannucci, C., Canton, P., Bianchi, S., Castelvetro, V., Baglioni, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+tri-block+copolymer+templated+synthesis+of+gold+nanostructures%5BTitle%5D)+AND+%22Journal+of+Colloid+and+Interface+Science%22%5BJournal%5D)">A tri-block copolymer templated synthesis of gold nanostructures.</a> Journal of Colloid and Interface Science. 357 (1), 88-94 (2011).</li>
<li>Glatter, O., Scherf, G., Schillen, K., Brown, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Characterization+of+a+Poly%28ethylene+oxide%29+Poly%28propylene+oxide%29+Triblock+Copolymer+%28EO%2827%29-PO39-EO%2827%29%29+in+Aqueous-Solution%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Characterization of a Poly(ethylene oxide) Poly(propylene oxide) Triblock Copolymer (EO(27)-PO39-EO(27)) in Aqueous-Solution.</a> Macromolecules. 27 (21), 6046-6054 (1994).</li>
<li>Mittelbach, R., Glatter, O. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Direct+structure+analysis+of+small-angle+scattering+data+from+polydisperse+colloidal+particles%5BTitle%5D)+AND+%22Journal+of+Applied+Crystallography%22%5BJournal%5D)">Direct structure analysis of small-angle scattering data from polydisperse colloidal particles.</a> Journal of Applied Crystallography. 31, 600-608 (1998).</li>
</ol>

Aucun conflit d&#39;intérêt déclaré.

La procédure comparative du système SWAXS permet de nombreuses variables à déterminer à partir de l&#39;analyse expérimentale. Les paramètres qui sont obtenus à partir de l&#39;analyse peut être utilisée à différentes fins selon l&#39;échantillon et montage expérimental. SAXS fournit des informations sur la nano-échelle de la taille et de la forme de l&#39;objet, alors que WAXS se concentre sur la structure atomique et micro-échelle (par exemple, réseau moléculaire, la symétrie dimensions de l&#39;unité cellula...

<table border="1"><tbody><tr><td> Nom des produits </td><td> Entreprise </td></tr><tr><td> Le System3 petites et grand-angle X-ray Scattering (SWAXS) Caméra </td><td> Hecus XRS et IBN, Graz, Autriche </td></tr><tr><td> GNOM </td><td> ATSAS 2,3 paquet par D. Svergun EMBL-Hambourg </td></tr></tbody></table>

les petites et wide angle études diffraction des rayons x de macromolécules biologiques en solution

Small and Wide Angle X-Ray Scattering Studies of Biological Macromolecules in Solution

Dans cet article, les petites et Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) l&#39;analyse des macromolécules est démontrée par l&#39;expérimentation. SWAXS est une technique dans laquelle les rayons X sont diffusés élastiquement par un échantillon non homogène dans la gamme nm aux petits angles (typiquement de 0,1 à 5 °) et des angles larges (typiquement&gt; 5 °). Cette technique fournit des informations sur la forme, la taille et la distribution des macromolécules, les distances caractéristiques de matériaux partiellement ordonnés, tailles de pores et surface-volume élevé. Petit angle X-ray Scattering (SAXS) est capable de fournir des informations de structure de macromolécules entre 1 et 200 nm, tandis que le grand angle X-ray Diffraction (WAXS) peut résoudre encore plus faible espacement entre les échantillons de Bragg 0,33 nm et 0,49 nm sur la base de l&#39; configuration spécifique du système et le détecteur. La distance est déterminée à partir de la loi de Bragg et est fonction de la longueur d&#39;onde et angle d&#39;incidence. Dans une expérience SWAXS, les matériaux peuvent être solidesou liquide, ou contenir des solides, liquides ou gazeux domaines (dites particules) de la même matière ou d&#39;une autre dans une combinaison quelconque. SWAXS applications sont très larges et comprennent des colloïdes de tous types: métaux, composites, ciment, pétrole, les polymères, les plastiques, les protéines, les aliments et les produits pharmaceutiques. Pour des échantillons solides, l&#39;épaisseur est limitée à environ 5 mm. L&#39;utilisation d&#39;un instrument de laboratoire à base de SWAXS est détaillé dans cet article. Avec les logiciels disponibles (par exemple, GNOM-ATSAS 2,3 paquet par D. Svergun EMBL-Hambourg et logiciels EasySWAXS) pour le système SWAXS, une expérience peut être menée afin de déterminer certains paramètres d&#39;intérêt pour l&#39;échantillon donné. Un exemple d&#39;une expérience macromolécule biologique est l&#39;analyse de 2% en poids de lysozyme dans un tampon aqueux à base d&#39;eau qui peut être choisi et préparé par diverses méthodes. La préparation de l&#39;échantillon respecte les directives ci-dessous dans la section Préparation des échantillons. Par l&#39;expérimentation SWAXS,importantes des paramètres structurels du lysozyme, par exemple, le rayon de giration, peut être analysée.

SAXS et WAXS tout peut fournir des informations de structure de l&#39;échantillon au travers des paramètres suivants: le rayon de giration granulométrie, et la forme, facteur de structure de la solution, la surface spécifique interne et la taille des pores, de type treillis et les dimensions, et la densité d&#39;électrons 1. SAXS et WAXS peut également être appliquée à l&#39;étude de 2 dynamique des protéines. Les informations de structure d&#39;expériences SWAXS est ob...

La démonstration de l&#39;angle très faible et large diffusion des rayons X (SWAXS) procédure est devenue contribué à l&#39;étude des macromolécules biologiques. Grâce à l&#39;utilisation de l&#39;instrumentation et des procédures de méthodes de préparation et d&#39;angle spécifiques, les données expérimentales de la SWAXS affiche la caractérisation atomique et nano-échelle de macromolécules.

Les petites et Wide Angle études diffraction des rayons X de macromolécules biologiques en solution

Dans cet article, l'analyse des macromolécules par diffusion des rayons X aux petits et grands angles (SWAXS) est démontrée par l'expérimentation. La SWAXS est une technique...

small-wide-angle-x-ray-scattering-studies-biological-macromolecules

Research

Recherche

JoVE Journal

Bioengineering

Bioingénierie

Ici, nous présentons un protocole pour étudier la matière molle et les systèmes biophysiques sur une large échelle de longueur mésoscopique, de nm à μm, qui implique l’utilisation du diffractomètre SANS KWS-2 à haute intensité et à une résolution ajustable.

Étude Soft-matière et les systèmes biologiques sur une échelle de longueur large de nanomètre et micromètre Tailles au Petit-angle Neutron Diffractomètre KWS-2

La détermination de la structure en solution d'une protéine par diffusion aux petits angles des rayons X (SAXS) exige des échantillons monodispersées. Ici, nous présentons deux possibilités pour assurer un minimum de retards entre la préparation des échantillons et l'acquisition de données: chromatographie en ligne d'exclusion de taille (SEC) et la chromatographie par échange d'ions en ligne (IEC).

En ligne Taille-exclusion et d&#39;échange d&#39;ions chromatographie sur SAXS Beamline

Cette méthode décrit le clonage, expression et purification de Nsa1 recombinant pour détermination structurale par diffraction des rayons x et la diffusion des rayons x de petits angles (SAXS) et est applicable pour l’analyse structurale de l’hybride d’autres protéines contenant à la fois ordonnée et désordonnée des domaines.

Combinant la diffractométrie de rayons x avec la diffusion des rayons x petit Angle pour modéliser des régions non structurées de Nsa1 de S. Cerevisiae

Ce protocole montre comment obtenir un modèle basse résolution ab initio et des détails de structure d’une protéine de membrane solubilisée détergent en solution par la diffusion des neutrons de petits angles avec filtrage de contraste du détergent.

Correspondance de contraste de détergent dans les expériences de diffusion de neutrons de petits angles pour l’analyse structurale de protéines membranaires et la modélisation de Ab Initio

Nous présentons ici comment petit Angle x-ray Scattering (SAXS) peut être utilisé pour obtenir des informations sur les enveloppes basse résolution qui représentent les structures macromoléculaires. Lorsqu’il est utilisé en conjonction avec haute résolution techniques structurelles telles que la résonance magnétique nucléaire et de la cristallographie aux rayons x, SAXS peuvent donner un aperçu détaillé de protéines multidomaine et complexes macromoléculaires en solution.

Études structurale des macromolécules en Solution à l’aide de petite diffusion des rayons x Angle

Un nouveau support d'échantillon pour la cristallographie macromoléculaire de rayon X avec un protocole approprié de manipulation est présenté. Le système permet la croissance des cristaux, le trempage des cristaux et la collecte in situ de données de diffraction à la fois, température ambiante et cryogénique sans avoir besoin de manipulation de cristal ou de montage.

Un porte-échantillon tout-en-un pour la cristallographie macromoléculaire de rayon X avec la diffusion minimale de fond

Les mesures SEC-BioSAXS des macromolécules biologiques sont une approche standard pour déterminer la structure des solutions des macromolécules et de leurs complexes. Ici, nous analysons les données SEC-BioSAXS de deux types de traces de SEC couramment rencontrées : les chromatogrammes avec des pics entièrement résolus et partiellement résolus. Nous démontrons l’analyse et la déconvolution à l’aide de scatter et BioXTAS RAW.

Analyse des données SEC-SAXS via la déconvolution de l’EPT et Scatter

Cet article détaille le protocole de fabrication des puces microfluidiques développées pour la cristallisation des protéines sur puce avec la méthode de dialyse et les expériences in situ de diffraction des rayons X. Le processus de microfabrication permet d'intégrer une membrane de dialyse à cellulose régénérée semi-perméable avec n'importe quel coupure de poids moléculaire, entre deux couches de la puce.

Cristallisation des protéines sur puce par microdialyse pour les études in situ sur la diffraction des rayons X

La spectroscopie de rétrodiffusion neutronique offre un accès non destructif et sans marquage à la dynamique ps-ns des protéines et de leur eau d’hydratation. Le flux de travail est présenté avec deux études sur les protéines amyloïdes: sur la dynamique résolue dans le temps du lysozyme pendant l’agrégation et sur la dynamique de l’eau d’hydratation de tau lors de la formation de fibres.

La spectroscopie neutronique à haute résolution pour étudier la dynamique picoseconde-nanoseconde des protéines et de l’eau d’hydratation

Cette publication montre l’application de la diffraction des rayons X et de la calorimétrie différentielle à balayage comme étalons de référence pour étudier l’état solide des excipients à base de lipides (LBE). Comprendre l’altération à l’état solide dans les LBE et son effet sur la performance des produits pharmaceutiques est le facteur clé pour la fabrication de formes posologiques robustes à base de lipides.

Un ensemble d’outils analytiques établis pour étudier l’altération à l’état solide des excipients à base de lipides

Découvrez la diffusion des rayons X aux petits et grands angles pour caractériser les macromolécules biologiques à l'échelle atomique et nanométrique. Cette méthode offre des insights précieux sur la structure moléculaire.

Les petites et Wide Angle études diffraction des rayons X de macromolécules biologiques en solution

Explorer plus de vidéos