Name: Concevoir protéines de soie soie Matériaux alliage pour applications biomédicales (Vidéo) | JoVE Journal
Uploaded: 2014-08-13T14:15:00.000+00:00
Duration: 11 min 14 s
Description: Découvrez la fabrication d'alliages protéiques à base de soie pour applications biomédicales en intégrant des circuits électroniques sur films composites. Cette méthode permet de créer des biomatériaux biodégradables aux propriétés mécaniques ajustables.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

Les auteurs remercient la Rowan University pour le soutien de cette recherche. XH aussi grâce Dr David L. Kaplan à l&#39;Université Tufts et le NIH P41 Tissue Resource Center Engineering (TERC) pour les formations techniques précédentes.

<ol><li>Rosenbloom, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extracellular+matrix+4%3A+The+elastic+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22FASEB+J%22%5BJournal%5D)">Extracellular matrix 4: The elastic fiber.</a> FASEB J. 7, 1208-1218 (1993).</li>
<li>Traub, W., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((On+the+molecular+structure+of+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">On the molecular structure of collagen.</a> Nature. 221, 914-917 (1969).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein-Based+Composite+Materials%5BTitle%5D)+AND+%22Materials+Today%22%5BJournal%5D)">Protein-Based Composite Materials.</a> Materials Today. 15, 208-215 (2012).</li>
<li>Hardy, J. G., Scheibel, T. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Composite+materials+based+on+silk+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Progress+in+Polymer+Science%22%5BJournal%5D)">Composite materials based on silk proteins.</a> Progress in Polymer Science. 35, 1093-1115 (2010).</li>
<li>Kidoaki, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mesoscopic+spatial+designs+of+nano-+and+microfiber+meshes+for+tissue-engineering+matrix+and+scaffold+based+on+newly+devised+multilayering+and+mixing+electrospinning+techniques%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Mesoscopic spatial designs of nano- and microfiber meshes for tissue-engineering matrix and scaffold based on newly devised multilayering and mixing electrospinning techniques.</a> Biomaterials. 26, 37-46 (2005).</li>
<li>Teng, W. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Recombinant+silk-elastin+like+protein+polymer+displays+elasticity+comparable+to+elastin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Recombinant silk-elastin like protein polymer displays elasticity comparable to elastin.</a> Biomacromolecules. 10, 3028-3036 (2009).</li>
<li>Foo, C. W. P., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Genetic+engineering+of+fibrous+proteins%2C+spider+dragline%2C+silk+and+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Drug+Delivery+Rev%22%5BJournal%5D)">Genetic engineering of fibrous proteins, spider dragline, silk and collagen.</a> Adv Drug Delivery Rev. 54, 1131-1143 (2002).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Charge-Tunable+Autoclaved+Silk-Tropoelastin+Protein+Alloys+That+Control+Neuron+Cell+Responses%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Funct.+Mater%22%5BJournal%5D)">Charge-Tunable Autoclaved Silk-Tropoelastin Protein Alloys That Control Neuron Cell Responses.</a> Adv. Funct. Mater. 23, 3875-3884 (2013).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+derived+from+silk-tropoelastin+protein+systems%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Biomaterials derived from silk-tropoelastin protein systems.</a> Biomaterials. 31, 8121-8131 (2010).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+influence+of+elasticity+and+surface+roughness+on+myogenic+and+osteogenic-differentiation+of+cells+on+silk-elastin+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">The influence of elasticity and surface roughness on myogenic and osteogenic-differentiation of cells on silk-elastin biomaterials.</a> Biomaterials. 32, 8979-8989 (2011).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+from+ultrasonication-induced+silk+fibroin-hyaluronic+acid+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Biomaterials from ultrasonication-induced silk fibroin-hyaluronic acid hydrogels.</a> Biomacromolecules. 11, 3178-3188 (2010).</li>
<li>Gil, E. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Swelling+behavior+and+morphological+evolution+of+mixed+gelatin%2Fsilk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Swelling behavior and morphological evolution of mixed gelatin/silk fibroin hydrogels.</a> Biomacromolecules. 6, 3079-3087 (2005).</li>
<li>Lu, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Green+process+to+prepare+silk+fibroin%2Fgelatin+biomaterial+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22Macromol.+Biosci%22%5BJournal%5D)">Green process to prepare silk fibroin/gelatin biomaterial scaffolds.</a> Macromol. Biosci. 10, 289-298 (2010).</li>
<li>Lu, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Insoluble+and+flexible+silk+films+containing+glycerol%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Insoluble and flexible silk films containing glycerol.</a> Biomacromolecules. 11, 143-150 (2010).</li>
<li>Mandal, B. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+fibroin%2Fpolyacrylamide+semi-interpenetrating+network+hydrogels+for+controlled+drug+release%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk fibroin/polyacrylamide semi-interpenetrating network hydrogels for controlled drug release.</a> Biomaterials. 30, 2826-2836 (2009).</li>
<li>Yeo, I. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Collagen-based+biomimetic+nanofibrous+scaffolds%2C+preparation+and+characterization+of+collagen%2Fsilk+fibroin+bicomponent+nanofibrous+structures%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Collagen-based biomimetic nanofibrous scaffolds, preparation and characterization of collagen/silk fibroin bicomponent nanofibrous structures.</a> Biomacromolecules. 9, 1106-1116 (2008).</li>
<li>Holst, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Substrate+elasticity+provides+mechanical+signals+for+the+expansion+of+hemopoietic+stem+and+progenitor+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Biotechnol%22%5BJournal%5D)">Substrate elasticity provides mechanical signals for the expansion of hemopoietic stem and progenitor cells.</a> Nat. Biotechnol. 28, 1123-1128 (2010).</li>
<li>Omenetto, F. G., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+Opportunities+for+an+Ancient+Material%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">New Opportunities for an Ancient Material.</a> Science. 329, 528-531 (2010).</li>
<li>Qin, G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mechanism+of+resilin+elasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Nature+Communications%22%5BJournal%5D)">Mechanism of resilin elasticity.</a> Nature Communications. 3, 1003(2012).</li>
<li>Rockwood, D. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Materials+fabrication+from+Bombyx+mori+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Protocols%22%5BJournal%5D)">Materials fabrication from Bombyx mori silk fibroin.</a> Nat. Protocols. 6, 1612-1631 (2011).</li>
<li>Wise, S. G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineered+tropoelastin+and+elastin-based+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Protein+Chem+Struct+Biol%22%5BJournal%5D)">Engineered tropoelastin and elastin-based biomaterials.</a> Adv Protein Chem Struct Biol. 78, 1-24 (2009).</li>
<li>Amsden, J. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Rapid+nanoimprinting+of+silk+fibroin+films+for+biophotonic+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Rapid nanoimprinting of silk fibroin films for biophotonic applications.</a> Adv. Mater. 22, 1746-1749 (2010).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+biomaterials+for+cornea+tissue+engineering%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk film biomaterials for cornea tissue engineering.</a> Biomaterials. 30, 1299-1308 (2009).</li>
<li>Kim, D. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dissolvable+films+of+silk+fibroin+for+ultrathin+conformal+bio-integrated+electronics%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Mater%22%5BJournal%5D)">Dissolvable films of silk fibroin for ultrathin conformal bio-integrated electronics.</a> Nat. Mater. 9, 511-517 (2010).</li>
<li>Zhang, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Stabilization+of+vaccines+and+antibiotics+in+silk+and+eliminating+the+cold+chain%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Stabilization of vaccines and antibiotics in silk and eliminating the cold chain.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 109, 11981-11986 (2012).</li>
<li>Pritchard, E. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+silk+protein+processing+on+drug+delivery+from+silk+films%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecular+Bioscience%22%5BJournal%5D)">Effect of silk protein processing on drug delivery from silk films.</a> Macromolecular Bioscience. 13, 311-320 (2013).</li>
<li>Lammel, A. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Controlling+silk+fibroin+particle+features+for+drug+delivery%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Controlling silk fibroin particle features for drug delivery.</a> Biomaterials. 31, 4583-4591 (2010).</li>
<li>Urry, D. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Physical+chemistry+of+biological+free+energy+transduction+as+demonstrated+by+elastic+protein-based+polymers%5BTitle%5D)+AND+%22J+Phys+Chem+B%22%5BJournal%5D)">Physical chemistry of biological free energy transduction as demonstrated by elastic protein-based polymers.</a> J Phys Chem B. 101, 11007-11028 (1997).</li>
<li>Shao, Z., Vollrath, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Materials%3A+Surprising+strength+of+silkworm+silk%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Materials: Surprising strength of silkworm silk.</a> Nature. 418, 741-741 (2002).</li>
<li>Jin, H. J., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mechanism+of+silk+processing+in+insects+and+spiders%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Mechanism of silk processing in insects and spiders.</a> Nature. 424, 1057-1061 (2003).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Determining+Beta-Sheet+Crystallinity+in+Fibrous+Proteins+by+Thermal+Analysis+and+Infrared+Spectroscopy%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Determining Beta-Sheet Crystallinity in Fibrous Proteins by Thermal Analysis and Infrared Spectroscopy.</a> Macromolecules. 39, 6161-6170 (2006).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dynamic+Protein-Water+Relationships+during+%CE%B2-Sheet+Formation%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Dynamic Protein-Water Relationships during β-Sheet Formation.</a> Macromolecules. 41, 3939-3948 (2008).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Microphase+separation+controlled+beta-sheet+crystallization+kinetics+in+fibrous+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Microphase separation controlled beta-sheet crystallization kinetics in fibrous proteins.</a> Macromolecules. 42, 2079-2087 (2009).</li>
<li>Cebe, P., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Beating+the+Heat+-+Fast+Scanning+Melts+Beta+Sheet+Crystals%5BTitle%5D)+AND+%22Scientific+Reports%22%5BJournal%5D)">Beating the Heat - Fast Scanning Melts Beta Sheet Crystals.</a> Scientific Reports. 3, 1130(2013).</li>
<li>Pyda, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Heat+Capacity+of+Silk+Fibroin+Based+on+the+Vibrational+Motion+of+Poly%28amino+acid%29s+in+the+Presence+and+Absence+of+Water%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Heat Capacity of Silk Fibroin Based on the Vibrational Motion of Poly(amino acid)s in the Presence and Absence of Water.</a> Macromolecules. 41, 4786-4793 (2008).</li>
<li>Buxton, G. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+lattice+spring+model+of+heterogeneous+materials+with+plasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Model.+Simul.+Mater.+Sci.+Eng%22%5BJournal%5D)">A lattice spring model of heterogeneous materials with plasticity.</a> Model. Simul. Mater. Sci. Eng. 9, 485-497 (2001).</li>
<li>Buxton, G. A., Balazs, A. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Modeling+the+dynamic+fracture+of+polymer+blends+processed+under+shear%5BTitle%5D)+AND+%22Phys.+Rev.+B%22%5BJournal%5D)">Modeling the dynamic fracture of polymer blends processed under shear.</a> Phys. Rev. B. 69, 054101(2004).</li>
<li>Kolmakov, G. V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Harnessing+labile+bonds+between+nanogel+particles+to+create+self-healing+materials%5BTitle%5D)+AND+%22ACS+Nano%22%5BJournal%5D)">Harnessing labile bonds between nanogel particles to create self-healing materials.</a> ACS Nano. 3, 885-892 (2009).</li>
<li>Duki, S. F., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Modeling+the+nanoscratching+of+self-healing+materials%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Chem.+Phys%22%5BJournal%5D)">Modeling the nanoscratching of self-healing materials.</a> J. Chem. Phys. 134, 084901(2011).</li>
<li>Bell, G. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Models+for+the+specific+adhesion+of+cells+to+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">Models for the specific adhesion of cells to cells.</a> Science. 200, 618-627 (1978).</li>
<li>Bell, G. I., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cell+adhesion.+Competition+between+nonspecific+repulsion+and+specific+bonding%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys.+J%22%5BJournal%5D)">Cell adhesion. Competition between nonspecific repulsion and specific bonding.</a> Biophys. J. 45, 1051-1064 (1984).</li>
<li>Wang, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+various+dissolution+systems+on+the+molecular+weight+of+regenerated+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Effect of various dissolution systems on the molecular weight of regenerated silk fibroin.</a> Biomacromolecules. 14, 285-289 (2013).</li>
<li>Wray, L. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+processing+on+silk-based+biomaterials%3A+reproducibility+and+biocompatibility%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biomed+Mater+Res+B+Appl+Biomater%22%5BJournal%5D)">Effect of processing on silk-based biomaterials: reproducibility and biocompatibility.</a> J Biomed Mater Res B Appl Biomater. 99, 89-101 (2011).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+culture+system+for+in+vitro+analysis+and+biomaterial+design%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Vis.+Exp%22%5BJournal%5D)">Silk film culture system for in vitro analysis and biomaterial design.</a> J. Vis. Exp. (62), e3646(2012).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Regulation+of+Silk+Material+Structure+by+Temperature-Controlled+Water+Vapor+Annealing%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Regulation of Silk Material Structure by Temperature-Controlled Water Vapor Annealing.</a> Biomacromolecules. 12, 1686-1696 (2011).</li>
<li>Yucel, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Vortex-induced+injectable+silk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys+J%22%5BJournal%5D)">Vortex-induced injectable silk fibroin hydrogels.</a> Biophys J. 97, 2044-2050 (2009).</li>
<li>Yucel, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Non-equilibrium+silk+fibroin+adhesives%5BTitle%5D)+AND+%22J+Struct+Biol%22%5BJournal%5D)">Non-equilibrium silk fibroin adhesives.</a> J Struct Biol. 170, 406-412 (2010).</li>
<li>Flory, P. J. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aFlory%2C+PJ+%22Principles+of+polymer+chemistry%22">Principles of polymer chemistry</a>. , Cornell University Press. Ithaca, N.Y.. (1953).</li>
<li>Chen, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Thermal+properties+and+phase+transitions+in+blends+of+Nylon-6+with+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22J+Therm+Anal+Calorim%22%5BJournal%5D)">Thermal properties and phase transitions in blends of Nylon-6 with silk fibroin.</a> J Therm Anal Calorim. 93, 201-206 (2008).</li>
<li>Scabarozi, T. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Epitaxial+growth+and+electrical-transport+properties+of+Ti7Si2C5+thin+films+synthesized+by+reactive+sputter+deposition%5BTitle%5D)+AND+%22Scripta+Materialia%22%5BJournal%5D)">Epitaxial growth and electrical-transport properties of Ti7Si2C5 thin films synthesized by reactive sputter deposition.</a> Scripta Materialia. 65, 811-814 (2011).</li>
<li>Tao, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+materials-a+road+to+sustainable+high+technology%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Mater%22%5BJournal%5D)">Silk materials-a road to sustainable high technology.</a> Adv Mater. 24, 2824-2837 (2012).</li>
<li>Annabi, N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cross-linked+open-pore+elastic+hydrogels+based+on+tropoelastin%2C+elastin+and+high+pressure+CO2%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Cross-linked open-pore elastic hydrogels based on tropoelastin, elastin and high pressure CO2.</a> Biomaterials. 31, 1655-1665 (2010).</li>
<li>Moll, R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+human+keratins%3A+biology+and+pathology%5BTitle%5D)+AND+%22Histochem+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">The human keratins: biology and pathology.</a> Histochem Cell Biol. 129, 705-733 (2008).</li>
</ol>

Aucun conflit d&#39;intérêt déclaré.

L&#39;une des procédures les plus critiques dans la production de système de protéine &quot;alliage&quot; est de vérifier la miscibilité de mélanges de protéines. Dans le cas contraire, il est seulement un système de composite de mélange de la protéine ou protéine non miscible sans propriétés stables et réglables. Procédé d&#39;analyse thermique expérimental peut être utilisé à cette fin et pour confirmer les propriétés de l&#39;alliage. Les interactions protéine-protéine peuvent être considérées selon le modèle de rése...

La nature a créé des stratégies pour générer des matrices biologiques accordables et multifonctions utilisant un nombre limité de protéines structurales. Par exemple, élastines et les collagènes sont toujours utilisés ensemble in vivo pour fournir les forces réglables et fonctions requises pour les tissus spécifiques 1,2. La clé de cette stratégie est le mélange. Mélange consiste à mélanger des protéines ayant des rapports spécifiques et une approche technologique pour produire des systèmes de matériaux simples avec accordable et propriétés variées 3-5. En comparaison avec les stratégies d&#39;ingénierie de synthèse 6,7, le mélange peut également améliorer l&#39;uniformité de la matière et la capacité de traiter la matière en raison de la facilité d&#39;utilisation 8-16. Par conséquent, la conception de matériaux multifonctionnels, biocompatibles alliage de protéine est un domaine émergent de la recherche médicale. Cette technologie fournira également la connaissance systématique de l&#39;impact des matrices de protéines naturelles sur les fonctions cellulaires et tissulaires, tant en vitro et in vivo 10,17. En optimisant les interfaces moléculaires entre les protéines différentes, les alliages à base de protéines peuvent englober une gamme de fonctions physiques, telles que la stabilité thermique à des températures différentes, l&#39;élasticité de soutenir divers tissus, la sensibilité électrique dans les organes variables, et les propriétés optiques de la cornée la régénération des tissus 3, 18-27. Le résultat de ces études fournira une nouvelle plate-forme de protéines-matériaux dans le domaine des sciences biomédicales en rapport direct avec la réparation des tissus accordables et le traitement des maladies et d&#39;autres conduisent à des dispositifs d&#39;implants biodégradables où leurs caractéristiques thérapeutiques et diagnostiques nouvelles peuvent être envisagées 3. Beaucoup de protéines structurales naturelles ont des propriétés physiques et bioactifs critiques qui peuvent être exploités comme des candidats pour les matrices de biomatériaux. Soies de différentes espèces de vers, les kératines de poils et laines, élastines et les collagènes de différents tissus, etdiverses protéines végétales sont quelques-unes des protéines structurales les plus couramment utilisés pour la conception de matériaux à base de protéines variables (Figure 1) 18-27. En général, ces protéines peuvent former des structures moléculaires secondaires (par exemple, des feuillets bêta, ou de soies bobines enroulées pour les kératines) en raison de leurs répétitives des séquences d&#39;acides aminés primaires uniques 3,28-35. Ces caractéristiques favorisent la formation de structures macroscopiques auto-assemblés avec des fonctions uniques à des interfaces biologiques incitant leur utilité en tant que ressource précieuse de matières de biopolymère. Ici, deux types de protéines structurales ont été utilisés (protéine A de soie tussah sauvage et la protéine B de pantouflard soie du mûrier, par exemple) pour démontrer les protocoles généraux de la production de divers biomatériaux en alliage de protéines. Les protocoles comprennent démontré partie 1: les prédictions d&#39;interactions protéiques et des simulations, partie 2: la production de solutions d&#39;alliages de protéines, et la partie 3: la fabrication d&#39;un alliage de protéineset des systèmes pour des applications optiques, électriques et pharmaceutiques. <img alt="Figure 1" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/50891/50891fig1highres.jpg" width="500" /> Figure 1: Les matières premières de différentes protéines de structure qui sont couramment utilisés dans notre laboratoire pour la conception de matériaux à base de protéines, y compris les soies à partir de différentes espèces de vers, les kératines de poils, la laine et les élastines de différents tissus, et diverses protéines végétales.

<table><tbody><tr><td>Calorimètres différentiels à balayage (DSC)</td><td>TA Instruments, New Castle, DE, États-Unis </td><td>N/A</td><td>Vous pouvez utiliser n’importe quel type de DSC avec un logiciel pour calculer la capacité thermique.</td></tr><tr><td>Système de pulvérisation sous vide SS30T&nbsp ;</td><td>T-M Vacuum Products, Inc., Cinnaminson, NJ, USA</td><td>N/A</td><td>Avec des pièces sur mesure, vous pouvez utiliser n’importe quel type de système de pulvérisation pour revêtir.</td></tr><tr><td>Four à vide VWR 1415M VWR</td><td>International, Bridgeport, NJ, États-Unis n/</td><td>a</td><td>Vous pouvez utiliser n’importe quel type de four à vide pour réticuler physiquement les échantillons.</td></tr></tbody></table>

concevoir protéines de soie soie matériaux alliage pour applications biomédicales

Designing Silk-silk Protein Alloy Materials for Biomedical Applications

Les protéines fibreuses afficher différentes séquences et des structures qui ont été utilisés pour diverses applications dans le domaine biomédical, tels que les biocapteurs, la nanomédecine, la régénération des tissus, et la délivrance de médicaments. Matériaux sur la base des interactions à l&#39;échelle moléculaire entre ces protéines Conception permettra de générer de nouveaux biomatériaux multifonctionnel en alliage de protéines avec des propriétés accordables. De tels systèmes de matériaux d&#39;alliage offrent également des avantages par rapport aux polymères synthétiques traditionnelles en raison de la biodégradabilité des matériaux, de biocompatibilité, et sa tenue dans le corps. Cet article a utilisé les mélanges de protéines de soie sauvage de tussah (Antheraea de pernyi) et domestique mûrier soie (Bombyx mori), par exemple, de fournir des protocoles utiles sur ces sujets, y compris la façon de prédire les interactions protéine-protéine par des méthodes de calcul, la façon de produire un alliage de protéines solutions, comment vérifier les systèmes d&#39;alliage par analyse thermique, et la façon de fabriquer des matériaux d&#39;alliage variablesy compris les matériaux optiques à réseaux de diffraction, des matériaux à des circuits électriques, des revêtements et des matériaux pharmaceutiques pour la libération du médicament et de la livraison. Ces méthodes peuvent fournir des informations importantes pour la conception des biomatériaux multifonctions de nouvelle génération basé sur différents alliages de protéines.

Interactions protéine-protéine typique (par exemple, entre la protéine A et la protéine B) peuvent contenir charge charge (électrostatiques) attractions, la formation de liaisons hydrogène, interactions hydrophobes-hydrophiles, ainsi que dipôle, solvant, contre-ion, et les effets entropiques entre le spécifique domaines de ces deux protéines (Figure 2) 3. Par conséquent, fondamentalement, nous pouvons prédire les effets de ces interactions par des simulations informatiques. <p cl...

Le mélange est une approche efficace pour générer des biomatériaux avec un large éventail de propriétés et caractéristiques combinées. En prévision des interactions moléculaires entre les différentes protéines de soie naturelle, de nouvelles plates-formes en alliage de protéines de soie de soie avec la résilience accordable mécanique, réponse électrique, transparence optique, au traitement chimique, la biodégradabilité, ou la stabilité thermique peuvent être conçus.

Concevoir protéines de soie soie Matériaux alliage pour applications biomédicales

Fibrous proteins display different sequences and structures that have been used for various applications in biomedical fields such as biosensors, ...

L'objectif général de cette procédure est de démontrer comment fabriquer divers matériaux en alliage protéique à l'aide de films composites de soie intégrés à des circuits électroniques. À titre d'exemple, cela est réalisé en régénérant d'abord des solutions protéiques individuelles à partir de cocons de deux espèces différentes de vers à soie.La deuxième étape consiste à mélanger deux solutions protéiques à différents ratios et à générer une série de solutions mixtes. Ensuite, une technique de fabrication de films minces est utilisée pour fabriquer des circuits électroniques sur des substrats en verre. La dernière étape consiste à déposer les solutions mixtes sur les substrats en verre et à transférer les circuits électroniques vers la protéine séchée.Les films composites offrent une alternative aux matériaux polymères synthétiques traditionnels. Les matériaux protéiques peuvent présenter une meilleure biocompatibilité, une meilleure biodégradabilité et une plus grande malléabilité dans l'organisme humain. Le mélange de protéines à différents ratios constitue une approche technologique simple pour produire des matériaux alliés aux propriétés physiques, chimiques ou biologiques ajustables.Étendre cette technique aux systèmes biomédicaux implantés peut permettre une surveillance électronique, améliorant ainsi le diagnostic et le traitement en médecine. De plus, cette méthode peut être utilisée pour développer des dispositifs qui peuvent être absorbés par l'organisme une fois qu'ils ne sont plus nécessaires. Dans cette vidéo, nous utiliserons les mélanges protéiques de la soie sauvage TOSA ainsi que de la soie domestique de mûrier comme exemple afin de fournir des protocoles utiles sur ce sujet, notamment la production de solutions protéiques d'alliage et la fabrication de matériaux d'alliage intégrant des circuits électroniques.Le principal avantage de notre technique d'enduction par circuits par rapport à d'autres méthodes telles que l'évaporation est que les matériaux protéiques ne sont pas exposés à une chaleur élevée, ni directement ni par rayonnement, durant notre procédé d'enduction. Pour commencer cette procédure, coupez des cocons de soie de tussah sauvage crus en quantité de trois grammes. Remplissez un bocal en verre de deux litres avec de l'eau distillée, puis placez le bocal sur un plateau chauffant.Couvrez-le avec du papier d'aluminium et portez à ébullition. Retirez le couvercle en papier d'aluminium et ajoutez lentement trois grammes de bicarbonate de sodium dans l'eau bouillante, en attendant qu'il soit complètement dissous. Une fois le bicarbonate de sodium entièrement dissous, ajoutez les cocons de soie sauvage dans l'eau bouillante et laissez le mélange bouillir pendant deux à trois heures.Après ébullition, retirer soigneusement les fibres protéiques de la solution à l’aide d’une spatule et les presser pour éliminer l’excès d’eau. Ensuite, plonger les fibres dans un bécher de deux litres contenant de l’eau distillée froide et les laver deux fois pendant 30 minutes chacune afin d’éliminer complètement les résidus impurs de la surface des fibres. Après le lavage, sécher les fibres sous une hotte aspirante pendant au moins 12 heures.Faites fondre 48,784 grammes de nitrate de calcium dans un creuset en verre afin d'obtenir un liquide à 65 degrés Celsius pour dissoudre les fibres de protéine de soie sauvage. Mélangez ensuite les fibres et le solvant selon un rapport d’un gramme de fibre pour 10 millilitres de solvant. Après avoir laissé les fibres se dissoudre à 95 degrés Celsius pendant cinq à douze heures, versez la solution de soie sauvage dans un tube de dialyse de 12 millilitres et effectuez la dialyse contre deux litres d’eau distillée.Changer fréquemment l'eau distillée afin d'éliminer les solvants de nitrate de calcium présents dans la solution. Après trois jours, recueillir les solutions protéiques à partir des cassettes de dialyse et les placer dans des tubes adaptés à une vitesse de 13 000 tr/min. Après cette étape, centrifuger les solutions pendant une heure à 3 500 tr/min à quatre degrés Celsius.Trois fois pour éliminer les dépôts une fois terminé. Conserver les solutions finales dans un réfrigérateur à quatre degrés Celsius après avoir collecté une autre protéine naturelle, comme la soie de mûrier domestiqué. Répéter le processus ci-dessus avec un savon approprié et un solvant de dissolution jusqu'à obtention d'une solution aqueuse de protéine dont la concentration mesurée est atteinte.Ensuite, mélangez lentement une solution de soie sauvage à un pour cent en poids avec une solution de soie domestiquée à un pour cent en poids à l’aide d’un distributeur de pipette. Conservez la solution finale à quatre degrés Celsius afin d’éviter l’agrégation des protéines. Pour fabriquer un motif de circuit électrique sur un substrat en verre, commencez par nettoyer une lame de verre à l’aide d’un solvant dégraissant tel que le hinox et d’un nettoyeur ultrasonique pendant cinq minutes. Puis, nettoyez la lame de verre pendant cinq minutes dans l’acétone et cinq minutes dans le méthanol.Asséchez la lame de verre à l'aide d'azote gazeux sec, généré par l'évaporation d'un réservoir de 180 litres d'azote liquide. À ce stade, introduisez les matériaux de substrat dans la chambre de dépôt et faites le vide dans la chambre de chargement jusqu'à une pression de 30 millitorr. Ouvrez ensuite la vanne d'isolation entre la chambre de chargement et la chambre principale de dépôt, et introduisez le substrat dans la chambre.Activer le gaz Argonne et le régulateur de pression, puis régler la pression à la pression de dépôt souhaitée afin d'éliminer les couches d'oxyde et les contaminants de la cible par pré-sputtering pendant plusieurs minutes. Après avoir ouvert l'obturateur, pulvériser le métal sur le substrat à l'aide d'un débit de dépôt permettant d'atteindre l'épaisseur souhaitée. Une fois le processus de pulvérisation terminé, retirer la lame de verre revêtue de la chambre.À l'aide d'un spinner, appliquer par rotation une couche de résine photosensible positive sur la surface du film. Après l'application de la résine sur le film, effectuer une cuisson douce à 90 degrés Celsius pendant cinq minutes afin de sécher la résine. Une fois terminé, placer fermement un masque de contact portant l'image du dispositif contre la résine.Exposer le vernis photoresist à une source lumineuse UV de 1000 watts pendant 10 secondes. Ensuite, placer le film dans le révélateur de vernis photoresist jusqu’à l’apparition de l’image projetée. Immédiatement après l’apparition de l’image, plonger le film dans de l’eau déionisée afin d’arrêter l’action du révélateur sur le photoresist non exposé.Ensuite, séchez le film à l'aide d'un flux d'azote sec. Placez le film dans un four à 120 degrés Celsius pendant 15 minutes afin de durcir le photo-résist. Une fois le film refroidi, placez-le dans une solution de gravure jusqu'à ce que le métal non protégé par le photo-résist se détache.Trempez le film dans l'eau pour arrêter la gravure. Rincez ensuite le film à l'acétone pour éliminer la photo résine durcie, puis rincez le film au méthanol et séchez-le avec de l'azote sec.Une fois le verre revêtu prêt, déposez différentes solutions d'alliage protéique sur la surface du verre. À l'aide d'une pipette, faites sécher pendant au moins 12 heures dans une hotte aspirante afin d'obtenir des films d'alliage protéique sur le verre. Ensuite, détachez délicatement les films d'alliage protéique portant les motifs métalliques fins du substrat de verre à l'aide de pinces. Pour obtenir des matériaux d'alliage protéique insolubles, placez le film sec dans une étuve sous vide à 60 degrés Celsius, à 25 kilopascals, avec un récipient d'eau placé au fond de la chambre.Extraire l'air du four afin d'exposer les échantillons aux vapeurs d'eau pendant au moins deux heures. Une fois le vide relâché et les échantillons retirés du four, détacher délicatement le film insoluble dans l'eau du substrat à l'aide de pinces. Enfin, mesurer la résistance électrique du motif métallique sur les films en alliage protéique et la comparer à celle du motif d'origine sur le verre.Les interactions protéine-protéine typiques peuvent inclure des attractions électrostatiques, des liaisons hydrogène, des interactions hydrophobes et hydrophiles, ainsi que des effets dipôle-solvant contre-ion et des effets in trophiques entre les domaines spécifiques des protéines. Les effets de ces interactions peuvent être prédits par des simulations informatiques au cours de la simulation d'étirement. Une protéine peut former un réseau élastique semblable à des ressorts, conférant une superélasticité aux matériaux, tandis qu'une autre peut agir comme des particules dotées de réticulateurs physiques forts pour les matériaux.Des transitions structurelles dynamiques peuvent être induites dans différents domaines afin de stocker et libérer de l'énergie ou de fournir un soutien mécanique supplémentaire. Les solutions d'alliage protéique peuvent être transformées en divers biomatériaux aux propriétés ajustables, notamment des matrices matérielles destinées à des applications thermiques, mécaniques, optiques, électriques, chimiques ou biomédicales. Dans cette démonstration, la résistivité électrique à température ambiante des circuits électriques sur les films protéiques a été mesurée à l'aide de techniques à deux et à quatre bornes.Dans la mesure à deux bornes, les films présentaient une résistivité de 3,6 × 10⁻⁷ ohm·m, environ 20 fois supérieure à celle du matériau massif. Une résistivité plus élevée mesurée dans les films par rapport au matériau massif est typique, en raison du trajet du courant déjà restreint et de l'incapacité des porteurs de charge à éviter les défauts. En modifiant le rapport des composants protéiques, nous pouvons contrôler les propriétés biophysiques des matériaux finaux, telles que leur élasticité, leur résistance, leur rugosité de surface ou leur charge de surface.Ces propriétés affecteraient finalement les fonctions et le comportement des tissus attachés au matériau. Par conséquent, le système d'alliage protéique nous offre une nouvelle voie pour produire des dispositifs médicaux ou des matériaux implantables dotés de fonctions ajustables à l'avenir. Après avoir visionné cette vidéo, vous devriez bien comprendre comment fabriquer des circuits sur ces matériaux, et nous espérons que les protocoles fournis dans l'article bénéficieront à l'avenir aux chercheurs et aux médecins cliniciens dans divers domaines biomédicaux.

designing-silk-silk-protein-alloy-materials-for-biomedical

Research

Recherche

JoVE Journal

Bioengineering

Bioingénierie

Films en soie sont une nouvelle classe de biomatériaux facilement personnalisables pour un large éventail d'applications biomédicales. Le système de soie présenté la culture cinématographique est très adaptable à une variété...

Système de culture de la soie du film pour In vitro Analyse et conception des biomatériaux

Malgré les excellentes propriétés mécaniques et biochimiques de soies de l'araignée, ce matériau ne peut être récolté en grandes quantités par des moyens conventionnels. Nous décrivons ici une stratégie efficace pour faire tourner fibres artificielles de soie d'araignée, ce qui est un processus important pour les enquêteurs qui étudient la production de soie d'araignée et de leur utilisation en tant que prochaine génération de biomatériaux.

Synthétique de la production soie d&#39;araignée sur l&#39;échelle du laboratoire

Fibres de soie d'araignée présentent des propriétés mécaniques exceptionnelles.

Filtre à air dispositifs, y compris maillages non tissé de électrofilées protéines recombinantes de soie d&#39;araignée

La compréhension des actions complexes du cerveau nécessite des outils de recherche avancés. Ici, nous démontrons un nouveau modèle 3D de tissu neuronal basé sur du collagène de soie ressemblant à une architecture semblable à celle du cerveau. Le modèle peut être utilisé pour étudier l’assemblage des réseaux neuronaux, le guidage axonal, les interactions cellule-cellule et l’activité électrique.

Modèle de polarisée Neural Tissue base-Silk-collagène ingénierie 3D

Des échafaudages métalliques bioactifs et mécaniquement fiables ont été fabriqués selon une méthode qui consiste en deux procédés, la coulée par congélation dynamique pour la fabrication de Ti poreux, et le revêtement et la densification des échafaudages en Ti. Le processus de densification est simple, efficace et applicable à la fabrication d’échafaudages à gradation fonctionnelle.

Fabrication de mécanique accordable et bioactifs Métal échafaudages pour des applications biomédicales

Nanoparticules émergent des systèmes de délivrance de médicaments prometteurs pour un large éventail d'indications. Ici, nous décrivons une méthode simple mais puissant pour la fabrication de nanoparticules de soie en utilisant un reverse engineering soie Bombyx mori. Ces nanoparticules de soie peuvent être facilement chargés avec une charge thérapeutique et ensuite examinées pour des applications de délivrance de médicaments.

Fabrication and Drug Delivery Applications de soie Nanoparticules

Un protocole pour la filature de microfluidique et la caractérisation de la microstructure de monofilament de fibroïne de soie régénérée est présenté.

Microfluidique sec-spinning et caractérisation des fibres régénérées fibroïne de soie

Nous présentons ici une méthode pour délivrer des vecteurs d’expression virale dans le cerveau en utilisant des films de la fibroïne de soie. Cette méthode permet l’administration ciblée des vecteurs d’expression à l’aide de fibres optiques revêtues de soie/AAV, des fibres optiques effilés et windows crâniennes.

In Vivo Ciblé d’Expression des protéines Optogenetic, soie/AAV Films

Les inserts de culture tissulaire avec membranes en plastique sont la référence dans les laboratoires de culture cellulaire en tant que supports perméables pour établir des couches cellulaires et des modèles de tissus barrières. Ici, nous présentons une méthode simple pour remplacer la membrane plastique par une membrane plus pertinente sur le plan biologique, fabriquée à partir d’une protéine de soie d’araignée fonctionnalisée recombinante.

Membrane basale nanofibrillaire en soie d’araignée fonctionnalisée recombinante dans des inserts de culture tissulaire sur mesure

ADN origami est une puissante méthode pour fabriquer des objets nanométriques précis en programmant l'auto-assemblage de molécules d'ADN. Ici, nous décrivons comment l'ADN origami peut être utilisé pour concevoir un robot robotique capable de détecter des signaux biologiques et répondre par changement de forme, puis relayés à un effet désiré.

Conception d&#39;un robot Bio-sensible de l&#39;ADN origami

Découvrez la fabrication d'alliages protéiques à base de soie pour applications biomédicales en intégrant des circuits électroniques sur films composites. Cette méthode permet de créer des biomatériaux biodégradables aux propriétés mécaniques ajustables.

Concevoir protéines de soie soie Matériaux alliage pour applications biomédicales

Explorer plus de vidéos