Test de complémentation basé sur Escherichia coli pour étudier la fonction chaperonne de la protéine de choc thermique 70

J’étudie le rôle des protéines de choc thermique dans l’octroi d’une protection statique future aux antigènes qui causent des infections humaines telles que le paludisme et la tuberculose. Mes recherches portent essentiellement sur la structure et les caractéristiques fonctionnelles de la machinerie des protéines de choc thermique de ces agents pathogènes qui causent des infections humaines. Les protéines de coup de chaleur sont généralement très conceptuelles, mais elles présentent un certain niveau de spécialisation fonctionnelle.

De plus, ils sont impliqués dans la résistance aux médicaments. En tant que tel, des efforts sont en cours pour les cibler afin d’inverser la résistance aux médicaments dans divers modèles de maladies. Ils comprennent des techniques biochimiques, biophysiques, bioinformatiques et de biologie cellulaire.

En d’autres termes, divers domaines techniques sont utilisés pour étudier les rôles de ces protéines. Dans notre cas, l’étude des protéines de Plasmodium était le principal agent du paludisme et qu’elles sont difficiles à produire, ce qui limite la capacité d’étudier ces protéines. Par exemple, il est difficile de générer des niveaux suffisants pour cristalliser et imager les protéines.

Nous avons établi certains des réseaux fonctionnels de ces protéines chez le parasite du paludisme. Nous avons également mis au point des tests pour étudier les composés ciblant ces protéines dans les agents responsables du paludisme et de la tuberculose. Le protocole actuel est utilisé pour explorer le rôle de repliement de la protéine chaperonne puis la fonction cytoprotectrice de HSP 70 en utilisant equal comme modèle. Le protocole pourrait également être adopté pour le criblage de petites molécules inhibitrices ciblant la protéine 70.