Name: protein mapping with 2d gel electrophoresis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:06.000Z
Duration: 7 min 31 s
Channel: JoVE

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HS. Structure and Properties of Matter

HS-PS1-10.

Two-Dimensional Gel Electrophoresis

L'elettroforesi su gel bidimensionale (2DGE) è una tecnica in grado di risolvere migliaia di biomolecole da una miscela. Questa tecnica prevede due distinti metodi di separazione che sono stati accoppiati insieme: la messa a fuoco isoelettrica (IEF) e l'elettroforesi su gel di poliacrilammide dodecilsolfato di sodio (SDS-PAGE). Questo separa fisicamente i composti attraverso due assi di un gel dai loro punti isoelettrici (una proprietà elettrochimica) e dai loro pesi molecolari.
La procedura in questo video copre i concetti principali di 2DGE e una procedura generale per caratterizzare la composizione di una soluzione proteica complessa. Tre esempi di questa tecnica sono mostrati nella sezione applicazioni, tra cui il rilevamento di biomarcatori per l'inizio e il progresso della malattia, il monitoraggio del trattamento nei pazienti e lo studio delle proteine a seguito di modificazione post-traduzionale (PTM).

elettroforesi bidimensionale su gel

L'elettroforesi su gel bidimensionale (2DGE) è una tecnica in grado di risolvere migliaia di biomolecole da una miscela. Questa tecnica prevede due distinti metodi di separazione che sono stati accoppiati insieme: la messa a fuoco isoelettrica (IEF) e l'elettroforesi su gel di poliacrilammide dodecilsolfato di sodio (SDS-PAGE). Questo separa fisicamente i composti attraverso due assi di un gel dai loro punti isoelettrici (una proprietà elettrochimica) e dai loro pesi molecolari.
La procedura in questo video copre i concetti principali di 2DGE e una procedura generale per caratterizzare la composizione di una soluzione proteica complessa. Tre esempi di questa tecnica sono mostrati nella sezione applicazioni, tra cui il rilevamento di biomarcatori per l'inizio e il progresso della malattia, il monitoraggio del trattamento nei pazienti e lo studio delle proteine a seguito di modificazione post-traduzionale (PTM).
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L'elettroforesi su gel bidimensionale, o 2D, è una tecnica che utilizza due distinti metodi di separazione che possono separare migliaia di proteine da una singola miscela. Una delle tecniche, SDS-PAGE o elettroforesi su gel di poliacrilammide dodecilsolfato di sodio, non può separare completamente miscele complesse da sole. L'elettroforesi su gel 2D accoppia la SDS-PAGE a un secondo metodo, la messa a fuoco isoelettrica o IEF, che separa in base a punti isoelettrici, consentendo la risoluzione di potenzialmente tutte le proteine in un lisato cellulare. Questo video mostrerà i principi dell'elettroforesi su gel 2D, una procedura generale e alcune delle sue applicazioni biomediche.
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<div class="chapter_text" id="script_1">
L'elettroforesi su gel 2D inizia con IEF come prima dimensione. Ogni proteina ha un valore di pH, chiamato punto isoelettrico o pI, dove la carica netta è zero. Quando una proteina è sottoposta a un campo elettrico, si muoverà verso l'elettrodo con carica opposta. I campioni di interesse vengono caricati su gradiente di pH immobilizzato, o IPG, strisce che hanno incorporato anfoliti, molecole contenenti sia gruppi acidi che basici. Un campo elettrico viene quindi applicato alla striscia di gradiente di pH, causando la migrazione delle proteine fino a raggiungere il valore di pH corrispondente al loro pI, dove perdono la loro carica netta.
Prima di eseguire la seconda dimensione, le proteine incorporate vengono trattate con SDS, denaturandole e fornendo una carica negativa uniforme. Una volta completate, le strisce IPG vengono poste su un gel di poliacrilammide. Un campo elettrico applicato attira le proteine verso l'anodo, con proteine più grandi che si muovono più lentamente attraverso il gel.
Una volta che la miscela proteica è stata separata in base al pI e al peso molecolare, la mappa del proteoma viene visualizzata utilizzando le macchie e vengono identificate le proteine di interesse.
Ora che abbiamo discusso i principi dell'elettroforesi su gel 2D, esaminiamo una tipica procedura di laboratorio.
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<div class="chapter_text" id="script_2">
Prima che l'esperimento possa essere eseguito, le proteine devono essere solubilizzate in mezzi. La solubilizzazione del campione si ottiene disaggregando le proteine con una combinazione di agenti chaotropici per interrompere le interazioni di legame idrogeno, detergenti non ionici per prevenire l'alterazione della carica delle proteine, agenti riducenti per rompere i legami disolfuro e tamponi. Per rimuovere le proteine abbondanti interferenti e altre molecole, il materiale viene estratto sequenzialmente mediante centrifugazione e raccolta del pellet risultante; seguito da un trattamento con endonucleasi, un enzima utilizzato per consumare qualsiasi DNA che interferirebbe con l'esperimento.
Una volta solubilizzate le proteine, le strisce IPG vengono preparate risciacquando con una soluzione detergente per strisce e lasciate a testa in giù ad asciugare. Ad ogni striscia viene quindi assegnato un numero di portastrieri. Una volta pronto, l'estratto cellulare viene caricato sulle strisce in un movimento lento e scorrevole dall'estremità negativa a quella positiva. Ai fini della reidratazione, la carta assorbente umida viene posizionata sopra l'elettrodo e sotto le strisce di gel; le strisce IPG vengono quindi allineate sullo strumento IEF. Viene applicata un'alta corrente elettrica e le proteine iniziano a migrare.
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<div class="chapter_text" id="script_3">
Dopo il completamento della prima dimensione, il gel per SDS-PAGE viene preparato in un apparato di fusione. Le strisce IPG vengono trattate posizionandole a faccia in giù in un tampone di equilibrio contenente SDS. L'unità di elettroforesi viene pronta con l'aggiunta di tampone di elettroforesi. Le strisce IPG trattate vengono raccolte utilizzando una pinzetta, poste sopra le piastre di gel e sigillate con soluzione sigillante di agarose. Una sorgente di tensione applica quindi un campo elettrico, che viene trattenuto fino a quando le proteine in movimento più veloce si trovano a 1 cm dal fondo del gel.
Dopo il completamento dell'elettroforesi, le proteine devono essere visualizzate. Tradizionalmente questo viene eseguito colorando con nitrato blu o argento Coomassie. Le proteine di interesse possono essere trasferite dal gel e analizzate mediante analisi Western blot.
Un secondo approccio di identificazione prevede l'escissione delle proteine dal gel, digerendole, piuttosto che analizzarle mediante spettrometria di massa.
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Ora che abbiamo esaminato una procedura, diamo un'occhiata ad alcuni degli usi per l'elettroforesi su gel 2D.
Uno degli usi più comuni di questa tecnica è l'identificazione delle molecole coinvolte nell'inizio e nella progressione della malattia. L'elettroforesi su gel 2D, abbinata alla spettrometria di massa, può rilevare la regolazione verso l'alto o verso il basso di proteine specifiche in aree malate rispetto a quelle sane.
Inoltre, l'elettroforesi su gel 2D è utile per seguire i progressi della risposta dei pazienti a un potenziale farmaco terapeutico. I campioni possono essere prelevati dai pazienti in vari momenti dopo la somministrazione del trattamento. In questo modo, l'elettroforesi su gel 2D accoppiata con Western blot o analisi di spettrometria di massa, può rilevare proteine associate a risposte negative come l'infiammazione; o l'assenza di proteine in uno stato alleviato.
Un altro uso per l'elettroforesi su gel 2D è nello studio della struttura e della funzione delle proteine a seguito di modifica post-traduzione, o PTM, che sono aggiunte alle proteine dopo la loro traduzione dall'mRNA. I PTM possono regolare una varietà di funzioni, tra cui la segnalazione proteica, l'espressione genica o causare danni ossidativi. L'elettroforesi su gel 2D è sensibile a modifiche come la metilazione o l'acetilazione, che possono causare uno spostamento del pI e del peso molecolare.
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Hai appena visto il video di JoVE sull'elettroforesi su gel 2D. Questo video descriveva i principi della tecnica, una tipica procedura sperimentale, e molte delle sue applicazioni nel campo della biomedicina.
Grazie per l'attenzione!
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Elettroforesi bidimensionale su gel

Two-dimensional gel electrophoresis (2DGE) is a technique that can resolve thousands of biomolecules from a mixture. This technique involves two distinct ...

L'elettroforesi su gel bidimensionale, o 2D, è una tecnica che utilizza due metodi di separazione distinti in grado di separare migliaia di proteine da una singola miscela. Una delle tecniche, SDS-PAGE o elettroforesi su gel di poliacrilammide sodio dodecil solfato, non può separare completamente le miscele complesse da sola. L'elettroforesi su gel 2D accoppia la SDS-PAGE a un secondo metodo, la focalizzazione isoelettrica o IEF, che separa in base ai punti isoelettrici, consentendo la risoluzione di tutte le proteine in un lisato cellulare. Questo video mostrerà i principi dell'elettroforesi su gel 2D, una procedura generale e alcune delle sue applicazioni biomediche. L'elettroforesi su gel 2D inizia con IEF come prima dimensione. Ogni proteina ha un valore di pH, chiamato punto isoelettrico o pI, dove la carica netta è zero. Quando una proteina è sottoposta a un campo elettrico, si muoverà verso l'elettrodo con carica opposta. I campioni di interesse vengono caricati su strisce di gradiente di pH immobilizzato, o IPG, che hanno anfoliti incorporati, molecole contenenti sia gruppi acidi che basici. Un campo elettrico viene quindi applicato alla striscia di gradiente di pH, provocando la migrazione delle proteine fino a raggiungere il valore di pH corrispondente al loro pI, dove perdono la loro carica netta. Prima di eseguire la seconda dimensione, le proteine incorporate vengono trattate con SDS, denaturandole e fornendo una carica negativa uniforme. Una volta completate, le strisce IPG vengono posizionate su un gel di poliacrilammide. Un campo elettrico applicato attira le proteine verso l'anodo, con le proteine più grandi che si muovono più lentamente attraverso il gel. Una volta che la miscela proteica è stata separata in base al pI e al peso molecolare, la mappa del proteoma viene visualizzata utilizzando le colorazioni e vengono identificate le proteine di interesse. Ora che abbiamo discusso i principi dell'elettroforesi su gel 2D, esaminiamo una tipica procedura di laboratorio. Prima che l'esperimento possa essere eseguito, le proteine devono essere solubilizzate in terreni. La solubilizzazione del campione si ottiene deaggregando le proteine con una combinazione di agenti caotropici per interrompere le interazioni tra legami idrogeno, detergenti non ionici per prevenire l'alterazione della carica delle proteine, agenti riducenti per rompere i legami disolfuro e tamponi. Per rimuovere le proteine abbondanti che interferiscono e altre molecole, il materiale viene estratto in sequenza mediante centrifugazione e raccolta del pellet risultante; seguito da un trattamento con endonucleasi, un enzima utilizzato per consumare qualsiasi DNA che interferirebbe con l'esperimento. Una volta che le proteine sono state solubilizzate, le strisce IPG vengono preparate risciacquando con una soluzione detergente e lasciate asciugare capovolte. Ad ogni striscia viene quindi assegnato un numero di supporto della striscia. Una volta pronto, l'estratto cellulare viene caricato sulle strisce con un movimento lento e scorrevole dal lato negativo a quello positivo. Ai fini della reidratazione, la carta assorbente umida viene posizionata sopra l'elettrodo e sotto le strisce di gel; le strisce IPG vengono quindi allineate sullo strumento IEF. Viene applicata un'elevata corrente elettrica e le proteine iniziano a migrare. Dopo il completamento della prima dimensione, il gel per SDS-PAGE viene preparato in un apparecchio di colata. Le strisce IPG vengono trattate posizionandole a faccia in giù in un tampone di equilibrio contenente SDS. L'unità di elettroforesi è predisposta con l'aggiunta di tampone per elettroforesi. Le strisce IPG trattate vengono raccolte utilizzando una pinzetta, posizionate sopra le piastre di gel e sigillate con una soluzione sigillante all'agarosio. Una sorgente di tensione applica quindi un campo elettrico, che viene mantenuto fino a quando le proteine che si muovono più velocemente si trovano a 1 cm dal fondo del gel. Dopo il completamento dell'elettroforesi, le proteine devono essere visualizzate. Tradizionalmente questo viene eseguito colorando con nitrato blu di Coomassie o nitrato d'argento. Le proteine di interesse possono essere trasferite dal gel e analizzate mediante analisi Western blot. Un secondo approccio di identificazione prevede l'escissione delle proteine dal gel, la loro digestione, quindi l'analisi mediante spettrometria di massa. Ora che abbiamo esaminato una procedura, diamo un'occhiata ad alcuni degli usi dell'elettroforesi su gel 2D. Uno degli usi più comuni di questa tecnica è l'identificazione delle molecole coinvolte nell'inizio e nella progressione della malattia. L'elettroforesi su gel 2D, abbinata alla spettrometria di massa, è in grado di rilevare l'up- o il down-regulation di proteine specifiche nelle aree malate rispetto a quelle sane. Inoltre, l'elettroforesi su gel 2D è utile per seguire l'andamento della risposta dei pazienti a un potenziale farmaco terapeutico. I campioni possono essere prelevati dai pazienti in vari momenti dopo la somministrazione del trattamento. In questo modo, l'elettroforesi su gel 2D abbinata all'analisi Western blot o alla spettrometria di massa, può rilevare proteine associate a risposte negative come l'infiammazione; o l'assenza di proteine in uno stato alleviato. Un altro uso dell'elettroforesi su gel 2D è lo studio della struttura e della funzione delle proteine in seguito a modifiche post-traduzionali, o PTM, che sono aggiunte alle proteine in seguito alla loro traduzione dall'mRNA. I PTM possono regolare una varietà di funzioni, tra cui la segnalazione delle proteine, l'espressione genica o causare danni ossidativi. L'elettroforesi su gel 2D è sensibile a modifiche come la metilazione o l'acetilazione, che possono causare uno spostamento del pI e del peso molecolare. Hai appena visto il video di JoVE sull'elettroforesi su gel 2D. Questo video descrive i principi della tecnica, una tipica procedura sperimentale, e diverse delle sue applicazioni nel campo della biomedicina. Grazie per l'attenzione!

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protein mapping with 2d gel electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight.

The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded onto immobilized pH gradient, or IPG, strips that contain ampholytes, which are molecules with both acidic and basic groups. When an electric field is applied, the proteins move until they reach the pH that matches their pI. At that point, they stop moving because they no longer have a net charge.

Before the second dimension, the proteins are treated with SDS. This step denatures the proteins and gives them a uniform negative charge. The IPG strips are then placed on a polyacrylamide gel for SDS-PAGE. When the electric field is applied, proteins move toward the anode, and larger proteins move more slowly through the gel.

A typical lab workflow begins by solubilizing the protein sample. This is done with chaotropic agents, nonionic detergents, reducing agents, and buffers. The sample is then cleaned by sequential centrifugation and pellet collection, and endonuclease is used to remove DNA that could interfere with the experiment. IPG strips are rinsed, dried, numbered, and loaded with the extract in a slow motion from the negative end to the positive end. Damp blotting paper helps with rehydration before the strips are run on the IEF instrument.

After the first run, the SDS-PAGE gel is prepared in a casting apparatus. The IPG strips are placed face down in SDS-containing equilibration buffer, and then positioned on the gel plates with agarose-sealing solution. Electrophoresis continues until the fastest-moving proteins are about 1 cm from the bottom of the gel. The separated proteins are then visualized with stains such as Coomassie blue or silver nitrate. Proteins of interest can also be transferred for Western blot analysis or excised, digested, and identified by mass spectrometry.

2D gel electrophoresis is widely used in biomedicine. It can help identify proteins involved in disease initiation and progression by comparing diseased and healthy samples. It is also useful for tracking how patients respond to a potential therapeutic drug over time. Another application is the study of posttranslational modifications, or PTMs, which are changes made to proteins after translation from mRNA. Methylation and acetylation can shift both pI and molecular weight, making them detectable with this method.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

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dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Questa collezione descrive i metodi di purificazione più comunemente utilizzati, come la cromatografia per affinità, così come i metodi analitici, come il MALDI-TOF. Inoltre, i video mostrano i metodi per valutare l'interazione e la funzione delle biomolecole, quali la co-immunoprecipitazione e l'etichettatura metabolica.

See how 2D gel electrophoresis separates proteins by pI and size, then use staining, Western blot, or mass spectrometry to identify biomarkers and PTMs.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis | JoVE K12

HS. Chemical Reactions

HS-PS1-11.

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of 2D Gel Electrophoresis

Sample Preparation and Running Isoelectric Focusing

Running SDS-PAGE and Visualization/Analysis

Applications

Summary

Periodic Classification of the Elements

The periodic table arranges atoms based on increasing atomic number so that elements with the same chemical properties recur periodically. When their ...

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Atomic Radii and Effective Nuclear Charge

The elements in groups of the periodic table exhibit similar chemical behavior. This similarity occurs because the members of a group have the same number ...

Ionic Radii

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Electron Affinity

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Electron Orbital Model

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Coordination Chemistry Complexes

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Types of Chemical Bonds

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Lewis Symbols and the Octet Rule

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The Born-Haber Cycle

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Trends in Lattice Energy: Ion Size and Charge

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Covalent Bonding and Lewis Structures

Compared to ionic bonds, which results from the transfer of electrons between metallic and nonmetallic atoms, covalent bonds result from the mutual ...

Electronegativity

Whether a bond is nonpolar or polar covalent is determined by a property of the bonding atoms called electronegativity.&#xA0;

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Bond Polarity, Dipole Moment, and Percent Ionic Character

Bond Polarity

The absolute value of the difference in electronegativity (&Delta;EN) of two bonded atoms provides a rough measure of the polarity to be ...

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Lewis Structures of Molecular Compounds and Polyatomic Ions

To draw Lewis structures for complicated molecules and molecular ions, it is helpful to follow a step-by-step procedure as outlined:


	Determine the ...

Resonance

The Lewis structure of a nitrite anion (NO2&minus;) may actually be drawn in two different ways, distinguished by the locations of the N-O and N=O ...

Formal Charges

In some cases, there are seemingly more than one valid Lewis structures for molecules and polyatomic ions. The concept of formal charges can be used to ...

Exceptions to the Octet Rule

Many covalent molecules have central atoms that do not have eight electrons in their Lewis structures. These molecules fall into three categories:


	...

Bonding in Metals

Metallic bonds are formed between two metal atoms. A simplified model to describe metallic bonding has been developed by Paul Dr&#xFC;de called the ...

VSEPR Theory and the Basic Shapes

Overview of VSEPR Theory

Valence shell electron-pair repulsion theory (VSEPR theory) enables us to predict the molecular structure, including approximate ...

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VSEPR Theory and the Effect of Lone Pairs

Effect of Lone Pairs of Electrons&nbsp;on Molecule Geometry

It is important to note that electron-pair geometry around a central atom is not the same ...

Predicting Molecular Geometry

VSEPR Theory for Determination of Electron Pair Geometries

The following procedure uses VSEPR theory to determine the electron pair geometries and the ...

Molecular Shape and Polarity

Dipole Moment of a Molecule

Polar covalent bonds connect two atoms with differing electronegativities, leaving one atom with a partial positive charge ...

Valence Bond Theory

Overview of Valence Bond Theory

Valence bond theory describes a covalent bond as the overlap of half-filled atomic orbitals (each containing a single ...

Hybridization of Atomic Orbitals I

The mathematical expression known as the wave function, &#x3C8;, contains information about each orbital and the wavelike properties of electrons in an ...

Hybridization of Atomic Orbitals II

sp3d and sp3d&nbsp;2 Hybridization

To describe the five bonding orbitals in a trigonal bipyramidal arrangement, we must use five of the valence shell ...

Molecular Orbital Theory I

Overview of Molecular Orbital Theory

Molecular orbital theory describes the distribution of electrons in molecules in the same way as the distribution of ...

Molecular Orbital Theory II

Molecular Orbital Energy Diagrams

The relative energy levels of atomic and molecular orbitals are typically shown in a molecular orbital diagram. For a ...

Molecular Orbital (MO) Theory

Source: Tamara M. Powers, Department of Chemistry, Texas A&#38;M University
This protocol serves as a guide in the synthesis of two metal complexes ...

Intermolecular vs Intramolecular Forces

Intermolecular forces (IMF) are electrostatic attractions arising from charge-charge interactions between molecules. The strength of the intermolecular ...

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Atoms and molecules interact through bonds (or forces): intramolecular and intermolecular. The forces are electrostatic as they arise from interactions ...

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Solids

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Comparing Intermolecular Forces: Melting Point, Boiling Point, and Miscibility

Intermolecular forces are attractive forces that exist between molecules. They dictate several bulk properties, such as melting points, boiling points, ...

Plan and conduct an investigation to gather evidence to compare the structure of substances at the bulk scale to infer the strength of electrical forces between particles.

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Radioactivity and Nuclear Equations

Nuclear chemistry is the study of reactions that involve changes in nuclear structure. The nucleus of an atom is composed of protons and, except for ...

Types of Radioactivity

The most common types of radioactivity are &#945; decay, &#946; decay, &#947; decay, neutron emission, and electron capture.
Alpha (&#945;) decay is the ...

Nuclear Stability

Protons and neutrons, collectively called nucleons, are packed together tightly in a nucleus. With a radius of about 10&#8722;15 meters, a nucleus is ...

Nuclear Binding Energy

The difference between the calculated and experimentally measured masses is known as the mass defect of the atom. In the case of helium-4, the mass defect ...

Radioactive Decay and Radiometric Dating

Radioactivity is a spontaneous disintegration of an unstable nuclide and is a random process, as all the nuclei in the sample do not decay simultaneously. ...

Nuclear Fission

Many heavier elements with smaller binding energies per nucleon can decompose into more stable elements that have intermediate mass numbers and larger ...

Nuclear Power

Controlled nuclear fission reactions are used to generate electricity. Any nuclear reactor that produces power via the fission of uranium or plutonium by ...

Nuclear Fusion

The process of converting very light nuclei into heavier nuclei is also accompanied by the conversion of mass into large amounts of energy, a process ...

Nuclear Transmutation

Nuclear transmutation is the conversion of one nuclide into another. It can occur by the radioactive decay of a nucleus, or the reaction of a nucleus with ...

Biological Effects of Radiation

All radioactive nuclides emit high-energy particles or electromagnetic waves. When this radiation encounters living cells, it can cause heating, break ...

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Determining Rate Laws and the Order of Reaction

Source: Laboratory of Dr. Neal Abrams &#8212; SUNY College of Environmental Science and Forestry
All chemical reactions have a specific rate defining the ...

Develop models to illustrate the changes in the composition of the nucleus of the atom and the energy released during the processes of fission, fusion, and radioactive decay.

HS-PS1-8.

Properties of Transition Metals

Transition metals are defined as those elements that have partially filled d orbitals. As shown in Figure 1, the d-block elements in groups 3&#8211;12 are ...

Coordination Compounds and Nomenclature

In most main group element compounds, the valence electrons of the isolated atoms combine to form chemical bonds that satisfy the octet rule. For ...

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HS-PS2-6.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

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