Name: tandem mass spectrometry for biomolecule analysis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:22.000Z
Duration: 7 min 9 s
Channel: JoVE

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Waves and Their Applications in Technologies for Information Transfer

HS-PS4-5

Tandem Mass Spectrometry

Nella spettrometria di massa tandem una biomolecola di interesse viene isolata da un campione biologico e quindi frammentata in più subunità per aiutare a chiarire la sua composizione e sequenza. Ciò si ottiene avendo spettrometri di massa in serie. Il primo spettrometro ionizza un campione e ioni filtra di uno specifico rapporto massa/carica. Gli ioni filtrati vengono quindi frammentati e passati a un secondo spettrometro di massa dove vengono analizzati i frammenti.
Questo video introduce i principi della spettrometria di massa tandem, compresi i metodi di selezione e dissociazione massa-rapporto. Viene inoltre mostrata una procedura generale per l'analisi di un composto biochimico utilizzando la spettrometria di massa tandem con dissociazione indotta dalla collisione. La sezione applicazioni copre il monitoraggio della reazione di selezione, la determinazione delle modifiche proteiche post-traduzione e il rilevamento dei livelli di tacrolimus nel sangue.

spettrometria di massa tandem

Nella spettrometria di massa tandem una biomolecola di interesse viene isolata da un campione biologico e quindi frammentata in più subunità per aiutare a chiarire la sua composizione e sequenza. Ciò si ottiene avendo spettrometri di massa in serie. Il primo spettrometro ionizza un campione e ioni filtra di uno specifico rapporto massa/carica. Gli ioni filtrati vengono quindi frammentati e passati a un secondo spettrometro di massa dove vengono analizzati i frammenti.
Questo video introduce i principi della spettrometria di massa tandem, compresi i metodi di selezione e dissociazione massa-rapporto. Viene inoltre mostrata una procedura generale per l'analisi di un composto biochimico utilizzando la spettrometria di massa tandem con dissociazione indotta dalla collisione. La sezione applicazioni copre il monitoraggio della reazione di selezione, la determinazione delle modifiche proteiche post-traduzione e il rilevamento dei livelli di tacrolimus nel sangue.
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La spettrometria di massa tandem collega insieme più fasi della spettrometria di massa per isolare prima una biomolecola e quindi determinare aspetti della sua composizione chimica. Le biomolecole hanno strutture grandi e complesse, rendendo difficile determinare la loro composizione molecolare. La spettrometria di massa tandem seleziona una molecola di interesse che viene successivamente frammentata in più subunità, che può aiutare a chiarire la sua identificazione e sequenza. Questo video mostrerà i concetti di spettrometria di massa tandem, una procedura generale e alcuni dei suoi usi in biochimica.
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<div class="chapter_text" id="script_1">
La spettrometria di massa tandem inizia come un tipico strumento di specifiche di massa: con una sorgente di ioni, che converte il campione in ioni, e un analizzatore di massa, che separa gli ioni in base al loro rapporto massa-carica. Un comune analizzatore di massa, il quadrupolo, consente solo ioni con un rapporto specifico, mentre gli altri si schiantano contro le aste dell'apparato. La specie lasciata passare, chiamata ione precursore, è la biomolecola di interesse. Lo ione si muove in una cella di collisione, tipicamente un altro quadrupolo, dove l'energia viene applicata per frammentare lo ione in uno schema prevedibile.
Questi frammenti si spostano in un altro analizzatore di massa, come un tempo di volo, che separa questi "ioni prodotto". Gli ioni prodotto vengono quindi inviati al rivelatore, come in un normale strumento MS. Nel caso di una proteina sconosciuta, lo spettro risultante contiene numerosi frammenti sovrapposti, rendendo difficile la generazione di una sequenza completa definitiva della biomolecola. Tuttavia, il modello spettrale è unico per una data proteina. Il software di analisi confronta lo spettro con un database di sequenze peptidiche note, spiegando la proteina sconosciuta dai frammenti sovrapposti.
A seconda del campione e del grado di frammentazione desiderato, sono possibili più metodi di frammentazione. I modelli di frammentazione dipendono da come l'energia viene trasferita, dalla sua quantità e da come viene distribuita attraverso lo ione precursore. L'energia può essere trasferita tramite particelle neutre, radiazioni o elettroni. Utilizzando atomi neutri, un processo chiamato dissociazione indotta da collisione o CID, si scinde principalmente al legame peptidico tra gli amminoacidi, ideale per la loro identificazione.
Ora che le basi della tecnica sono state trattate, diamo un'occhiata alla spettrometria di massa tandem CID utilizzata per studiare un componente degli involucri cellulari batterici.
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Come per tutti gli esperimenti spettrometrici di massa, il primo passo è quello di ionizzare il campione. Per le biomolecole, questo viene in genere fatto con il desorbimento laser assistito da matrice o la ionizzazione elettrospray. Il segnale ione precursore viene quindi ottimizzato mediante la messa a punto dell'ottica ioica. Una volta fatto, la destinazione viene isolata e viene scelto il metodo di frammentazione, come il CID.
La forza di una tensione applicata, che accelera lo ione precursore nella cella di collisione, influisce sul grado di frammentazione. Questa tensione viene aumentata fino a quando il precursore è di circa il 10% di abbondanza rispetto allo ione prodotto più alto. Più spettri vengono acquisiti e mediati fino a raggiungere un rapporto segnale-rumore sufficiente. Il numero di scansioni necessarie dipende dall'intensità del segnale dello ione precursore originale e può variare da 3 a 300.
L'analita in questo esempio, lipide A di Escherichia coli K-12, aveva 19 frammenti principali dopo CID. La struttura generale del lipide A è ben nota, consentendo al software di ricostruire la composizione specifica dal campione.
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Ora che abbiamo esaminato la procedura, diamo un'occhiata ad alcuni dei modi in cui la spettrometria di massa tandem viene utilizzata in biochimica.
Una modalità di scansione comune nella spettrometria di massa tandem è il monitoraggio della reazione selezionata o SRM. In SRM, entrambi gli analizzatori di massa sono fissati a un rapporto massa-carica selezionato, concentrandosi su specifici ioni precursore e prodotto. A causa dell'elevato grado di sensibilità di SRM, gli spettri degli standard peptidici di concentrazione nota possono essere utilizzati e confrontati con quelli dei campioni sconosciuti, consentendo di quantificare le proteine di interesse.
Le proteine sono comunemente modificate dopo la traduzione, in genere mediante l'aggiunta di gruppi funzionali come gruppi metilici, gruppi fosfato o zuccheri, noti come glicani. Questi sono importanti nei processi di segnalazione cellulare, spiegando come le cellule comunicano tra loro. Poiché la spettrometria di massa tandem frammenta le proteine in componenti più piccoli, è possibile determinare la posizione del PTM nel frammento specifico o anche in un amminoacido. Alcune modifiche, come l'acetilazione e la trimetilazione, sono difficili da differenziare per sola massa, quindi la separazione cromatografica viene eseguita prima della spettrometria di massa.
Molti analeti nel sangue del paziente si trovano a concentrazioni inferiori al limite di rilevazione per la spettrometria di massa tipica. Un altro vantaggio di SRM è che scarta tutti gli ioni di prodotto tranne uno, aumentando la sensibilità e migliorando il limite di rilevamento inferiore fino a 100 volte. In questo esempio, il farmaco immunosoppressore, tacrolimus, potrebbe essere rilevato a livelli di 1 ng / mL.
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Hai appena visto il video di JoVE sulla spettrometria di massa tandem. Questo video descriveva la teoria dello strumento, andava oltre una procedura generale e spiegava alcuni dei modi in cui la tecnica viene attualmente utilizzata. Grazie per l'attenzione!
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Spettrometria di massa tandem

In tandem mass spectrometry a biomolecule of interest is isolated from a biological sample, and then fragmented into multiple subunits in order to help ...

La spettrometria di massa tandem collega più fasi della spettrometria di massa per isolare prima una biomolecola e quindi determinare gli aspetti della sua composizione chimica. Le biomolecole hanno strutture grandi e complesse, il che rende difficile determinare la loro composizione molecolare. La spettrometria di massa tandem seleziona una molecola di interesse che viene successivamente frammentata in più subunità, il che può aiutare a chiarirne l'identificazione e la sequenza. Questo video mostrerà i concetti della spettrometria di massa tandem, una procedura generale e alcuni dei suoi usi in biochimica. La spettrometria di massa tandem inizia come un tipico strumento di spettrometria di massa: con una sorgente ionica, che converte il campione in ioni, e un analizzatore di massa, che separa gli ioni in base al loro rapporto massa-carica. Un comune analizzatore di massa, il quadrupolo, lascia passare solo gli ioni con un rapporto specifico, mentre gli altri si schiantano contro le aste dell'apparato. La specie ammessa, chiamata ione precursore, è la biomolecola di interesse. Lo ione si sposta in una cella di collisione, tipicamente un altro quadrupolo, dove viene applicata energia per frammentare lo ione in uno schema prevedibile. Questi frammenti si spostano in un altro analizzatore di massa, come un time-of-flight, che separa questi "ioni prodotto". Gli ioni prodotti vengono quindi inviati al rivelatore, come in un normale strumento MS. Nel caso di una proteina sconosciuta, lo spettro risultante contiene numerosi frammenti sovrapposti, rendendo difficile la generazione di una sequenza completa definitiva della biomolecola. Tuttavia, il modello spettrale è unico per una data proteina. Il software di analisi confronta lo spettro con un database di sequenze peptidiche note, delucidando la proteina sconosciuta dai frammenti sovrapposti. A seconda del campione e del grado di frammentazione desiderato, sono possibili più metodi di frammentazione. I modelli di frammentazione dipendono da come l'energia viene trasferita, dalla sua quantità e da come viene distribuita attraverso lo ione precursore. L'energia può essere trasferita tramite particelle neutre, radiazioni o elettroni. Utilizzando atomi neutri, un processo chiamato dissociazione indotta da collisione o CID, si staglia principalmente il legame peptidico tra gli amminoacidi, ideale per la loro identificazione. Ora che le basi della tecnica sono state coperte, diamo un'occhiata alla spettrometria di massa tandem CID utilizzata per studiare un componente degli involucri cellulari batterici. Come per tutti gli esperimenti di spettrometria di massa, il primo passo è ionizzare il campione. Per le biomolecole, questo viene tipicamente fatto con il desorbimento laser assistito da matrice o la ionizzazione elettrospray. Il segnale ionico precursore viene quindi ottimizzato mediante la regolazione dell'ottica ionica. Una volta fatto, il bersaglio viene isolato e viene scelto il metodo di frammentazione, come il CID. L'intensità di una tensione applicata, che accelera lo ione precursore nella cella di collisione, influisce sul grado di frammentazione. Questa tensione viene aumentata fino a quando il precursore ha un'abbondanza di circa il 10% rispetto allo ione prodotto più alto. Più spettri vengono acquisiti e mediati fino a raggiungere un rapporto segnale/rumore sufficiente. Il numero di scansioni necessarie dipende dall'intensità del segnale dello ione precursore originale e può variare da 3 a 300. L'analita in questo esempio, il lipide A di Escherichia coli K-12, aveva 19 frammenti principali dopo CID. La struttura generale del lipide A è ben nota, consentendo al software di ricostruire la composizione specifica dal campione. Ora che abbiamo esaminato la procedura, diamo un'occhiata ad alcuni dei modi in cui la spettrometria di massa tandem viene utilizzata in biochimica. Una modalità di scansione comune nella spettrometria di massa tandem è il monitoraggio della reazione selezionata, o SRM. Nell'SRM, entrambi gli analizzatori di massa sono fissati su un rapporto massa/carica selezionato, concentrandosi su specifici precursori e ioni prodotto. A causa dell'elevato grado di sensibilità dell'SRM, gli spettri degli standard peptidici di concentrazione nota possono essere utilizzati e confrontati con quelli dei campioni sconosciuti, consentendo di quantificare le proteine di interesse. Le proteine sono comunemente modificate dopo la traduzione, in genere mediante l'aggiunta di gruppi funzionali come gruppi metilici, gruppi fosfato o zuccheri, noti come glicani. Questi sono importanti nei processi di segnalazione cellulare, chiarendo il modo in cui le cellule comunicano tra loro. Poiché la spettrometria di massa tandem frammenta le proteine in componenti più piccoli, è possibile determinare la posizione del PTM rispetto al frammento specifico o anche a un amminoacido. Alcune modifiche, come l'acetilazione e la trimetilazione, sono difficili da differenziare in base alla sola massa, quindi la separazione cromatografica viene eseguita prima della spettrometria di massa. Molti analiti nel sangue dei pazienti si trovano a concentrazioni inferiori al limite di rilevabilità per la spettrometria di massa tipica. Un altro vantaggio dell'SRM è che scarta tutti gli ioni prodotto tranne uno, aumentando la sensibilità e migliorando il limite di rilevamento inferiore fino a 100 volte. In questo esempio, il farmaco immunosoppressore, tacrolimus, potrebbe essere rilevato a livelli di 1 ng/mL. Hai appena visto il video di JoVE sulla spettrometria di massa tandem. Questo video ha descritto la teoria dello strumento, ha esaminato una procedura generale e ha spiegato alcuni dei modi in cui la tecnica viene attualmente utilizzata. Grazie per l'attenzione!

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tandem mass spectrometry for biomolecule analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces.

The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then separates those ions by their mass-to-charge ratio, also called m/z. In a quadrupole, only ions with a chosen m/z pass through, while the others strike the rods. The selected precursor ion is the molecule of interest.

That ion moves into a collision cell, often another quadrupole, where energy breaks it apart in a predictable pattern. The fragments, called product ions, then enter a second mass analyzer such as a time-of-flight instrument. After separation, the detector records the signals. For an unknown protein, the spectrum can contain many overlapping fragments, but the pattern is still unique. Software can compare it with a database of known peptide sequences to identify the protein.

Different fragmentation methods can be used depending on the sample and the level of detail needed. The outcome depends on how energy is transferred, how much is transferred, and how it spreads through the precursor ion. Energy may come from neutral particles, radiation, or electrons. With collision-induced dissociation, or CID, neutral atoms are used and the peptide bond between amino acids is usually cleaved, which helps with identification.

CID tandem mass spectrometry can also be used to study a bacterial cell envelope component. In that example, the sample is first ionized by matrix assisted laser desorption or electrospray ionization. The precursor ion signal is then optimized by tuning the ion optics, and the target is isolated before CID is selected. The applied voltage controls how much fragmentation occurs, and it is increased until the precursor is about 10% as abundant as the highest product ion. Multiple scans are collected and averaged until the signal-to-noise ratio is strong enough. For lipid A from Escherichia coli K-12, 19 major fragments were observed, and its known structure let software reconstruct the composition.

Tandem mass spectrometry is also used for selected reaction monitoring, or SRM. In SRM, both mass analyzers are fixed to a chosen m/z so the instrument focuses on specific precursor and product ions. This high sensitivity makes it useful for comparing peptide standards of known concentration with unknown samples to measure proteins of interest. The method is also helpful for detecting post-translational modifications, or PTMs, such as methyl groups, phosphate groups, and sugars called glycans, which play roles in cell signaling. Because the sample is broken into smaller pieces, the modification can sometimes be placed on a specific fragment or amino acid.

Some PTMs, such as acetylation and trimethylation, are hard to tell apart by mass alone, so chromatographic separation is done before mass spectrometry. SRM can also improve detection of very low-level compounds in blood. By removing all but one product ion, it can raise sensitivity and lower the detection limit by up to 100 fold. In the example shown, the immunosuppressant tacrolimus was detected at 1 ng/mL.

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

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dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Questa collezione descrive i metodi di purificazione più comunemente utilizzati, come la cromatografia per affinità, così come i metodi analitici, come il MALDI-TOF. Inoltre, i video mostrano i metodi per valutare l'interazione e la funzione delle biomolecole, quali la co-immunoprecipitazione e l'etichettatura metabolica.

Learn how tandem mass spectrometry isolates biomolecules, fragments them, and helps detect proteins, PTMs, and low-level drugs in blood.

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis | JoVE K12

new-york-state-science-learning-standards

New York State Science Learning Standards

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Life Science

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Overview

Principles of Tandem Mass Spectrometry

Instrumental Operation

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Doppler Effect - I

The Doppler effect and Doppler shift were named after the Austrian physicist and mathematician Christian Johann Doppler in 1842, who conducted experiments ...

Doppler Effect - II

The Doppler effect has several practical, real-world applications. For instance, meteorologists use Doppler radars to interpret weather events based on ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Generating Electromagnetic Radiations

The German physicist Heinrich Hertz (1857&#8211;1894) was the first to generate and detect certain types of electromagnetic waves in the laboratory. ...

Electromagnetic Wave Equation

Maxwell&#39;s equations for electromagnetic fields are related to source charges, either static or moving. These fields act on a test charge, whose ...

propagation-speed-of-electromagnetic-waves

Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the frequency, wavelength, and speed of waves traveling in various media. [Clarification Statement: Examples of data could include electromagnetic radiation traveling in a vacuum and glass, sound waves traveling through air and water, and seismic waves traveling through the earth.] [Assessment Boundary: Assessment is limited to algebraic relationships and describing those relationships qualitatively.]

HS-PS4-1

The Electromagnetic Spectrum

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Classification of Signals

Signals are categorized as Continuous-time or discrete-time, Periodic or aperiodic, Analog or digital, and Causal or noncausal.
A continuous-time signal ...

Discrete Fourier Transform

Consider a vibration sensor that continuously captures data in the form of a continuous time-dependent signal.
However, in reality, the sensor can only ...

Discrete-Time Fourier Series

The Discrete-Time Fourier Series is a counterpart to the Fourier-series expansion of continuous-time periodic signals.
Calculating the expansion ...

Sampling Theorem

Consider the continuous-time signal x(t), and a train of impulses where Ts,&#xA0; is the sampling interval, and fs, is the sampling frequency.
Multiplying ...

Properties of Fourier Transform I

In radio broadcasting, Fourier Transform properties are applied in simultaneous multi-channel transmission, adjusting audio clip speeds, live broadcast ...

Signal and System

Signals are sets of data or information.
One-dimensional signals include single-variable functions, such as the variations in air pressure over time in ...

Methods of Documentation VII: EMR

Electronic Medical Records (EMRs) primarily center around electronically documenting patients&#39; health information within a single healthcare ...

Fast Fourier Transform

The Fast Fourier Transform, FFT, is a computational algorithm for calculating the Discrete Fourier Transform by breaking the calculations into smaller, ...

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Reconstruction of Signal using Interpolation

Consider a continuous signal and its sampled counterpart with a sampling period T.
Applying a zero-order hold to the sampled signal results in a piecewise ...

Downsampling

Consider a sampled sequence with zero values between sampling instants. Replace it by taking every N-th value of the sampled sequence.
The original and ...

Design Example

An engineer designs a circuit for a speaker system with a 2 kHz crossover frequency requirement, considering the speaker&#39;s resistance of 8 ohms.
The ...

Upsampling

Consider a decimated signal with a reduced frequency range due to its lower sampling rate.
Insert zeros between each sample to upsample, that introduces ...

Properties of DTFT I

Consider two discrete-time signals, each with their respective Discrete-Time Fourier Transforms DTFTs.
The signals are first multiplied by constants a and ...

Relation of DFT to z-Transform

The Discrete Fourier Transform (DFT) analyzes the frequency content of discrete-time signals.
It maps the N-sampled discrete time-domain sequence to its ...

Feedback control systems

Feedback control systems are categorized as linear or nonlinear, time-varying or time-invariant, and classified by signal types as continuous or ...

Properties of the z-Transform I

Certain properties provide a solid foundation for analyzing discrete-time systems using the Z-transform.
Considering two discrete-time signals, the ...

Magnetic Resonance Imaging

Magnetic resonance imaging (MRI) is a noninvasive medical imaging technique based on a phenomenon of nuclear physics discovered in the 1930s, in which ...

Evaluate questions about the advantages of using digital transmission and storage of information. [Clarification Statement: Examples of advantages could include that digital information is stable because it can be stored reliably in computer memory, transferred easily, and copied and shared rapidly. Disadvantages could include issues of easy deletion, security, and theft.]

HS-PS4-2

Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model, and that for some situations one model is more useful than the other. [Clarification Statement: Emphasis is on how the experimental evidence supports the claim and how a theory is generally modified in light of new evidence. Examples of a phenomenon could include resonance, interference, diffraction, and photoelectric effect.] [Assessment Boundary: Assessment does not include using quantum theory.]

HS-PS4-3

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

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