Name: fret as a molecular ruler in cells
Uploaded: 2023-04-30T06:31:47.000Z
Duration: 6 min 39 s
Channel: JoVE

K12 Standards

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New York State Science Learning Standards

High School

Physical Science

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

F&#246;rster Resonance Energy Transfer (FRET)

Il trasferimento di energia di risonanza di Förster (FRET) è un fenomeno utilizzato per studiare le interazioni biochimiche a distanza ravvicinata. In FRET, una molecola fotoluminescente donatrice può trasferire in modo non radiativo energia a una molecola accettore se i rispettivi spettri di emissione e assorbanza si sovrappongono. La quantità di energia trasferita – e di conseguenza l'emissione complessiva del campione – dipende dalla vicinanza di una coppia accettore-donatore di molecole fotoluminescenti. L'analisi FRET è combinata con altre tecniche biochimiche per ottenere informazioni dettagliate sulle strutture e le interazioni biomolecolari da questo "righello spettroscopico".
Questo video illustra i principi e i concetti dell'analisi FRET. La procedura si concentra sulla preparazione di campioni per FRET e sui modi per presentare e interpretare i dati. Infine, le applicazioni includono il monitoraggio dei processi conformazionali e cellulari etichettando parti di una cellula o di una proteina, il monitoraggio delle reazioni enzimatiche che alterano le strutture proteiche e l'utilizzo di FRET per monitorare l'aggregazione di monomeri espressi dalle cellule.

trasferimento di energia per risonanza (fret)

Il trasferimento di energia di risonanza di Förster (FRET) è un fenomeno utilizzato per studiare le interazioni biochimiche a distanza ravvicinata. In FRET, una molecola fotoluminescente donatrice può trasferire in modo non radiativo energia a una molecola accettore se i rispettivi spettri di emissione e assorbanza si sovrappongono. La quantità di energia trasferita – e di conseguenza l'emissione complessiva del campione – dipende dalla vicinanza di una coppia accettore-donatore di molecole fotoluminescenti. L'analisi FRET è combinata con altre tecniche biochimiche per ottenere informazioni dettagliate sulle strutture e le interazioni biomolecolari da questo "righello spettroscopico".
Questo video illustra i principi e i concetti dell'analisi FRET. La procedura si concentra sulla preparazione di campioni per FRET e sui modi per presentare e interpretare i dati. Infine, le applicazioni includono il monitoraggio dei processi conformazionali e cellulari etichettando parti di una cellula o di una proteina, il monitoraggio delle reazioni enzimatiche che alterano le strutture proteiche e l'utilizzo di FRET per monitorare l'aggregazione di monomeri espressi dalle cellule.
<div class="chapter_text" id="script_0">
Förster Resonance Energy Transfer, o FRET, è un trasferimento non radiativo di energia tra molecole che emettono luce ed è spesso usato per studiare le interazioni biochimiche a distanza ravvicinata. FRET si verifica solo quando le molecole fluorescenti sono distanziate entro 10 nm l'una dall'altra. L'analisi FRET può essere combinata con altre tecniche per ottenere informazioni strutturali dettagliate. Questo video introdurrà i principi alla base di FRET, riassumerà un protocollo e la presentazione dei dati e discuterà alcune applicazioni biochimiche.
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<div class="chapter_text" id="script_1">
Una molecola fotoluminescente come un fluoroforo è eccitata assorbendo la radiazione elettromagnetica a una lunghezza d'onda nel suo spettro di assorbimento. Mentre si rilassa, emette luce a una lunghezza d'onda all'interno del suo spettro di emissione. Per ulteriori informazioni sulla fluorescenza, vedere il video di JoVE sulla microscopia a fluorescenza. Diversi fluorofori assorbono ed emettono luce a diverse lunghezze d'onda, che spesso si sovrappongono. Se lo spettro di emissione di un fluoroforo si sovrappone in modo significativo allo spettro di assorbimento di un altro fluoroforo, il "donatore" rilascerà un fotone virtuale, che viene assorbito dall'"accettore". Quando un donatore eccitato si trova entro 10 nm da un accettore, l'energia viene trasferita da donatore ad accettore mediante interazioni dipolo-dipolo. Il rilascio di energia per emissione di luce dal donatore diminuisce di conseguenza. Nel frattempo, l'accettore eccitato emette luce alla sua lunghezza d'onda di emissione. La risposta FRET viene valutata in termini di efficienza, ovvero la percentuale di energia rilasciata dal donatore da FRET piuttosto che dalla fluorescenza o da altri processi radiativi. L'efficienza dipende fortemente dalla distanza tra il donatore e l'accettore, che consente a FRET di agire come un righello "molecolare" o "spettroscopico".
In biochimica, FRET è spesso usato qualitativamente per osservare i cambiamenti conformazionali nelle molecole monitorando i fluorofori mentre si muovono dentro e fuori dalla gamma FRET l'uno dell'altro. Allo stesso modo, le funzioni cellulari possono essere studiate con molecole contenenti una coppia FRET. Se la molecola etichettata viene scissa dall'attività enzimatica, FRET si ferma e la lunghezza d'onda di fluorescenza osservata cambia.
Ora che hai compreso i principi alla base di FRET, diamo un'occhiata a una panoramica di un protocollo e ad alcuni modi per presentare e interpretare i dati.
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<div class="chapter_text" id="script_2">
Prima dell'esperimento, le biomolecole di interesse, tipicamente DNA o proteine, sono ingegnerizzate con tag fluorescenti, utilizzando tecniche di biologia molecolare. I modi comuni per introdurre il materiale genetico modificato nelle cellule includono la trasfezione e l'elettroporazione.
Quindi, le cellule vengono preparate per la visualizzazione FRET su un microscopio a fluorescenza. Ad esempio, le molecole possono essere immobilizzate su un vetrino per FRET a singola molecola, oppure i campioni vengono caricati in pozzetto per lo screening ad alto rendimento.
Quindi, vengono preparati i laser di eccitazione, il microscopio e le apparecchiature associate. (A) Gli esperimenti FRET spesso coinvolgono potenti laser; B) devono essere utilizzati DPI e procedure di sicurezza adeguati. Il campione viene quindi inserito nello strumento e illuminato con il laser di eccitazione.
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<div class="chapter_text" id="script_3">
Per gli esperimenti di monitoraggio del comportamento cellulare, vengono utilizzate immagini a colori che mostrano differenze o cambiamenti nell'intensità delle emissioni. Le intensità di emissione del donatore e dell'accettore sono tracciate insieme per tracciare la risposta FRET nel tempo.
I dati FRET possono anche essere adattati a varie funzioni per analisi più complesse. A seconda dell'esperimento, i dati possono essere presentati in diversi modi per rappresentare al meglio i risultati, rendendo FRET uno strumento sperimentale flessibile.
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<div class="chapter_text" id="script_4">
Ora che hai familiarità con le basi dell'esecuzione e dell'analisi di un esperimento FRET, diamo un'occhiata ad alcune applicazioni di FRET nella ricerca biochimica.
FRET può essere utilizzato per studiare i cambiamenti conformazionali o i processi cellulari etichettando parti della proteina o della cellula che si prevede si muovano entro 10 nm l'una dall'altra con una coppia FRET. Ad esempio, i sensori proteici vengono preparati etichettando i recettori con una coppia di fluorofori. La risposta FRET viene monitorata dal vivo mediante microscopia confocale. La variazione della lunghezza d'onda e dell'intensità di emissione indica cambiamenti conformazionali.
FRET può anche essere utilizzato preparando molecole con una coppia FRET attiva e osservando i cambiamenti nella risposta. Quando il substrato viene scisso, FRET viene interrotto, causando un aumento delle emissioni dei donatori e una diminuzione delle emissioni degli accettori. Le emissioni vengono analizzate per determinare i contributi da donatore, accettore e FRET. Una volta calcolati i fattori di emissione diretta per le proteine fluorescenti ciano e gialle, è possibile determinare la concentrazione e i parametri cinetici del substrato.
Le celle progettate per esprimere monomeri contenenti una delle due coppie FRET funzionano come "sensori" per le interazioni tra questi monomeri. Se viene indotta l'aggregazione di questi monomeri, si osserva una risposta FRET. Questo può essere usato per studiare l'aggregazione proteica innescata dalla "semina" di proteine mal ripiegate. Qui, le cellule sono state trasdotte con aggregati della proteina di interesse, incubate e analizzate con citometria a flusso.
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<div class="chapter_text" id="script_5">
Hai appena visto il video di JoVE su Förster Resonance Energy Transfer, o FRET. Questo video conteneva i principi di base di FRET, la preparazione e l'analisi di un esperimento FRET e alcune applicazioni biochimiche.
Grazie per l'attenzione!
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Trasferimento di energia per risonanza (FRET)

F&#246;rster resonance energy transfer (FRET) is a phenomenon used to investigate close-range biochemical interactions. In FRET, a donor photoluminescent ...

Il trasferimento di energia di risonanza Fürster, o FRET, è un trasferimento non radiativo di energia tra molecole che emettono luce ed è spesso utilizzato per studiare interazioni biochimiche a distanza ravvicinata. La FRET si verifica solo quando le molecole fluorescenti sono distanziate entro 10 nm l'una dall'altra. L'analisi FRET può essere combinata con altre tecniche per ottenere informazioni strutturali dettagliate. Questo video introdurrà i principi alla base di FRET, riassumerà un protocollo e una presentazione dei dati e discuterà alcune applicazioni biochimiche. Una molecola fotoluminescente come un fluoroforo viene eccitata assorbendo la radiazione elettromagnetica a una lunghezza d'onda nel suo spettro di assorbimento. Quando si rilassa, emette luce a una lunghezza d'onda all'interno del suo spettro di emissione. Per ulteriori informazioni sulla fluorescenza, vedere il video di JoVE sulla microscopia a fluorescenza. Diversi fluorofori assorbono ed emettono luce a diverse lunghezze d'onda, che spesso si sovrappongono. Se lo spettro di emissione di un fluoroforo si sovrappone in modo significativo allo spettro di assorbimento di un altro fluoroforo, il ?donatore? rilascerà un fotone virtuale, che viene assorbito dall'"accettore". Quando un donatore eccitato si trova entro 10 nm da un accettore, l'energia viene trasferita da donatore a accettore mediante interazioni dipolo-dipolo. Il rilascio di energia attraverso l'emissione di luce dal donatore diminuisce di conseguenza. Nel frattempo, l'accettore eccitato emette luce alla sua lunghezza d'onda di emissione. La risposta FRET viene valutata in termini di efficienza, ovvero la percentuale di energia rilasciata dal donatore da FRET piuttosto che dalla fluorescenza o da altri processi radiativi. L'efficienza dipende fortemente dalla distanza tra il donatore e l'accettore, il che consente a FRET di agire come un righello "molecolare" o "spettroscopico". In biochimica, FRET è spesso utilizzato qualitativamente per osservare i cambiamenti conformazionali nelle molecole monitorando i fluorofori mentre si muovono dentro e fuori dall'intervallo FRET l'uno dall'altro. Allo stesso modo, le funzioni cellulari possono essere studiate con molecole contenenti una coppia di FRET. Se la molecola marcata viene scissa dall'attività enzimatica, FRET si ferma e la lunghezza d'onda della fluorescenza osservata cambia. Ora che hai compreso i principi alla base di FRET, diamo un'occhiata a una panoramica di un protocollo e ad alcuni modi per presentare e interpretare i dati. Prima dell'esperimento, le biomolecole di interesse, tipicamente DNA o proteine, sono state ingegnerizzate con tag fluorescenti, utilizzando tecniche di biologia molecolare. I modi comuni per introdurre il materiale genetico modificato nelle cellule includono la trasfezione e l'elettroporazione. Quindi, le cellule vengono preparate per la visualizzazione FRET su un microscopio a fluorescenza. Ad esempio, le molecole possono essere immobilizzate su un vetrino per FRET a singola molecola, oppure i campioni vengono caricati in pozzetti per lo screening ad alto rendimento. Quindi, vengono preparati i laser di eccitazione, il microscopio e le apparecchiature associate. (A) Gli esperimenti FRET spesso coinvolgono potenti laser; (B) quindi dovrebbero essere utilizzati DPI e procedure di sicurezza appropriati. Il campione viene quindi inserito nello strumento e illuminato con il laser di eccitazione. Per gli esperimenti di monitoraggio del comportamento delle celle, vengono utilizzate immagini a colori che mostrano differenze o cambiamenti nell'intensità dell'emissione. Le intensità di emissione del donatore e dell'accettore vengono tracciate insieme per tracciare la risposta FRET nel tempo. I dati FRET possono anche essere adattati a varie funzioni per analisi più complesse. A seconda dell'esperimento, i dati possono essere presentati in diversi modi per rappresentare al meglio i risultati, rendendo FRET uno strumento sperimentale flessibile. Ora che hai familiarità con le basi dell'esecuzione e dell'analisi di un esperimento FRET, diamo un'occhiata ad alcune applicazioni di FRET nella ricerca biochimica. FRET può essere utilizzato per studiare i cambiamenti conformazionali o i processi cellulari marcando parti della proteina o della cellula che si prevede si muovano entro 10 nm l'una dall'altra con una coppia FRET. Ad esempio, i sensori proteici vengono preparati marcando i recettori con una coppia di fluorofori. La risposta FRET viene monitorata in tempo reale mediante microscopia confocale. La variazione della lunghezza d'onda e dell'intensità di emissione indica cambiamenti conformazionali. FRET può essere utilizzato anche preparando molecole con una coppia FRET attiva e osservando i cambiamenti nella risposta. Quando il substrato viene scisso, il FRET viene interrotto, causando un aumento dell'emissione del donatore e una diminuzione dell'emissione dell'accettore. Le emissioni vengono analizzate per determinare i contributi del donatore, dell'accettore e del FRET. Una volta calcolati i fattori di emissione diretta per le proteine fluorescenti ciano e gialla, è possibile determinare la concentrazione e i parametri cinetici del substrato. Le celle progettate per esprimere monomeri contenenti uno dei due di una coppia FRET funzionano come "sensori" per le interazioni tra tali monomeri. Se viene indotta l'aggregazione di questi monomeri, si osserva una risposta FRET. Questo può essere utilizzato per studiare l'aggregazione proteica innescata dalla "semina" di proteine mal ripiegate. Qui, le cellule sono state trasdotte con aggregati della proteina di interesse, incubate e analizzate con citometria a flusso. Hai appena visto il video di JoVE sul trasferimento di energia di risonanza Fürster, o FRET. Questo video conteneva i principi alla base della FRET, la preparazione e l'analisi di un esperimento FRET e alcune applicazioni biochimiche. Grazie per l'attenzione!

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fret as a molecular ruler in cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm.

Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes how much donor energy is transferred instead of being released as fluorescence. Researchers use this relationship to learn about biomolecular structure and interactions.

FRET is often used to follow conformational changes in proteins and other cell molecules. It can also help monitor cellular processes when fluorophores move in and out of FRET range. If an enzyme cuts a labeled molecule, FRET stops, and the emission pattern changes.

To run a FRET experiment, the biomolecules of interest, usually DNA or proteins, are engineered with fluorescent tags. Modified genetic material is commonly introduced into cells by transfection or electroporation. The samples are then prepared for visualization on a fluorescence microscope, either by immobilizing molecules on a slide for single-molecule FRET or by loading them into wells for high-throughput screening.

The microscope, lasers, and related equipment are prepared before the sample is illuminated. FRET experiments often use powerful lasers, so proper PPE and safety procedures are important. The sample is then analyzed as donor and acceptor signals are recorded.

FRET data can be shown in different ways depending on the experiment. Color images may show changes in emission intensity in live-cell studies. Donor and acceptor intensities can also be plotted over time, and the results may be fitted to functions for more complex analysis.

FRET has several biochemical applications. Protein sensors can be built by labeling receptors with a FRET pair and tracking changes with confocal microscopy. FRET can also be used to study enzyme reactions that alter protein structure, and the emissions can be analyzed to separate donor, acceptor, and FRET contributions.

Another use is monitoring monomer aggregation in cells. Cells can be designed to express monomers that contain one part of a FRET pair, and aggregation produces a measurable FRET response. This approach can help study protein aggregation triggered by seeding with misfolded proteins, using transduced cells followed by incubation and flow cytometry.

FRET as a Molecular Ruler in Cells

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

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Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

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How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

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Protein Purification with SEC and IMAC

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Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

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Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

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Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

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Questa collezione descrive i metodi di purificazione più comunemente utilizzati, come la cromatografia per affinità, così come i metodi analitici, come il MALDI-TOF. Inoltre, i video mostrano i metodi per valutare l'interazione e la funzione delle biomolecole, quali la co-immunoprecipitazione e l'etichettatura metabolica.

Learn how FRET uses donor and acceptor fluorophores to measure distance, track protein changes, and study enzyme activity in cells.

FRET as a Molecular Ruler in Cells | JoVE K12

Life Science

Structure and Function

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Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

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Inheritance and Variation of Traits

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Overview

Principles of FRET

Performing the FRET Experiment

Data Presentation and Analysis

Applications

Summary

Travelling Waves

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Wave Parameters

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Interference and Superposition of Waves

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When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

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While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

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The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the period, frequency, wavelength, and speed of waves traveling and transferring energy (amplitude, frequency) in various media.

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Using GIS to Investigate Urban Forestry

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
Urban forests broadly include urban parks, street trees, landscaped ...

Evaluate questions about the advantages of using a digital transmission and storage of information.

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Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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Shortly after de Broglie published his ideas that the electron in a hydrogen atom could be better thought of as being a circular standing wave instead of ...

Quantum Numbers

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Photoelectric Effect

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38;&#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
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Reflection and Refraction

Source: Derek Wilson,&#160;Asantha Cooray, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, School of Physical Sciences, University of California, Irvine, CA
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Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model (quantum theory), and that for some situations one model is more useful than the other.

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Electric Charge in a Magnetic Field

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This experiment duplicates J.J. Thomson's famous experiment at the end of ...

Electromagnetic Fields

Electric fields generated by static charges, often referred to as electrostatic fields, are characteristically different from electric fields created by ...

Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

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Plane Electromagnetic Waves II

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Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


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Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

Intensity Of Electromagnetic Waves

The energy transport per unit area per unit time, or the Poynting vector, gives the energy flux of an electromagnetic wave at any specific time. For a ...

Momentum And Radiation Pressure

An object absorbing an electromagnetic wave would experience a force in the direction of propagation of the wave. This force occurs because ...

Cardiac Magnetic Resonance Imaging

Source: Frederick W. Damen and Craig J. Goergen, Weldon School of Biomedical Engineering, Purdue University, West Lafayette, Indiana
In this video, high ...

an-introduction-to-drosophila-melanogaster

An Introduction to Drosophila melanogaster

Drosophila melanogaster, also known as the fruit fly, is a powerful model organism widely used in biological research that has made significant ...

Evaluate the validity and reliability of claims in published materials of the effects that different frequencies of electromagnetic radiation have when absorbed by matter.

HS-PS4-4.

FRET as a Molecular Ruler in Cells

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