Le proteine sono uno degli elementi fondamentali della vita che svolgono molte funzioni diverse nella cellula. Le proteine sono assemblate da aminoacidi. La sequenza di aminoacidi è conosciuta come la struttura primaria di una proteina. Le interazioni locali dei singoli amminoacidi fanno sì che la catena lineare si ripieghi nelle strutture secondarie. Le interazioni di amminoacidi distanti portano a un ulteriore ripiegamento della proteina, la struttura terziaria. L’assemblaggio di più catene piegate (sottounità) è noto come struttura proteica quaternaria.
Gli amminoacidi che sono legati insieme in una catena sono chiamati polipeptidi. Gli amminoacidi sono collegati dai loro gruppi di amminomidi (–NH3)e carboxyl (–COOH) che formano legami di peptide. La catena di atomi di carbonio e azoto collegati è la spina dorsale della proteina, con le catene laterali degli amminoacidi che sporge perpendicolarmente. L’ordine dei residui di amminoacidi nella catena polipeptide è la struttura primaria.
I gruppi di ammino e carboxyl della spina dorsale della proteina possono formare legami di idrogeno. Quando più residui di amminoacidi nelle immediate vicinanze formano legami di idrogeno, possono formarsi strutture locali come alfa-elice e fogli beta-pleated. Queste sono strutture localizzate comuni, dando origine alla cosiddetta struttura secondaria di una proteina.
La struttura terziaria di una proteina descrive la disposizione tridimensionale di una proteina. Per stabilizzare una struttura terziaria, i residui di aminoacidi interagiscono che potrebbero essere distanti all’interno della catena polipeptide. Le interazioni possono essere deboli e non covalenti (ad es. legami ionici, interazioni idrofobiche o legami di idrogeno) o forti e covalenti (ad esempio, ponti disulfidi). Tutte le interazioni contribuiscono alla forma della proteina e alla sua funzione.
Finora, abbiamo considerato le proteine che vengono create di una singola catena di polipeptidi. Molte proteine sono costituite da sottounità, ognuna formata da una catena di polipeptidi. La composizione e l’interazione di più sottounità proteiche sono note come struttura quaternaria.
– [Istruttore] Quando gli aminoacidi emergono
dal ribosoma durante una traslocazione,
formano la prima struttura proteica primaria,
una sequenza a catena che può variare nella lunghezza.
Questa catena di peptidi è tenuta insieme
da legami covalenti tra estremità amminiche e carbossiliche
di due amminoacidi.
All’allungarsi dei peptidi, si formano i legami di idrogeno.
Alcuni legami tra amminoacidi si estendono ai vicini,
provocando curve e accorciamenti nella catena
e creando una struttura a elica chiamata “elica alfa”.
Altri si legano lateralmente e vengono chiamati
“Foglietti β”. Insieme, queste configurazioni sono note
come “struttura secondaria delle proteine”.
Ulteriori interazioni chimiche,
come forze idrofobiche, legami ionici
e ponti disolfurici, possono verificarsi
tra i gruppi laterali di amminoacidi,
creando una struttura terziaria,
dalla forma globulare e tridimensionale,
che è anche la forma funzionale ultima di molte proteine.
Se due o più catene di polipeptidi si combinano
dalle struttura terziaria,
un complesso più ampio, ossia una struttura quaternaria,
viene creata per garantire delle interazioni ottimali.
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