Proteine Intrinsecamente Disordinate

Le proteine hanno spesso strutture rigide secondarie e terziarie che possono essere determinate sperimentalmente. Tuttavia, molte proteine hanno strutture flessibili senza una conformazione fissa;queste proteine intrinsecamente disordinate, o IDP, devono cambiare forma per svolgere le loro funzioni in un organismo. Sezioni disordinate di proteine contengono molti aminoacidi idrofili perché la loro catena aminoacidica deve essere solubile nel citoplasma.

Gli IDP contengono pochi amminoacidi idrofobi quando l'intera catena è flessibile;ciò avviene perché, a differenza delle strutture proteiche compatte, queste strutture estese non hanno un nucleo proteico dove gli amminoacidi idrofobi possono 47.970:00:46.180 00:00:00 raggrupparsi. A differenza di proteine impropriamente o non-ripiegate, che di solito sono modificate o degradate dalla cellula, gli IDP non possono mai piegarsi in una struttura fissa o possono essere ordinati solo in condizioni cellulari specifiche. Quando una disposizione strutturata della catena amminoacidica forma un IDP, questo è classificato come scorretto per ordinare la transizione;quest'ultima può essere attivata da una modifica covalente o da un'interazione con