Siti Di Legame Dei Ligandi

L'attività della maggior parte delle proteine dipende dalle loro interazioni con altre molecole o ioni noti come ligandi. Nonostante i ligandi siano in grado di legarsi alle proteine, non sempre si legano ad ogni proteina. Un ligando si lega solo ad una regione specifica della superficie proteica chiamata sito di legame;ma in che modo i siti di legame del ligando garantiscono selettività, quando le proteine si trovano in un minestrone di ligandi?

La particolare disposizione degli amminoacidi in una proteina forma un sito di legame complementare sulla sua superficie per un ligando specifico. Tuttavia, le forme complementari non sono sufficienti perché il legame avvenga. Le interazioni chimiche tengono insieme il ligando e la proteina.

Generalmente, queste interazioni sono non covalenti, reversibili, e deboli;pertanto, molte di queste interazioni devono avvenire simultaneamente durante il legame del ligando. Ad esempio, più grande è l'area superficiale dell'interazione, più interazioni di van der Waals potranno accadere. Queste forze funzionano meglio per i grandi ligandi;per gli altri, la conferma specifica del sito di legame, consente il legame idrogeno o le interazioni elettrostatic