Complessi proteici con parti intercambiabili

I complessi proteici sono composti da proteine multiple, non legate covalentemente, dove ogni componente fornisce una funzione diversa al complesso. Una o più di queste singole proteine, possono essere sostituite da varianti strettamente correlate per creare un complesso alternativo, funzionalmente distinto. Mentre un organismo si evolve, il gene per una proteina benefica può duplicare all'interno del genoma;questa copia duplicata è libera di subire mutazioni senza influenzare la funzione della proteina originale.

Queste mutazioni generano famiglie di proteine correlate ed è uno dei modi in cui una cellula può generare un complesso proteico contenente parti intercambiabili. L'ubiquitina ligasi di SCF è una proteina multimerica composta da cinque sub-unità. La sua funzione è quella di attaccare le molecole di ubiquitina alle proteine bersaglio, marcandole per la degradazione dagli enzimi proteolitici.

Una delle sub-unità proteiche, la F-Box, che è responsabile del legame alla proteina bersaglio, ha diverse varianti che sono intercambiabili. Un cambiamento in questa sottounità permette al complesso di marcare diverse proteine per la degradazione. Saccharomyces cerevisiae, comunemente n