Proteine globulari

Le proteine si sono evolute per formare strutture quaternarie e complessi multi-unità quando la cellula ha bisogno di molecole più grandi piuttosto che avere catene di amminoacidi più lunghe. La maggior parte delle proteine rientra in una delle due categorie: globulari e fibrose.

Le proteine globulari sono compatte, con la loro catena di aminoacidi avvolta in una forma sferoide. Le loro strutture secondarie sono solitamente una miscela di alfa-eliche e beta-fogli.

La maggior parte delle proteine intracellulari sono globulari e solubili in acqua, come molti enzimi e fattori di trascrizione. In queste strutture, gli amminoacidi idrofobici si impacchettano strettamente al centro della struttura sferoide, mentre gli amminoacidi idrofili si trovano sulla superficie esterna.

Le proteine globulari interagiscono tra loro in una varietà di configurazioni, formando diversi tipi di strutture, inclusi filamenti o complessi multimerici.

Molti formano strutture quaternarie, un'unica unità funzionale composta da più di una catena amminoacidica. Ad esempio, l'emoglobina funziona come un tetramero composto da due subunità alfa e due beta.

Strutture ancora più grandi possono essere costruite quando una proteina globulare si associa a una o più proteine aggiuntive. Ad esempio, un filamento di actina si forma quando molti monomeri globulari di actina si uniscono per creare lunghi filamenti proteici elicoidali.