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Il sangue trasporta principalmente l'ossigeno legato all'emoglobina nei globuli rossi, con una piccola percentuale disciolta nel plasma a causa della sua bassa solubilità nel sangue.
L'emoglobina, composta da quattro catene polipeptidiche contenenti gruppi eme ricchi di ferro, può legarsi a quattro molecole di ossigeno.
Come si vede sulla curva di dissociazione, il legame dell'ossigeno all'emoglobina è fortemente influenzato dalla pressione parziale dell'ossigeno o PO2 .
All'aumentare del PO2, più ossigeno si lega all'emoglobina.
Per questo motivo, l'emoglobina nel sangue arterioso ricco di ossigeno è satura di ossigeno al 98%.
Al raggiungimento dei capillari sistemici, la saturazione di ossigeno diminuisce a causa di un basso PO2.
Diversi fattori fisiologici influenzano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.
Come si vede in questo grafico, un aumento della temperatura cellulare diminuisce questa affinità.
Inoltre, l'effetto Bohr si verifica quando un aumento diCO2 P e di ioni H elevati abbassano il pH del sangue, favorendo lo scarico di ossigeno dall'emoglobina.
Inoltre, i globuli rossi producono 1,3-bisfosfoglicerato durante il metabolismo del glucosio, che aumenta anche lo scarico di ossigeno dall'emoglobina.
L'emoglobina (Hb) è una molecola cruciale nel corpo umano, costituita da quattro catene polipeptidiche, ciascuna legata a un gruppo eme contenente fer…
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