Name: Progettazione di materiali in lega di proteine della seta-seta per le applicazioni biomediche (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2014-08-13T14:15:00.000+00:00
Duration: 11 min 14 s
Description: Scopri la fabbricazione di leghe proteiche in seta-seta per applicazioni biomediche e dispositivi elettronici impiantabili. Questo metodo rigenera proteine dai bozzoli e crea film compositi con proprietà regolabili.

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Gli autori ringraziano Rowan University per il supporto di questa ricerca. XH grazie anche Dr. David L. Kaplan presso la Tufts University e il NIH P41 Tissue Engineering Resource Center (TERC) per i precedenti corsi di formazione tecnica.

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<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+derived+from+silk-tropoelastin+protein+systems%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Biomaterials derived from silk-tropoelastin protein systems.</a> Biomaterials. 31, 8121-8131 (2010).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+influence+of+elasticity+and+surface+roughness+on+myogenic+and+osteogenic-differentiation+of+cells+on+silk-elastin+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">The influence of elasticity and surface roughness on myogenic and osteogenic-differentiation of cells on silk-elastin biomaterials.</a> Biomaterials. 32, 8979-8989 (2011).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+from+ultrasonication-induced+silk+fibroin-hyaluronic+acid+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Biomaterials from ultrasonication-induced silk fibroin-hyaluronic acid hydrogels.</a> Biomacromolecules. 11, 3178-3188 (2010).</li>
<li>Gil, E. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Swelling+behavior+and+morphological+evolution+of+mixed+gelatin%2Fsilk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Swelling behavior and morphological evolution of mixed gelatin/silk fibroin hydrogels.</a> Biomacromolecules. 6, 3079-3087 (2005).</li>
<li>Lu, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Green+process+to+prepare+silk+fibroin%2Fgelatin+biomaterial+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22Macromol.+Biosci%22%5BJournal%5D)">Green process to prepare silk fibroin/gelatin biomaterial scaffolds.</a> Macromol. Biosci. 10, 289-298 (2010).</li>
<li>Lu, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Insoluble+and+flexible+silk+films+containing+glycerol%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Insoluble and flexible silk films containing glycerol.</a> Biomacromolecules. 11, 143-150 (2010).</li>
<li>Mandal, B. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+fibroin%2Fpolyacrylamide+semi-interpenetrating+network+hydrogels+for+controlled+drug+release%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk fibroin/polyacrylamide semi-interpenetrating network hydrogels for controlled drug release.</a> Biomaterials. 30, 2826-2836 (2009).</li>
<li>Yeo, I. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Collagen-based+biomimetic+nanofibrous+scaffolds%2C+preparation+and+characterization+of+collagen%2Fsilk+fibroin+bicomponent+nanofibrous+structures%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Collagen-based biomimetic nanofibrous scaffolds, preparation and characterization of collagen/silk fibroin bicomponent nanofibrous structures.</a> Biomacromolecules. 9, 1106-1116 (2008).</li>
<li>Holst, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Substrate+elasticity+provides+mechanical+signals+for+the+expansion+of+hemopoietic+stem+and+progenitor+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Biotechnol%22%5BJournal%5D)">Substrate elasticity provides mechanical signals for the expansion of hemopoietic stem and progenitor cells.</a> Nat. Biotechnol. 28, 1123-1128 (2010).</li>
<li>Omenetto, F. G., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+Opportunities+for+an+Ancient+Material%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">New Opportunities for an Ancient Material.</a> Science. 329, 528-531 (2010).</li>
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<li>Kim, D. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dissolvable+films+of+silk+fibroin+for+ultrathin+conformal+bio-integrated+electronics%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Mater%22%5BJournal%5D)">Dissolvable films of silk fibroin for ultrathin conformal bio-integrated electronics.</a> Nat. Mater. 9, 511-517 (2010).</li>
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Nessun conflitto di interessi dichiarati.

Una delle procedure più critici nella produzione del sistema proteina &quot;lega&quot; è quello di verificare la miscibilità delle proteine ​​miscelati. Altrimenti, è solo una miscela di proteine ​​o di proteine ​​sistema immiscibile composito senza proprietà stabili e sintonizzabili. Un metodo di analisi termica sperimentale può essere utilizzato per questo scopo e per confermare le proprietà della lega. Interazioni proteina-proteina possono essere visualizzate in base al modello di Flory-Huggins reticolo 48...

La natura ha creato strategie per generare matrici biologiche sintonizzabili e multifunzionali utilizzando un numero limitato di proteine ​​strutturali. Ad esempio, elastins e collagene vengono sempre utilizzati insieme in vivo per fornire i punti di forza regolabili e le funzioni richieste per tessuti specifici 1,2. La chiave di questa strategia è la fusione. Blending coinvolge proteine ​​di miscelazione con rapporti specifici ed è un approccio tecnologico per generare semplici sistemi materiali con sintonizzabile e varie proprietà di 3-5. Rispetto alle strategie di ingegneria sintetici 6,7, la miscelazione può anche migliorare l&#39;uniformità del materiale e la capacità di elaborare il materiale a causa della facilità di funzionamento 8-16. Pertanto, la progettazione di materiali in lega di proteine ​​multifunzionali, biocompatibili è un settore emergente della ricerca medica. Questa tecnologia fornirà anche la conoscenza sistematica dell&#39;impatto di matrici proteiche naturali sulle funzioni di cellule e tessuti sia in vitro e in vivo 10,17. Ottimizzando interfacce molecolari tra proteine ​​diverse, leghe a base di proteine ​​può comprendere una gamma di funzioni fisiche, come la stabilità termica a temperature diverse, elasticità di sostenere i tessuti diversi, la sensibilità elettrica negli organi variabili, e le proprietà ottiche per la rigenerazione del tessuto corneale 3, 18-27. Il risultato di questi studi fornirà una nuova piattaforma di proteina-materiali nel campo della scienza biomedica con rilevanza diretta per la riparazione dei tessuti sintonizzabili e trattamenti di malattia e ulteriori portano a dispositivi di impianto biodegradabili dove le loro caratteristiche di novità terapeutiche e diagnostiche possono essere immaginato 3. Molte proteine ​​strutturali naturali hanno importanti proprietà fisiche e bioattive che possono essere sfruttate come candidati per le matrici biomateriale. Sete di diverse specie di vermi, cheratine da peli e lane, elastins e collagene da tessuti diversi, evarie proteine ​​vegetali sono alcune delle proteine ​​strutturali più comuni utilizzati per la progettazione di materiali a base di proteine ​​variabile (Figura 1), 18-27. In generale, queste proteine ​​possono formare diverse strutture molecolari secondarie (ad esempio, foglietti beta per sete, o bobine a spirale per cheratine) a causa delle loro uniche ripetitive sequenze di amminoacidi primaria 3,28-35. Queste caratteristiche favoriscono la formazione di strutture macroscopiche auto-assemblato con funzioni uniche in interfacce biologiche che spingono la loro utilità come una risorsa preziosa di materiali biopolimeri. Qui, sono stati utilizzati due tipi di proteine ​​strutturali (proteina A da selvaggio seta tussah e proteine ​​B addomesticati da seta di gelso come esempio) per dimostrare i protocolli generali di produzione di vari biomateriali in lega proteine. I protocolli sono dimostrati parte 1: le previsioni di interazione proteina e simulazioni, parte 2: produzione di soluzioni in lega proteine, e parte 3: fabbricazione di lega di proteinesistemi e per applicazioni ottiche, elettriche e farmaceutici. <img alt="Figura 1" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/50891/50891fig1highres.jpg" width="500" /> Figura 1. materie prime di varie proteine ​​strutturali che vengono comunemente utilizzati nel nostro laboratorio per la progettazione di materiali a base di proteine, tra cui sete di diverse specie di vermi, cheratine da peli e lane, elastins da diversi tessuti, e varie proteine ​​vegetali.

<table><tbody><tr><td>Calorimetri a scansione differenziale Q100 (DSC)</td><td>TA Instruments, New Castle, DE, USA </td><td>N/A</td><td>È possibile utilizzare qualsiasi tipo di DSC con un software per calcolare la capacità termica.</td></tr><tr><td>Sistema di sputtering a vuoto SS30T&nbsp;</td><td>TM Vacuum Products, Inc., Cinnaminson, NJ, USA</td><td>N/A</td><td>Con parti costruite su misura; è possibile utilizzare qualsiasi tipo di sistema di sputtering per rivestire.</td></tr><tr><td>VWR 1415M Forno a vuoto</td><td>VWR International, Bridgeport, NJ, USA</td><td>N/A</td><td>È possibile utilizzare qualsiasi tipo di forno a vuoto per reticolare fisicamente i campioni.</td></tr></tbody></table>

progettazione di materiali in lega di proteine ​​della seta-seta per le applicazioni biomediche

Designing Silk-silk Protein Alloy Materials for Biomedical Applications

Proteine ​​fibrose mostrano diverse sequenze e strutture che sono stati utilizzati per varie applicazioni in campo biomedico, quali biosensori, la nanomedicina, la rigenerazione dei tessuti, e la consegna della droga. Progettazione di materiali basati sulle interazioni su scala molecolare tra queste proteine ​​vi aiuterà a generare nuovi biomateriali in lega proteina multifunzionale con proprietà sintonizzabili. Tali sistemi materiali lega anche fornire vantaggi rispetto ai polimeri sintetici tradizionali a causa della biodegradabilità dei materiali, biocompatibilità, e tenability nel corpo. Questo articolo ha usato le miscele di proteine ​​della seta selvaggia tussah (Antheraea pernyi) e gelso seta domestico (Bombyx mori) come esempio per fornire protocolli utili riguardo questi argomenti, compreso il modo di predire le interazioni proteina-proteina mediante metodi computazionali, come per la produzione di leghe di proteine soluzioni, come per verificare sistemi di leghe mediante analisi termica, e su come fabbricare materiali in lega di variabilicompresi i materiali ottici con reticoli di diffrazione, materiali elettrici con circuiti rivestimenti e materiali farmaceutici per il rilascio del farmaco e la consegna. Questi metodi possono fornire informazioni importanti per la progettazione di biomateriali multifunzionali di nuova generazione basato su diverse leghe di proteine.

Interazioni proteina-proteina tipica (ad esempio, tra la proteina A e la proteina B) potrebbero contenere carica-carica (elettrostatici) attrazioni, idrogeno formazione di legami, interazioni idrofobiche-idrofila, così come dipolo, solventi, contatore di ioni, e gli effetti entropici tra la specifica domini delle due proteine ​​(Figura 2) 3. Quindi, fondamentalmente, siamo in grado di prevedere gli effetti di queste interazioni di simulazioni computazionali. <p class="jove_conten...

La miscelazione è un approccio efficace per generare biomateriali con una vasta gamma di proprietà e caratteristiche combinate. Per predire le interazioni molecolari tra diverse proteine ​​della seta naturale, nuove piattaforme lega proteine ​​della seta-seta con sintonizzabile resilienza meccanica, risposta elettrica, trasparenza ottica, lavorabilità chimica, biodegradabilità, stabilità termica o possono essere progettati.

Progettazione di materiali in lega di proteine ​​della seta-seta per le applicazioni biomediche

Fibrous proteins display different sequences and structures that have been used for various applications in biomedical fields such as biosensors, ...

L'obiettivo generale di questa procedura è dimostrare come fabbricare diversi materiali in lega proteica utilizzando film compositi di seta con circuiti elettronici. A titolo di esempio, ciò viene realizzato rigenerando innanzitutto soluzioni proteiche individuali da bozzoli di due specie diverse di bachi da seta.Il secondo passaggio consiste nel mescolare due soluzioni proteiche con rapporti diversi e generare una serie di soluzioni di miscelazione. Successivamente, una tecnica di fabbricazione di film sottili viene utilizzata per realizzare circuiti elettronici su substrati di vetro. L'ultimo passaggio consiste nel rivestire le soluzioni di miscelazione sui substrati di vetro e trasferire i circuiti elettronici sulla proteina essiccata.I film compositi confrontati con i materiali polimerici sintetici tradizionali. I materiali proteici possono offrire una migliore biocompatibilità, biodegradabilità e modificabilità nel corpo umano. La miscelazione di proteine in diversi rapporti è un approccio tecnologico semplice per generare materiali lega con proprietà fisiche, chimiche o biologiche regolabili.Estendendo questa tecnica ai sistemi biomedici impiantabili, è possibile ottenere un monitoraggio elettronico, migliorando diagnosi e terapie nei trattamenti medici. Inoltre, la tecnica può essere utilizzata per sviluppare dispositivi che possono essere assorbiti dal corpo dopo che non sono più necessari. In questo video, utilizzeremo le miscele proteiche della seta selvatica TOSA e della seta domestica del gelso come esempio per fornire protocolli utili su questo argomento, inclusi i metodi per produrre soluzioni di alleati proteici e per fabbricare materiali alleati mediante circuiti elettronici.Il principale vantaggio della nostra tecnica di rivestimento dei circuiti rispetto ad altri metodi come l'evaporazione è che i materiali proteici non sono sottoposti a temperature elevate direttamente o tramite irraggiamento durante il processo di rivestimento. Per iniziare questa procedura, tagliare bozzoli di seta tssa grezzi e selvatici in un quantitativo di tre grammi. Riempire un becher di vetro da due litri con acqua distillata, quindi posizionare il becher su un blocco riscaldante.Coprirlo con carta d'alluminio e portare ad ebollizione. Rimuovere il coperchio di carta d'alluminio e aggiungere lentamente tre grammi di bicarbonato di sodio nell'acqua bollente, lasciandoli sciogliere completamente. Una volta che il bicarbonato di sodio si è completamente sciolto, aggiungere i bozzoli di seta selvatica nell'acqua bollente e far bollire la miscela per due o tre ore.Dopo l'ebollizione, rimuovere con attenzione le fibre proteiche dalla soluzione con una spatola e comprimerle per eliminare l'acqua in eccesso. Successivamente, immergere le fibre in un becher da due litri contenente acqua distillata fredda e lavare le fibre due volte per 30 minuti ciascuna, in modo da rimuovere completamente le impurità dalla superficie delle fibre. Dopo il lavaggio, asciugare le fibre in una cappa per almeno 12 ore.Sciogliere 48,784 grammi di nitrato di calcio in un becher di vetro per formare un liquido a 65 gradi Celsius, da utilizzare per sciogliere le fibre proteiche della seta selvatica. Successivamente, combinare le fibre e il solvente in un rapporto di un grammo di fibra ogni 10 millilitri di solvente. Dopo aver lasciato sciogliere le fibre a 95 gradi Celsius per cinque-dodici ore, versare la soluzione di seta selvatica in un tubo da dialisi da 12 millilitri e sottoporre a dialisi contro due litri di acqua distillata.Cambiare spesso l'acqua distillata per rimuovere i solventi di nitrato di calcio dalla soluzione. Dopo tre giorni, raccogliere le soluzioni proteiche dai cassette per dialisi e trasferirle in provette idonee a 13.000 giri/min. Successivamente, centrifugare le soluzioni per un'ora a 3.500 giri/min a quattro gradi Celsius.Tre volte per rimuovere i depositi al termine. Conservare le soluzioni finali in un refrigeratore a quattro gradi Celsius dopo aver raccolto un'altra proteina naturale, come la seta di gelso domestico. Ripetere il processo sopra descritto con un sapone appropriato e un solvente di dissoluzione fino a ottenere la soluzione acquosa di proteina finale con concentrazione misurata.Successivamente, mescolare lentamente una soluzione di seta selvatica al uno per cento in peso con una soluzione di seta domestica al uno per cento in peso utilizzando un serbatoio per pipetta. La soluzione finale a quattro gradi Celsius. Per evitare l'aggregazione delle proteine, per realizzare un circuito elettrico su un substrato di vetro, pulire innanzitutto un vetrino utilizzando un solvente sgrassante come hinox e un pulitore ad ultrasuoni per cinque minuti. Successivamente, lavare il vetrino per cinque minuti in acetone e per altri cinque minuti in metanolo.Asciugare la lametta di vetro utilizzando gas azoto secco, generato dall'evaporazione di un serbatoio da 180 litri di azoto liquido. A questo punto, introdurre i materiali del substrato nella camera di deposizione ed evacuare il lock di carico fino a una pressione di 30 militar. Quindi aprire la valvola di intercettazione tra il lock di carico e la camera principale di deposizione ed introdurre il substrato nella camera.Accendere il gas Argon e il regolatore di pressione e regolare la pressione alla pressione di deposizione desiderata, al fine di rimuovere gli strati ossidici e le contaminazioni dalla sorgente mediante pre-sputtering per diversi minuti. Dopo aver aperto lo shuter, effettuare lo sputtering del metallo sul substrato utilizzando una velocità di deposizione tale da raggiungere lo spessore desiderato. Al termine del processo di sputtering, rimuovere il vetrino rivestito dalla camera.Utilizzando una centrifuga, applicare un rivestimento di fotoresist positivo sulla superficie del film. Dopo aver applicato il fotoresist sul film, effettuare una cottura preliminare a 90 gradi Celsius per cinque minuti per asciugare il fotoresist. Al termine, posizionare una maschera a contatto con l'immagine del dispositivo saldamente contro il fotoresist.Esponi il photoresist a una sorgente di luce UV da 1000 watt per 10 secondi. Successivamente, colloca il film nel rivelatore per photoresist fino a quando non appare l'immagine proiettata. Immediatamente dopo la comparsa dell'immagine, immergi il film in acqua deionizzata per arrestare l'azione del rivelatore sul photoresist non esposto.Quindi asciugare il filmato con gas azoto secco. Posizionare il filmato in un forno a 120 gradi Celsius per 15 minuti per indurire il photoresist. Dopo che il filmato si è raffreddato, immergerlo in una soluzione di incisione fino a quando il metallo non protetto dal photoresist si stacca.Immergere il film in acqua per arrestare l'incisione. Successivamente, risciacquare il film con acetone per rimuovere la foto indurita. Rimuovere la resistenza, quindi risciacquare il film con metanolo ed essiccarlo con azoto secco.Una volta che il vetro rivestito è pronto, depositare diverse soluzioni di lega proteica sulla superficie del vetro. Utilizzando una pipetta, far asciugare per almeno 12 ore nell'abbattitore di fumi per ottenere film di lega proteica sul vetro. Successivamente, rimuovere con una pinzetta i film di lega proteica con i sottili motivi metallici dal substrato di vetro. Per ottenere materiali di lega proteica insolubili, collocare il film secco in un forno sotto vuoto a 60 gradi Celsius e 25 chilopascal, con una capsula contenente acqua posizionata sul fondo della camera.Estrarre l'aria dal forno, permettendo ai vapori d'acqua di agire su tutti i campioni per almeno due ore. Una volta rilasciato il vuoto ed estratti i campioni dal forno, rimuovere con pinzette il film insolubile in acqua dal substrato. Infine, misurare la resistenza elettrica del tracciato metallico sui film in lega proteica e confrontarla con quella del tracciato originale sul vetro.Le interazioni tipiche tra proteine possono includere attrazioni elettrostatiche, legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e idrofile, nonché effetti dipolo-solvente e controioni e effetti tropici tra domini specifici della proteina. Gli effetti di queste interazioni possono essere previsti mediante simulazioni computazionali durante la simulazione di allungamento. Una proteina può formare una rete elastica simile a molle, conferendo super elasticità ai materiali, mentre un'altra può agire come particelle con forti leganti incrociati fisici per i materiali.Possono essere indotte transizioni strutturali dinamiche in diversi domini per immagazzinare e rilasciare energia o per fornire un supporto meccanico aggiuntivo. Le soluzioni di lega proteica possono essere trasformate in vari biomateriali con proprietà regolabili, inclusi matrici materiali per applicazioni termiche, meccaniche, ottiche, elettriche, chimiche o biomediche. In questa dimostrazione, la resistività elettrica a temperatura ambiente dei circuiti elettrici depositati sui film proteici è stata misurata mediante tecniche a due terminali e a quattro terminali.Nella misurazione a due terminali, i film presentavano una resistività di 3,6 volte 10 alla meno sette ohm metri, circa 20 volte maggiore rispetto al materiale massivo. Una resistività più elevata misurata nei film rispetto al materiale massivo è tipica a causa del percorso della corrente già limitato e dell'incapacità dei portatori di carica di evitare i difetti. Modificando il rapporto tra i componenti proteici, possiamo controllare le proprietà biofisiche dei materiali finali, come l'elasticità, la resistenza, la rugosità superficiale o la carica superficiale.Queste proprietà influenzeranno in ultima analisi le funzioni e il comportamento dei tessuti collegati al materiale. Pertanto, il sistema di leghe proteiche ci offre una nuova via per produrre in futuro dispositivi medici impiantabili o materiali con funzioni regolabili. Dopo aver visto questo video, si dovrebbe avere una buona comprensione di come fabbricare circuiti su questi materiali, e speriamo che i protocolli forniti nell'articolo possano essere utili sia ai ricercatori scientifici che ai medici clinici in diversi settori della biomedicina in futuro.

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