21.6: アミノ酸

アミノ酸は、タンパク質を構成するモノマーです。各アミノ酸は同じ基本構造を持っており、中心となる炭素原子、すなわちα（α）炭素に、アミノ基（NH₂）、カルボキシル基（COOH）、および水素原子が結合しています。また、すべてのアミノ酸は、中心単位に結合した別の原子または原子群（R基と呼ばれる側鎖）を持っています。タンパク質には20種類のアミノ酸が存在し、それぞれ異なるR基を持っています。アミノ酸の配列の違いが、タンパク質の構造と機能の膨大なバリエーションを形成しています。

これらの酸は、その基本構造にアミノ基とカルボン酸基の両方を含んでいることから、 "アミノ酸"という名前が用いられています。アミノ酸を表すには、大文字1文字または3文字の略語が用いられます。例えば、Vという文字やvalという3文字の記号はバリンを表します。

R基

R基（または側鎖）はアミノ酸ごとに異なります。側鎖の化学的性質は、アミノ酸の性質（酸性、塩基性、極性、非極性）を決定します。例えば、アミノ酸のグリシンは、R基として水素原子を持ちます。バリン、メチオニン、アラニンなどのアミノ酸は非極性の側鎖を持ち、疎水性です。一方でセリン、スレオニン、システインなどのアミノ酸は極性の側鎖を持ち、親水性です。リジンやアルギニンの側鎖は正に帯電しており、これらのアミノ酸は塩基性アミノ酸と呼ばれます。プロリンはアミノ基にR基が結合しており、環状の構造を形成しています。プロリンはアミノ基が側鎖と分離していないため、アミノ酸の標準的な構造の例外となっています。

上記の文章は以下から引用しました。Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.

アミノ酸は、主に炭素、水素、酸素、窒素で構成された有機化合物です。アミノ酸は数百種類ありますが、タンパク質の構成要素として機能するアミノ酸は20種類あります。これらの20種類のアミノ酸は、多くの場合、3文字または1文字の略語で呼ばれます。

すべてのアミノ酸には、アルファカーボンと呼ばれる中心炭素があり、ほとんどのアミノ酸のキラル中心として機能しています。アミノ基、カルボキシル基、水素原子、可変R基に結合しています。

キラル分子は、キラル中心と呼ばれる特定の原子の周りに4つの異なるグループを配置しています。グリシンはR基として水素原子を持っているため、4つの異なる基を持たず、したがってキラル中心を持っていません。

これらの 4 つのグループは、L 異性体と D 異性体と呼ばれる 2 つの異なる立体異性体を形成できます。これらの異性体は、互いに重ね合わせることができない鏡像です。タンパク質合成に使用されるアミノ酸は常にL-異性体です。

アミノ酸上のアミン基は塩基として作用し、プロトンを受け入れて正電荷を生じますが、カルボキシル基は酸として作用し、プロトンを供与して負電荷を生じます。生理学的pHでは、アミノ酸は通常、二重電荷として存在し、正電荷と負電荷の数が等しい分子である双性イオンと呼ばれます。

すべてのアミノ酸には、サイズ、溶解度、電荷などのさまざまな特徴を担う独自のR基があります。アミノ酸は、R基に基づいて、非極性と極性の2つのカテゴリに大きく分類されます。

非極性アミノ酸は、脂肪族アミノ酸と芳香族アミノ酸に分けることができます。極性アミノ酸は、中性pHで酸性、塩基性、および非荷電型に分けることができます。

脂肪族基は、直鎖、分岐鎖、または環状鎖として存在する単結合炭化水素です。脂肪族R基を持つアミノ酸は、最も単純なアミノ酸であるグリシンです。アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシンは、非常に疎水性が高く、互いに会合してタンパク質に安定したコア構造を形成します。メチオニン、硫黄含有アミノ酸;脂肪族環を持つプロリン

芳香族基は、単結合と二重結合が交互に交差する不飽和環として存在する炭化水素です。芳香族アミノ酸は、フェニルアラニン、チロシン、およびトリプトファンであり、これらはすべて大きく、疎水性相互作用に関与することができます。

酸性アミノ酸はアスパラギン酸とグルタミン酸です。彼らは、負に帯電するためにプロトンを提供するカルボキシル基を持っています。塩基性アミノ酸は、リジン、アルギニン、ヒスチジンです。それらは、プロトンを受け入れて正に帯電する側鎖にアミノ基を持っています。

極性非荷電アミノ酸は、セリン、スレオニン、システイン、アスパラギン、グルタミンです。それらは親水性であり、セリンとスレオニンのヒドロキシル基、システインのスルフヒドリル基、アスパラギンとグルタミンのアミド基など、さまざまな極性官能基を含んでいます。