タンパク質フォールディング

タンパク質はその 二次構造を形成した後、その機能を導くユニークな 3D立体構造である 三次球形に崩壊します。より具体的には、折り畳みパターンは 異なる化学的相互作用によって決定される。まず、非極性鎖が内側に押され、水性環境から離れて 疎水性コアを作り出すように、コンパクトさはアミノ酸側基の 疎水性によって支配される。弱いファンデルワールス力は，クラスター化されたコアの維持に役立ちます。外側には、主にアミノ酸と荷電側鎖 または極性側鎖があり、自由に水と相互作用します。反対の電荷を有する側鎖はイオン結合を形成できますが，同様に荷電した側は互いに反発します。極性側鎖は、水または他の極性分子と 水素結合を形成することができます。最後に、強化材として働くのはジスルフィド架橋です。これらの結合は、それらの側鎖にスルフヒドリル、またはＳＨ基を含む２つの 隣接システインモノマー間に生じます。硫黄はもう一方の硫黄と共有結合しています。これらの化学的相互作用および 結合の存在はタンパク質をその最も好ましい 立体配座に固定します。