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リン酸化、つまりリン酸基の付加は、細胞がタンパク質機能を調節するための 重要な変化です。ATP加水分解中にリン酸基が除去されると、プロテインキナーゼと呼ばれる酵素は、この基とタンパク質中の特定のアミノ酸側鎖との 共有結合を触媒することができます。結果として、タンパク質は形状を変化させるか、または他のタンパク質がリン酸化領域に結合することを可能にします。これらの変化はタンパク質の機能を改変することができ、それを完全に活性化または不活性化することもあります。リン酸基は、タンパク質ホスファターゼ、タンパク質の脱リン酸化を触媒する酵素、本質的に反応を逆転させる酵素の作用によって 除去することができます。このようにリン酸化を調節することによって、細胞内で必要に応じて特定のタンパク質の活性を 可逆的にオン、オフ、または変更することができます。
タンパク質へのリン酸基の付加または除去は、細胞内プロセスを制御する最も一般的な化学修飾です。この修飾は、タンパク質の構造、活性、安定性、細胞内での局在や、他のタンパク質との相互作用に影響を与えます。
リン酸化では、プロテインキナーゼがATPの末端にあるリン酸基を基質タンパク質の特定のアミノ酸側鎖に転…
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