ヌクレオソームは、逆説的ですが、2つの反対の機能を同時に果たします。一方では、彼らの主な責任は、デリケートなDNA鎖を物理的な損傷から保護し、より高い圧縮率を達成するのを助けることです。一方、ポリメラーゼ酵素がヒストンに結合したDNAにアクセスして複製と転写できるようにする必要があります。ヌクレオソームがこれら2つの問題を解決するメカニズムは、ヌクレオソームからのDNAの部分的なアンフォールディングまたはヒストンタンパク質修飾によるものです。

コア構造

ヒストンコアタンパク質は、「ヒストンフォールド」と呼ばれる共通の構造的に保存されたモチーフを共有し、可動性の延長尾領域を持っています。ヒストンフォールドは、アルファヘリックスとループで構成されています。ヒストン二量体化では、2つのヒストンタンパク質のループが整列し、ヒストン二量体を形成します。

各ヒストンは、DNAの3つの連続した小さな溝に結合します。各ヒストンタンパク質のα-ヘリックスとN末端テールは、DNAへの結合に重要な役割を果たします。したがって、ヒストンテールへの化学的修飾は、クロマチンの集合体と機能を変化させる可能性があります。最も一般的なヒストン修飾には、アセチル化、メチル化、リン酸化などがあります。

ヒストンバリアント

ヒストンタンパク質には、H2A.1、H2A.2、H2Aなどのさまざまなアイソフォームまたはバリアントがあります。X、H3.3、または CENP-A。これらの変異体は、アミノ酸配列が異なり、異なる機能を果たします。ヒストン変異体を持つヌクレオソームは、通常のヌクレオソームよりも有意に可動性があります。たとえば、H2Aの組み込みです。ヌクレオソームへのZは、転写を活性化することが示されています。