25.17
サルコメアは、最小の筋収縮単位であり、平行に重なり合うトロポニン-トロポミオシン結合アクチンフィラメントとミオシンIIフィラメントの束で構成されています。
筋肉の収縮中、カルシウムイオンはトロポミオシンに付着したトロポニンタンパク質に結合します。この結合により、トロポミオシンの立体構造が変化し、アクチンフィラメントに存在するミオシン結合部位が露出します。
ADPと前のATP加水分解サイクルからの緩く結合したリン酸塩を持つミオシンヘッドは、結合したリン酸塩を放出し、球状ミオシンヘッドがアクチンフィラメントに結合してクロスブリッジを形成することを可能にします。
ADPが2つのミオシンフィラメントから解離すると、放出されたエネルギーがアクチンフィラメントを中心に向かって引っ張り、サルコメアを短くします。
ATP分子は、ミオシンヘッドの空いたヌクレオチド結合部位を素早く占め、スライド運動を停止してアクチンフィラメントとミオシンフィラメントを分離します。
球状ヘッドのATPアーゼは、アクチンフィラメントの次のスライドラウンドのために、ATPをADPとリン酸塩に加水分解します。
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