セプチン

セプチンは、細胞骨格の4番目の成分を形成する細胞骨格タンパク質です。

これらのタンパク質は自己組織化して、細胞膜や他の細胞骨格成分と結合するためのフィラメントなどのヘテロオリゴマー構造を形成します。さらに、細胞分裂に必要な細胞骨格タンパク質の足場として機能するリングまたはケージ状構造を形成します。

セプチンの構造には、可変N末端ヘッド、保存された中央GTP結合ドメイン、およびコイルコイルC末端テール領域が含まれています。

N末端には、細胞膜のホスホイノシチドと相互作用する脂質結合多塩基領域またはα0ヘリックス領域があります。この相互作用は、膜の区画化のためのセプチンフィラメントの重合を促進します。

GTPが中央のGTP結合ドメインに結合し、その急速な加水分解がセプチン二量体の形成を助けます。GDPに結合したセプチン二量体は、直鎖状のセプチンフィラメントに重合します。

コイルコイルC端子テールは、異なるセプチンフィラメント間にフィラメント間ブリッジを形成することにより、フィラメントの組み立てを可能にします。