タンパク質のミトコンドリアへの移行

マトリックスを標的とするプレシークエンスを持つペプチドは、TOM/TIM複合体に通されます。ミトコンドリアHsp70は、TIMチャネルを出るときにペプチドに結合してマトリックスに移動し、そこでプレシーケンスがマトリックスプロテアーゼによって切断されます。

膜間空間を標的とするタンパク質は、TIM複合体を介した転座を止める追加の疎水性シグナル配列を持っています。シグナルペプチダーゼは疎水性セグメントを切断し、膜間空間で活性タンパク質を放出します。

あるいは、ミトコンドリア膜間空間集合体40またはMia40タンパク質は、プレシークエンスを欠く膜間空間タンパク質を輸入する。

酸化されたMia40は、流入するポリペプチド上のチオールと一過性のジスルフィド結合を形成し、新生ペプチドをTOMチャネルを通じて引き抜きます。ペプチド全体が通されると、Mia40は減少します。

停止転写配列を持つ一部の内膜タンパク質は、停止して膜に挿入されます。他のものは、最初にシグナルペプチダーゼによって処理され、次にOXAトランスロカーゼによって認識され、膜に埋め込まれます。