17.13
細胞表面から伸びる膜タンパク質は、多くの場合、共有結合した炭水化物鎖または糖鎖を運びます。
タンパク質への糖鎖の付加、すなわちグリコシル化は、糖単位をアミノ酸側鎖に結合するグリコシルトランスフェラーゼによって触媒されます。
O型グリコシル化では選択したセリンまたはスレオニンのヒドロキシル基に糖は付加され、N型グリコシル化ではアスパラギンのアミド基に糖が付加されます。
糖タンパク質の合成は、粗い小胞体で、3つのグルコース、9つのマンノース、および2つのN-アセチルグルコサミンを含む予め形成された14糖前駆体糖鎖から始まります。14種類の糖のうち5種類は、すべてのN結合型オリゴ糖で保存されたコアを形成しますが、他の糖は異なります。
コアは、ER膜結合脂質担体であるドリコールリン酸上に事前に組み立てられています。
新たに合成されたポリペプチドが小胞体内腔に出現すると、膜結合酵素であるオリゴ糖転移酵素が、前駆体が選択したアスパラジンに結合するのを助けます。
次に、前駆体は、単糖類を追加または削除して糖タンパク質を形成するグリコシダーゼによってさらに修飾されます。
タンパク質の最も一般的な翻訳後修飾であるグリコシル化は、さまざまな機能を果たします。 タンパク質に糖を加えると、タンパク質の分解消化に対する耐性が高まります。 グリコシル化タンパク質は、細胞間の接着を促進するマーカーおよび受容体として機能します。 さらに、それらは、タンパク質の正しいフォールディング…
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