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結合部位が結合しているタンパク質はアロステリックタンパク質と呼ばれ、酵素、受容体、構造タンパク質、モータータンパク質など、さまざまな種類があります。
例えば、アスパラギン酸トランスカルバモイラーゼ(ATCaseとも呼ばれる)は、6つの触媒サブユニットを含む大きな酵素で、それぞれが基質結合部位を持っています。また、6つの追加の調節サブユニットがあり、それぞれにDNAとRNAの構成要素であるピリミジンとプリンの両方に結合できる部位があります。
この酵素は、ピリミジン合成の重要なステップであるアスパラギン酸とリン酸カルバモイルの縮合を触媒してアスパラギン酸カルバモイルを生成します。この反応の速度は、濃度に依存して増加します。
プリン体であるATPが酵素に結合すると、酵素が活性化されます。一方、UTPとCTP、ピリミジンの同時結合により、酵素活性が95%阻害されます。
この調節メカニズムは、細胞内のピリミジンをプリン体に対して適切な量に維持するために不可欠です。
結合部位の結合により、タンパク質の機能を調節できます。たとえば、酵素活性は、生化学プロセスの最終生成物が阻害剤として機能するフィードバック機構を通じて制御されることがよくあります。
アスパラギン酸トランスカルバモイラーゼ(ATCase)は、L-アスパラギン酸とカルバモイルリン酸のN-カルバモイル-L…
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