26.17
中間フィラメントの集合と分解は、翻訳後修飾、最も一般的にはキナーゼによるリン酸化とホスファターゼによる脱リン酸化によって制御されます。
N末端ヘッドドメインでの部位特異的なリン酸化は、中間フィラメントのコンフォメーションを変化させ、予め形成されたフィラメントの分解を促進し、さらなる形成を防ぎます。
さらに、中間フィラメントは密集した細胞骨格メッシュに詰め込まれているため、近接したキナーゼは互いに交差活性化し、中間フィラメントのリン酸化を増加させ、それらの分解を引き起こします。
有糸分裂時には、ビメンチンと核ラミンの2種類の中間フィラメントが核膜の破壊を助けます。
これらの中間フィラメントは、ビメンチンのN末端ヘッドドメイン上の特定のセリンと、ラミンの中央ロッドドメインの両側でリン酸化されます。
これらの翻訳後修飾は、中間フィラメントの分解を引き起こし、核膜の崩壊をもたらします。
解重合されたラミンダイマーは、プレニル基の共有結合を介して断片化された核膜に固定されたままです。細胞周期が終期に進むと、ラミンの脱リン酸化により、娘細胞の核膜の再組み立てが可能になります。
中間フィラメント (IF) は自発的に分解しません。 酵素、キナーゼ、ホスファターゼは、特定の部位にリン酸を付加したり除去したりして、その分解を調節します。 細胞質内の IF 濃度も分解を調節します。 濃度が閾値を超えると、近くのプロテインキナーゼが活性化され、IF のリン酸化が可能になります。
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