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フィブロネクチンは、胚形成組織および成体組織の細胞外マトリックスに存在する接着性糖タンパク質です。 これらの分子は主に細胞の運動性と付着の調節に役立ちます。 フィブロネクチン分子は、C 末端の一対のジスルフィド結合によって互いに結合した 2 つの同一のポリペプチド鎖で構成されています。
プロテオグリカンとコラーゲンは両方ともフィブロネクチンタンパク質に結合し、フィブロネクチンタンパク質はインテグリンタンパク質に結合します。 これらのインテグリンタンパク質は、細胞壁を欠く真核細胞の原形質膜にある膜貫通タンパク質と相互作用します。 フィブロネクチンは、インテグリンと結合するだけでなく、他の宿主分子および非宿主分子に対しても親和性を持っています。
脊椎動物には 2 種類のフィブロネクチンがあります。 肝細胞によって生成される血漿中に見られる可溶性血漿フィブロネクチンが 1 つのタイプであり、もう 1 つのタイプは細胞外マトリックスに見られる不溶性細胞フィブロネクチンです。
血漿フィブロネクチンもフィブリンとともに損傷部位に沈着して出血を止めるため、フィブロネクチン分子は血液凝固にも重要な役割を果たします。 血漿フィブロネクチンは、後に線維芽細胞によって分泌されるプロテアーゼによって消化されます。 さらに、線維芽細胞によって生成されるフィブロネクチンは不溶性であり、不溶性マトリックスを形成します。
このテキストは Openstax, Anatomy and physiology 2e, Section 4.3: Connective tissue supports and protects.
フィブロネクチンは、細胞外マトリックスに存在する接着性糖タンパク質です。その主な役割は、細胞をマトリックスに接続することです。
フィブロネクチンは、C末端で2つのジスルフィド結合によって結合された2つの大きなサブユニットで構成され、二量体を形成します。どちらのサブユニットにも、コラーゲン原線維、プロテオグリカンのヘパリン、および細胞接着受容体であるインテグリンに結合できるさまざまな反復ドメインが含まれています。このようにして、フィブロネクチンは細胞をマトリックス成分と結びつけます。
インテグリンとの結合は、フィブロネクチンの主要な反復ドメインの1つであるIII型ドメインに見られるように、アルギニン、グリシン、アスパラギン酸残基、またはRGDリピートの存在に大きく影響されます。
フィブロネクチンに結合すると、インテグリンはアクチンフィラメントに結合し、細胞外成分と細胞の細胞骨格との間に架橋を形成することができます。この結合は張力を伝達し、フィブロネクチンを伸ばし、複数のフィブロネクチン二量体が結合できるそれらの隠れた結合部位を露出させ、フィブロネクチンフィブリルを形成します。
これらのフィブロネクチン線維は、表皮細胞の遊走と増殖を助け、創傷治癒などのさまざまな生物学的プロセスを促進します。
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