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免疫グロブリン様細胞接着分子(Ig-CAM)は、Igドメインと呼ばれる複数の細胞外結合ドメインに特徴的な免疫グロブリンタンパク質の折り畳みを持っています。
これらのIgドメインにより、Ig-CAMは異なる組織タイプ間で多様に機能することができます。
例えば、ニューロン上に発現する神経細胞やNCAMは、Igドメインを介して互いに結合し、ホモフィリックな相互作用を形成します。
これらの相互作用は、ニューロンの分化中の複雑なシグナル伝達経路に関与し、軸索や樹状突起の成長など、多くの接触依存性プロセスを指示します。
対照的に、血管またはVCAMのIgドメイン、および細胞内またはICAMは、別のタイプの細胞接着分子である異なるインテグリンに結合できるため、不均一性相互作用を示します。
免疫応答中、血管内皮はこれらのIg-CAMを発現して、血流から白血球を動員します。
白血球がセレクチンを介した細胞相互作用によって減速すると、その細胞表面のインテグリンが活性化されます。
この活性化により、インテグリンは内皮上のIg-CAMにしっかりと結合し、さまざまなシグナル伝達カスケードをトリガーすることができます。白血球は最終的に内皮細胞の間を通過して、運命の組織に到達します。
免疫グロブリン様細胞接着分子または Ig-CAM は、免疫グロブリンタンパク質スーパーファミリーに属する細胞表面糖タンパク質の多用途なグループです。 Ig-CAM は、特徴的な免疫グロブリンタンパク質ドメインと、フィブロネクチン III 型ドメインなどの他のドメインを持っています。 Ig ドメインは…
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