Name: 自己組織化ペプチドとアミノ酸の組み合わせを用いる水溶液中の疎水性化合物の溶解度 (動画) | JoVE Journal
Uploaded: 2017-09-20T14:00:00.000+00:00
Duration: 5 min 8 s
Description: 学ぶ、自己組織化ペプチドとアミノ酸を用いて疎水性化合物を水溶液に溶解させる方法。毒性のある共溶媒を使わずに臨床応用可能な製剤を調製し、医薬品開発における溶解性の課題を解決する。

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この仕事は、健康の研究のカナダの協会によってサポートされて、モップ 42546 とモップ 119514 を与えます営業します。

1 アミノ酸溶液の調製 <ol><li>準備とラベル 2 つ 50 mL コニカル遠沈管各アミノ酸のため (両方の 1 つずつ &#34; 低 &#34; と &#34; 高 &#34; 濃度)。</li>。
	<li>精製水 (25 ° C で 18.2 MΩ·cm) を含む大きな 2 L フラスコを準備します</li>。
	<li>目的の濃度に到達する (グラム) の各アミノ酸の量を計算し、へらを使用して、それぞれ 50 mL 遠心チューブにアミノ酸の適切な量の重量を量ます 。
	: 注 &#34; 高 &#34; 2 つの濃度の荷電アミノ酸、PBS が水の代わりに使用されます。低水溶性と水に役立ちますではなく低 pH を維持するために PBS を使用するため濃度を増やすことはできません。さらに、濃度の計算は、各アミノ酸溶液の 40 mL の最終巻を使用して得られました。すべてのアミノ酸濃度は 表 3 のとおりです。汚染を避けるためにアミノ酸の間にヘラをすすぐこと。70% のエタノールで拭くことによって続いて水リンスをお勧めします</li>。
	<li>血清ピペットを使用して各 50 mL チューブに精製水 (または PBS) の追加 40 mL。キャップ管と渦または溶解するまで積極的に振る。水お風呂超音波 (室温、130 W、40 kHz) は、溶解プロセスを支援するも使用できます 。
	注: 次のアミノ酸ソリューションは、光に敏感とアルミ箔で覆われるべきである: トリプトファン、フェニルアラニン、チロシン (で構成される芳香族のリングのような構造)、システイン (反応性 - SH グループ).</li>
</ol> 2。SAP AA 溶液の調製 <ol><li>準備 20 mL シンチレーション バイアルの自己組織化ペプチド。指定された自己組織化ペプチド (各組み合わせは別の瓶で行われる) 準備されたアミノ酸ソリューションごとの 1 つのバイアルを準備します</li>。
	<li>各バイアルの底に約 1 ± 0.2 mg のペプチド (読みやすさは、0.1 mg までまたはより少し)、高性能分析バランスを使用して重量を量る。計量後キャップし、けるのペプチドの正確な重量を記録</li>
	<li>自己組織化ペプチド (0.1 mg/mL 16 アミノ酸の長さで長いペプチドまたは 0.2 mg/mL の望ましい集中に達するために、ペプチドを含む各バイアルにアミノ酸溶液の (セクション 1) 適切なボリュームをピペットします。8 アミノ酸の長さの短いペプチド).</li>
	<li>Sonicate の 10 分、水風呂超音波発生装置 (130 W、40 kHz) 常温、バイアル内のソリューションは、完全に水浴に浸漬を確保します</li>。
</ol> 3。薬物 DMSO 又は薬物エタノール ストック溶液の調製 <ol><li>結合 (この場合は、100 %dmso をクルクミン) における薬物の 1 mg と 100% エタノール 2 つストック ソリューションを作成する別の 1 mg. 
	注: 我々 は DMSO と 400 μ L エタノール各溶媒の様々 な容解性のためそれぞれ 5 mg/mL と 2.5 mg/mL であった DMSO クルクミンとエタノール クルクミンの株式の 200 μ L を追加ただし、株式の集中する必要があります興味の疎水性医薬品によって調整されることに注意してくださいすることが重要です。薬物溶解性や効果的な生物濃縮などの要因は、この値を決定する際に重要です。また、覚えておいて、株式を希釈 100 倍、50 DMSO およびエタノール製剤でそれぞれ、SAP AA ソリューション (セクション 4 を参照) と組み合わせれば。製剤を必要な数に応じて株式の大きなボリュームを準備する好ましいことがあります &#8211; この場合、薬物の 1 mg 以上を使用するでしょう。在庫は-20 ° C で保存できます。氷と使用前に渦に雪解け</li>。
	<li>渦 15 用バイアル薬剤を完全に溶解する s.</li>
</ol> 4。医薬品製剤の調製 各製剤の <ol><li>準備クリア 1.5 mL マイクロ遠心チューブ用。自己組織化ペプチド、アミノ酸 (と濃度)、目的のラベル チューブのさい、共溶媒</li>。
	<li>薬物 DMSO 株式または適切な遠心チューブに 20 μ L 薬エタノール株式の追加 10 μ L.</li>
	<li>適切な SAP AA 酸水溶液を追加 990 μ L マイクロ遠心チューブ用薬 DMSO 株式および薬物エタノール株式を含むものに 980 μ L を含むというラベルの付いた。これは 1 %dmso または 2% エタノール 1 mL 医薬品製剤を生成します 。
	注: すべてのクルクミン製剤の最終濃度は 0.5 mg/mL プロトコルに従ってだった。もう一度、これが異なるが他の疎水性の化合物を使用しておよび/または異なるストック濃度で始まる (手順 3.1 参照)</li> <li>30 は積極的に渦 s ができ、30 分の残りの部分に配合</li></ol>
 5 溶解テスト <ol><li>残りの期間、30 の渦を精力的に再び後 s.</li>。
	<li>遠心分離機の 14,220 x g で 1 分間で製剤</li>
	<li>(可視化) で沈殿を遠心管の底を分析します</li>。
</ol>

<ol><li>Holmes, T. C., de Lacalle, S., Su, X., Liu, G., Rich, A., Zhang, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extensive+neurite+outgrowth+and+active+synapse+formation+on+self-assembling+peptide+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22Proc.+Natl.+Acad.+Sci.+U.+S.+A%22%5BJournal%5D)">Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds.</a> Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 97 (12), 6728-6733 (2000).</li>
<li>Davis, M. E., Motion, J. P. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Injectable+self-assembling+peptide+nanofibers+create+intramyocardial+microenvironments+for+endothelial+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Circulation%22%5BJournal%5D)">Injectable self-assembling peptide nanofibers create intramyocardial microenvironments for endothelial cells.</a> Circulation. 111 (4), 442-450 (2005).</li>
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<li>Fung, S. -Y., Oyaizu, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+potential+of+nanoscale+combinations+of+self-assembling+peptides+and+amino+acids+of+the+Src+tyrosine+kinase+inhibitor+in+acute+lung+injury+therapy%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">The potential of nanoscale combinations of self-assembling peptides and amino acids of the Src tyrosine kinase inhibitor in acute lung injury therapy.</a> Biomaterials. 32 (16), 4000-4008 (2011).</li>
<li>Pacheco, S., Kanou, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Formulation+of+hydrophobic+therapeutics+with+self-assembling+peptide+and+amino+acid%3A+A+new+platform+for+intravenous+drug+delivery%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Control.+Release%22%5BJournal%5D)">Formulation of hydrophobic therapeutics with self-assembling peptide and amino acid: A new platform for intravenous drug delivery.</a> J. Control. Release. 239, 211-222 (2016).</li>
</ol>

著者が明らかに何もありません。

定式化の手順でさまざまな重要な手順とトラブルシューティングの考慮すべき点があります。最初に、我々 はさまざまなコンポーネントと濃度が機能して、プロトコル全体で複数の渦ステップように全ての濃度が均一で正しいこと。高濃度、疎水性アミノ酸の解決策のいくつかがまだない完全に解散するボルテックス後、し、この場合、彼らすることができます動揺する精力的に手作業のプロセスを支援します。同様に、それは重要な SAP AA ソリューションは Sap は自然に傾向があるので手順 2.4 に示した超音波処理ステップを受けること SAP クラスターより均一な溶液で結果が断片化に骨材および超音波処理が役立ちます。第二に、指定された疎水性医薬品の在庫および SAP AA 製剤内最終濃度決まるべきである生物学的設定でその化合物の効果的な濃度。プロトコルは、このアクティブな濃度を反映するように適宜変更されます必要があります。さらに、薬剤積載量も考慮します。 重要な因子であります。そう、それぞれの薬のこの戦略を使用してユニークな積載能力を持ち、互換性に基づいて各 SAP AA の組み合わせが異なる薬物量をサポート可能性がありますです。これは、特定の化合物の最適な SAP ...

Sap は、生体材料再生医療1,2,3,43 D 足場として広く研究されているクラスです。もっと最近しかし、彼ら悪用されている彼らのユニークな生物学的特性の5,の6,7,の8のための治療薬の配達のための車として。Sap は、当然安定したナノ構造9、従って薬剤のカプセル化と保護の手段を提供するのにまとめます。Sap が両親媒性、疎水性と親水性アミノ酸の繰り返し、運転の特定のパターンから成るその自己集合9,10疎水性と親水性を媒体として提供することを許可します。環境。したがって、-疎水性薬物の臨床の配信がある非常に低いバイオアベイラビリティと体内吸収率水溶液環境11,12 -溶解度の不足のための Sap が配信として有望であります。車両。さらに、そのシーケンス パターンはまた、Sap が合理的にデザインし、任意のある薬剤との互換性を最大化 (すなわち官能基に基づく) 化合物や溶解性をさらに支援するために設計を意味します。
Sap は、多くの in vitroとin vivoの設定13,14,15,16効果的な薬物送達車として適用されています。彼らはまた素晴らしい安全性と生体適合性を示しています。ただし、SAP 医薬品製剤の低浸透圧の変化のため彼らは使用できません臨床13のように静脈内注射のため。この拘束を考慮した我々 は最近開発された共同有毒な溶剤の使用を減らし定式化浸透圧を高めるためにアミノ酸ソリューションと Sap を組み合わせた戦略としたがって、臨床的意義。私たち Sap の構成要素であるアミノ酸を使用することを選んだ、すでに臨床的に受け入れ、および Sap と組み合わせて、彼らは17,18SAP の量を減らすために必要な間疎水性医薬品の溶解度を増します。
疎水性薬物の溶解度とその後の配信の一般化されたプラットフォームとして SAP AA の組み合わせを精査すると、マルチ ステップ スクリーニングのパイプラインを作成する、Src 阻害剤, PP2、モデルの疎水性化合物として適用することで我々 が。このプロセスで策定のコンポーネントを変更する-最終的にテスト 6 異なる Sap (低・高; 低既存の臨床応用および高濃度に基づく 2 異なる濃度ですべて 20 アミノ酸の効果を検討しました。濃度の 2 倍、3 倍、または水の各アミノ酸の最大溶解量に基づく臨床濃度 5 倍)、2 つ共溶剤- とさらに詳しい分析の PP2 を可溶化選択した組み合わせ。この製剤は、気管内および静脈内の管理を使用して体内のモデルと同様に、細胞培養での薬物デリバリー車両として効果的であると証明しました。同様に、私たちの仕事が可溶化複数の SAP AA の組み合わせの多様性に触れた水溶液環境で疎水性化合物構造的に異具体的には、薬 rottlerin とクルクミン18。この原稿は、SAP AA 定式化法と、スクリーニングのパイプラインの主要な手順の例としてクルクミン溶解度の分析について説明します。このプロトコルは、最適の SAP AA の組み合わせは、任意の指定された疎水性化合物の溶解のため画面にシンプルで再現性のある方法を提供します。

<table><tbody><tr><td>EAK16-I</td><td>CanPeptide株式会社</td><td>カスタムペプチド</td><td>配列:AEAKAEAKAEAKAEAK、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLC</td></tr><tr><td>EAK16-II</td><td>CanPeptide Inc.</td>による純度>95%<td>カスタムペプチド</td><td>配列:AEAEAKAKAEAEAKAK、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLC</td></tr><tr><td>EAK16-IV</td><td>CanPeptide Inc.</td>による純度>95%<td>カスタムペプチド</td><td>配列:AEAEAEAEAKAKAKAK、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLC</td></tr><tr><td>EFK8-II</td><td>CanPeptide Inc.</td>による純度>95%<td>カスタムペプチド</td><td>配列:FEFEFKFK、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLC</td></tr><tr><td>A6KE</td><td>CanPeptide Inc.</td>による純度>95%<td>カスタムペプチド</td><td>配列:AAAAAAKE、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLC</td></tr><tr><td>P6KE</td><td>CanPeptide Inc.</td>による純度>95%<td>カスタムペプチド</td><td>配列:PPPPPPPKE、N末端アセチル化およびC末端アミド化、HPLCによる純度>95%</td></tr> アラ<tr><td>ニン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>A7469-100G</td><td>L-アラニン</td></tr><tr><td>イソロイシン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>I7403-100G</td><td>L-イソロイシン</td></tr><tr><td>ロイシン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>L8912-100G</td><td>L-ロイシン</td></tr><tr><td>メチオニン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>M5308-100G</td><td>L-メチオニン</td></tr><tr><td>プロリン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>P5607-100G</td><td>L-プロリン</td></tr><tr><td>バリン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>V0513-100G</td><td>L-バリン</td></tr><tr><td>フェニルアラニン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>P5482-100G</td><td>L-フェニルアラニン</td></tr><tr><td>トリプトファン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>T8941-100G</td><td>L-トリプトファン</td></tr><tr><td>チロシン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>T8566-100G</td><td>L-チロシン</td></tr><tr><td>グリシン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>G8790-100G</td><td>L-グリシン</td></tr><tr><td>アスパラギン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>A4159-100G</td><td>L-アスパラギン</td></tr><tr><td>グルタミン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>G8540-100G</td><td>L-グルタミン</td></tr><tr><td>Serine</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>A7219-100G</td><td>L-セリン</td></tr><tr><td>スレオニン</td><td>Σ-Aldrich</td><td>T8441-100G</td><td>L-スレオニン</td></tr><tr><td>ヒスチジン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>H6034-100G</td><td>L-ヒスチジン</td></tr><tr><td>リジン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>L5501-100G</td><td>L-リジン</td></tr><tr><td>アルギニン</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>A8094-100G</td><td>L-アルギニン</td></tr><tr><td>アスパラギン酸</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>A7219-100G</td><td>L-アスパラギン酸</td></tr><tr><td>グルタミン酸</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>G8415-100G</td><td>L-グルタミン酸</td></tr><tr><td>システイン</td><td>シグマ-アルドリッチ</td><td>C7352-100G</td><td>L-システイン</td></tr><tr><td>ジメチルスルホキシ</td>ド<td>シグマ-アルドリッチ</td><td>D4540-500ML</td><td>DMSO</td></tr><tr><td>エタノール</td><td>シグマ-アルドリッチ</td><td>277649-100ML</td><td>無水</td></tr><tr><td>クルクミン</td><td>シグマ-アルドリッチ</td><td>08511-10MG</td><td>疎水性薬、クルクミン</td></tr><tr><td>ロトレリン</td><td>EMDミリポア</td><td>557370-10MG</td><td>疎水性薬、ロトレリン</td></tr><tr><td>PP2</td><td>エンツォ&nbsp;</td><td>BML-EI297-0001</td><td>疎水性薬物、PP2</td></tr><tr><td>シンチレーションバイアル</td><td>VWR</td><td>2650-66022-081</td><td>ホウケイ酸ガラス、スクリューキャップ付き、20mL。ペプチドを秤量するためのバイアル。</td></tr><tr><td>Falcon 50 mL 円錐形遠心分離チューブ</td><td>VWR</td><td>352070</td><td>ポリプロピレン、滅菌済み、50 mL。アミノ酸溶液用。</td></tr></tbody></table>

自己組織化ペプチドとアミノ酸の組み合わせを用いる水溶液中の疎水性化合物の溶解度

Solubility of Hydrophobic Compounds in Aqueous Solution Using Combinations of Self-assembling Peptide and Amino Acid

自己組織化ペプチド (Sap) は、臨床応用; 疎水性治療薬の配達のための有望な車自分の両親媒性プロパティは、それらが人間の体の水環境における疎水性化合物を溶解すること。しかし、自己組織化のペプチッド解決はある貧しい血液適合性 (例えば、低い浸透圧)、静脈内投与による臨床応用を妨げます。我々 は最近アミノ酸ソリューション (SAP AA) 薬物の溶解度を強化し臨床用途の要件に到達する製剤の浸透圧を高めると Sap を組み合わせた疎水性薬物送達のための一般化されたプラットフォームを開発しました。この定式化戦略は構造的に異なる 3 つの疎水性有機化合物-PP2、rottlerin、そしてクルクミン-その多様性を示すためのコンテキストで徹底的に調べた。さらに、エタノールと 2 つの異なる共同溶剤ジメチルスルホキシド (DMSO) 低および高濃度 20 自然既存アミノ酸 6 異なる Sap を分析することによって定式化コンポーネントを変更するの効果を調べた。ある疎水性薬剤と PP2、定式化阻害剤の治療的機能用のコンポーネントを最適化するに有効であることを証明した当社の戦略は、 in vitroとin vivoの両方を観察されました。本稿では、疎水性化合物の溶解度より機能的な研究でこれらの製剤の潜在的な使用への第一歩としての解析 SAP AA の組み合わせを使用して私たちの一般的な定式化法について説明します。我々 は疎水性の化合物は、クルクミンの定式化の代表的な溶解度結果を含めるし、我々 の方法論が将来の生物学的研究と疾患モデルのためのプラットホームとして役立つ方法を話し合います。

疎水性薬剤、クルクミン、当然のことながら既存の証拠の原則として 1 つだけ SAP、EAK16 II との組み合わせで、低濃度のアミノ酸すべて 20 製剤をプロデュースしました。また、共溶媒として DMSO およびエタノールを使用して製剤をテストしました。合計では、これは 40 のクルクミン製剤をそれぞれ異なるコンポーネントを含む生産。SAP (計 6 個) のアミノ酸濃度その他の施設を含めました PP2、Src 阻害剤を使用して私たちの以前の研究を注意することが重要だ (臨床、高濃度だけでなく、)、480 の異なる製剤の合計を生産します。この研究のための SAP として EAK16 II を選択するときこの作品から動向は考慮しました。様々 な成分の濃度は、参考表 1表 2、および表 3に含まれます。すべて疎水性医薬品の製剤は、可視化により薬物の溶解度の上映され、遠心分離 (図 1) 後にソリューションが完全に任...

このプロトコルでは、自己組織化ペプチドとアミノ酸のソリューションの組み合わせを使用して水溶液中における疎水性化合物の溶解の臨床応用可能な手段について説明します。私たちのメソッドは、臨床試験への溶解度と配信方法の安全で効率的な手段を欠いている疎水性治療の主要な制限を解決します。

Self-assembling peptides (SAPs) are promising vehicles for the delivery of hydrophobic therapeutics for clinical applications; their amphipathic ...

本手法の総合的な目的は、臨床現場への導入を可能にするため、水溶液中における疎水性化合物の溶解度を高めることです。本手法は、血液などの水系システムにおける溶解度の低さから、疎水性化合物が臨床現場で十分に活用されていないという、医学分野における主要な制限に対処するものです。本技術の最大の利点は、毒性のある共溶媒を大幅に使用することなく、疎水性化合物を水溶液に溶解させることができる点にあります。まず、各アミノ酸用に50 mL円錐型遠心チューブを2本ずつ用意し、ラベルを貼ります。精製水を満たした2 Lの大型フラスコを準備します。目的の濃度に合わせて各アミノ酸の量を算出した後、スパチュラを用いて、それぞれのアミノ酸の適量を対応する遠心チューブに秤量します。セロロジカルピペットを用いて、各遠心チューブに精製水を40 milliliters加えます。チューブにキャップをした後、試料が溶解するまでボルテックスミキサーで撹拌します。高精度分析天秤を用い、約1±0.2 milligramsのペプチドを20 milliliterのシンチレーションバイアルの底部に量り取ります。ペプチドの正確な重量をキャップに記録し、バイアルにキャップを締めます。次に、自己組織化ペプチドの目的濃度にするために、適切な量の代表的なアミノ酸溶液を各バイアルにピペットで加えます。バイアル内の溶液が完全に浸かっていることを確認しながら、室温の水浴式ソニケーターでサンプルを10分間超音波処理します。目的の薬物を1 mgと適切な量のDMSOを混合したもの、および薬物1 mgとエタノールを混合したものの2種類の薬物ストック溶液を調製します。次に、両方の溶液を15秒間ボルテックスし、薬剤を完全に溶解させます。その後、自己組織化ペプチド、アミノ酸、および共溶媒の各処方ごとに、1.5 milliliter マイクロ遠心チューブにラベルを貼ります。薬剤のDMSOストック溶液10 microliters、または薬剤のエタノールストック溶液20 microlitersを、適切なマイクロ遠心チューブに加えます。次に、薬剤のDMSOストック溶液が入ったマイクロ遠心チューブに、自己組織化ペプチドアミノ酸溶液を990 microliters加えます。薬剤のエタノールストック溶液が入ったマイクロ遠心チューブには、ペプチドアミノ酸溶液を980 microliters加えます。すべての薬剤製剤を30秒間激しくボルテックスします。次に、アルミホイルで覆い、溶解度試験を行う前に製剤を30分間静置します。30分後、製剤を30秒間激しくボルテックスします。その後、製剤を14,220 ×gで1分間遠心分離します。遠心分離後、マイクロ遠心チューブの底に沈殿がないかを目視で確認します。本研究でテストした40種類の処方のうち、7種類で疎水性薬剤であるcu

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Medicine

医学

基本的な機器と市販の試薬を含む単純で一般的なマニュアルペプトイド合成法は、簡単に多くのラボで合成されるペプトイドを可能にする、概説されています。両親媒性ペプトイドの36merの合成、精製および特徴は、同様に高秩序のナノシートに、その自己組織化として、記述されています。...

高秩序のナノシートにペプトイドポリマーおよびそれらの自己組織化の固相Submonomer合成

本論文では、自己組織化の自発的プロセスによる高度に秩序ペプチドベースの構造の形成を説明しています。この方法は、市販のペプチドおよび共通実験装置を利用しています。この技術は、ペプチドの多種多様に適用することができる、新たなペプチドベースアセンブリの発見につながることができる。...

短いペプチドの自己組織化によって順序付け生体分子構造の形成

両親媒性ペプチドのポリアミン ベース (Ppa の)...

自己組織化ペプチドのポリアミンによる両親媒性物質 (Ppa の) と関連生体材料の合成のための安易なプロトコル

1, 2-ジチオランの合成とキャラクタリゼーション自己組織化ペプチド

このプロトコルでは、リジン ・ チロシン ・ フェニルアラニン (KYF) トリペプチドで安定したオレイン酸 acids-platinum(II) 共役のナノエマルションを合成するための効率的な方法について説明します。穏やかな条件合成を介しての自己集合、KYF と共役ナノエマルション...

オレイン酸のトリペプチド安定ナノエマルション

情報コード化されたペプトイドオリゴマーの合成と、アミンとアルデヒドを動的な共有反応物の対とルイス酸性希土類として使用して、これらのペプトイドの分子ラダーへの配列指向の自己集合のためのプロトコルが提示される金属トリフラはマルチロール試薬として...

情報を持つペプトイドの合成と、その配列指向動的共有自己集合

我々は、脂質二重層を銅(II)2,9,16,23-テトラ-tert-ブチル-29H,31H-フタロシアニン(CuPc)分子でドーピングすることにより、水/空気界でハイブリッド脂質膜を産生するためのプロトコルを報告する。得られたハイブリッド脂質膜は、脂質/CuPc/脂質サンドイッチ構造を有する。このプロトコルは、他の機能性ナノ材料の形成にも適用することができる。...

水/空気界面で疎水性有機分子をドープしたハイブリッド脂質膜の自己集合

本稿では、有機溶媒混合物中のガンマ修飾ペプチド核酸オリゴマーからのナノ構造の設計と自己集合のためのプロトコルを提供する。...

有機溶媒混合物中の複雑なナノ構造へのガンマ修飾ペプチド核酸の自己集合

このプロトコールでは、環境条件を利用してペプチドのヒドロゲルへの自己組織化を誘発する3つの迅速でシンプルな調製方法を紹介します。さらに、ペプチドハイドロゲルの特性評価についても説明し、機械的に安定したペプチドハイドロゲルがこれらの単純な条件下で形成できることを示しています。...

機械的に安定な自己組織化ペプチドハイドロゲルの調製

[を使用した非肥満糖尿病マウスにおける胃排出能の評価<sup&gt; 13</sup&gt; C] - オクタン酸呼気テスト

学ぶ、自己組織化ペプチドとアミノ酸を用いて疎水性化合物を水溶液に溶解させる方法。毒性のある共溶媒を使わずに臨床応用可能な製剤を調製し、医薬品開発における溶解性の課題を解決する。

自己組織化ペプチドとアミノ酸の組み合わせを用いる水溶液中の疎水性化合物の溶解度

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