협력적 알로스테릭 전이

협력적 알로스테릭 전이는 단백질의 각 소단위체가 자체 리간드 결합 부위를 갖는 다양체 단백질에서 발생할 수 있습니다. 리간드가 이러한 손단위체 중 하나에 결합하면 다른 소단위체의 결합 부위에 영향을 미치는 형태 변화를 유발합니다. 이는 해당 리간드에 대한 다른 사이트의 친화력을 변경할 수 있습니다. 결합 부위의 모양을 바꾸는 단백질의 능력은 구조에 유연하고 안정적인 부분이 혼합되어 있기 때문입니다. 이러한 변화를 촉발하는 분자를 조절물질(modulator)이라고 합니다.

다중 단백질의 협동성을 설명하기 위해 종종 두 가지 모델, 즉 협력 모델과 순차 모델이 사용됩니다. 전부 아니면 전무 모델로도 알려진 공동 모델은 다양체 단백질의 모든 소단위제가 "켜짐"과 "꺼짐" 형태 사이에서 동시에 전환된다는 가설을 세웁니다. "켜짐" 형태에서는 결합 부위가 해당 리간드에 대해 높은 친화성을 갖고, "꺼짐" 형태에서는 결합 부위의 친화성이 낮습니다. 리간드가 소단위체 중 하나에 결합하면 친화력이 높은 형태로의 전환을 촉진하고 동시에 단백질의 다른 모든 결합 부위의 형태를 변경합니다. 리간드는 어느 형태에든 결합할 수 있지만 친화력이 높은 형태일 때 결합하기가 더 쉽습니다.

순차 모델은 다양체 단백질의 각 손다위체가 다른 소단위체의 상태에 관계없이 "켜짐" 또는 "꺼짐" 구조, 즉 친화도가 낮거나 높은 형태로 독립적으로 존재할 수 있다고 가정합니다. 소단위체에 대한 리간드의 결합은 하위 단위가 높은 친화도 형태일 가능성이 더 높도록 낮은 친화도 형태와 높은 친화도 형태 사이의 평형을 변경합니다. 또한, 한 소단위체에 결합된 리간드는 단백질의 다른 하위 단위에 대한 평형을 이동시킵니다. 이는 하나의 리간드가 결합되면 다른 리간드가 다른 소단위체에 결합할 가능성을 증가시킵니다. 이러한 협력성은 리간드 농도에 대한 단백질의 민감도를 증가시킵니다. 단일 부위의 리간드 결합은 전체 단백질 분자의 친화력을 변화시켜 낮은 농도에서도 빠른 반응을 가능하게 합니다.