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미세소관은 튜불린 소단위체의 반복적인 조립 및 분해를 통해 재편성을 겪습니다.미세소관은 재앙 또는 단축 속도가 구조 또는 신장 속도를 초과할 때 불안정해집니다.
불안정화는 stathmin 및 kinesin-13을 포함한 MAP에 의해 촉매되며, 각각 고유한 작용 모드를 가지고 있습니다.
세포질 웅덩이에서 stathmin은 두 개의 tubulin heterodimers에 결합하여 tubulin의 형태를 변경하고 미세소관에서의 조립을 방지하여 tubulin을 격리합니다. 그 결과 미세소관 신장(microtubule elongation)에서 수축(shrinkage)으로 전환됩니다.
또한 stathmin은 필라멘트 팁에 결합하고 구부려 이종이량체 튜불린 소단위체를 순차적으로 제거합니다.
키네신 단백질군의 비운동성 구성원인 키네신-13은 ATP 의존성 탈안정제 MAP으로 작용합니다.
ATP-결합 키네신-13은 미세소관의 끝에서 결합하고 GTP-베타-튜불린이 GDP-베타-튜불린으로 전환되는 것을 촉진하여 소단위체를 분리합니다. 이것은 미세소관 필라멘트의 인접한 소단위체에 대한 이종이량체의 친화도를 낮추고 kinesin-13 bound-tubulin dimers가 쉽게 방출됩니다.
미세소관에서 분리되면 ATP가 가수분해되고 ATP가 ADP와 무기 인산염으로 분해되는 에너지가 kinesin-13을 tubulin subunit에서 분리합니다.
미세소관의 불안정화는 핵생성 또는 신장과 같은 미세소관 수명주기의 여러 단계에서 발생할 수 있습니다. 이는 미세소관의 어느 쪽 끝이나 미세소관 격자 전체에서 발생할 수 있습니다. 세포 내 개별 미세소관의 수명은 세포 유형과 세포 주기 단계에 따라 다릅니다. 간기 동안…
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