16.2: 신호 서열 및 분류 수용체

신호 서열은 새로 합성된 단백질을 세포 내 적절한 위치로 안내하는 짧은 아미노산 서열입니다. 고전적인 신호 서열은 15~60개의 아미노산 길이이며 폴리펩티드 사슬의 N-말단에 존재합니다. 각 신호 서열에는 N 말단, 소수성 코어 및 극성 잔기가 풍부한 C 말단쪽으로 보존된 기본 잔기 마디가 있습니다. C-말단에는 신호 절단 부위도 포함되어 있으며 -3 -1 서열 모티프가 특징입니다. -3-1 서열 모티프는 신호 절단 부위(위치 0으로 간주됨)에 비해 -1에 알라닌과 같은 짧은 측쇄가 있고 -3 위치에 전하를 띠지 않은 잔기가 있는 아미노산을 포함합니다.

세포 소기관에는 분류 신호를 인식하고 화물을 올바른 구획으로 안내하는 분류 수용체가 포함되어 있습니다. 분류 수용체는 핵 수용체와 같이 가용성이거나 미토콘드리아, 엽록체, ER 및 퍼옥시좀에서 관찰되는 막 결합형일 수 있습니다. 단백질이 적절한 위치로 전달된 후, 분류 수용체는 여러 차례의 단백질 분류를 위해 다시 재활용됩니다.

소기관 내부에서 신호 펩티다제는 신호 절단 부위에서 새로 전달된 단백질의 신호 서열을 절단합니다. 일부 신호 서열은 폴리펩티드 내부에 존재하며 많은 핵 단백질에서 발견되는 것처럼 절단되지 않고 영구적으로 결합되어 있습니다. 또한 일부 신호 서열에는 막횡단 단백질을 고정하는 데 도움이 되는 소수성 아미노산 잔기가 풍부합니다. 이러한 신호 시퀀스를 신호 앵커 시퀀스라고 합니다. 신호 서열의 돌연변이 또는 제거는 단백질 경로의 결함을 초래하며 유전성 신장 질환, 자가면역 질환, 심혈관 질환 및 여러 대사 장애와 같은 생리학적 상태와 관련이 있습니다.

분류 신호는 단백질을 세포 내부의 적절한 위치로 안내하는 아미노산 서열입니다. 신호 서열은 길이가 다양하지만 일반적으로 15-20개의 아미노산 길이이며 폴리펩티드 사슬의 N-말단 영역 옆에 있습니다.

핵 단백질과 같은 일부 단백질은 단백질 접힘 중에 함께 모여 신호 패치(signal patch)라고 하는 3차원 배열을 형성하는 아미노산 잔류물이 멀리 뻗어 있을 수 있습니다.

정렬 신호와 신호 패치는 일반적으로 정확한 염기서열보다는 아미노산 특성을 기반으로 인식됩니다.

특정 세포 소기관을 표적으로 하는 단백질은 소수성 잔기의 스트레치, 소수성 잔기와 교대하는 양전하를 띤 아미노산, 하이드록실기와 산재된 아미노산 잔기와 같은 신호 서열에서 특징적인 특징을 가지고 있습니다.

소기관에 존재하는 신호 수용체는 해당 신호 서열을 식별하고 단백질을 목표 위치로 운반합니다.

단백질이 목적지에 도달하면 신호 펩티다아제는 C 말단 신호 절단 부위에서 신호 펩타이드를 절단하고, 분류 수용체는 후속 단백질 분류 라운드를 촉매하기 위해 재활용됩니다.

분류 신호를 수정하면 단백질을 다른 위치로 표적으로 삼을 수 있습니다. 예를 들어, ER 단백질의 N-말단 신호 서열을 세포질 단백질에 추가하면 소포체 내강으로 이동합니다.