3.16: Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis
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Cell Biology
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Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis
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01:13 min
April 30, 2023

Overview

수년 동안 과학자들은 효소-기질 결합이 단순한 “자물쇠와 열쇠” 방식으로 이루어진다고 생각했습니다. 이 모델은 효소와 기질이 한 순간에 완벽하게 맞는다고 말했습니다. 그러나 현재의 연구는 과학자들이 유도 적합(induced fit)이라고 부르는 보다 세련된 견해를 지지합니다. 유도 적합 모델은 효소와 기질 사이의 보다 역동적인 상호 작용을 설명함으로써 잠금 및 키 모델을 확장합니다. 효소와 기질이 결합됨에 따라 이들의 상호 작용은 효소 구조에 약간의 변화를 일으켜 효소와 기질의 전이 상태 사이의 이상적인 결합 배열을 확인합니다. 이 이상적인 결합은 효소의 반응을 촉매하는 능력을 극대화합니다.

효소의 활성 부위는 특정 환경 조건을 제공하는 데 적합하며 지역 환경 영향의 영향을받습니다. 환경 온도를 높이면 일반적으로 효소 촉매 또는 기타 반응 속도가 증가합니다. 그러나 최적 범위를 벗어나 온도를 높이거나 낮추면 활성 부위 내의 화학 결합에 영향을 미쳐 기판 결합에 영향을 줄 수 있습니다. 고온은 결국 다른 생물학적 분자와 마찬가지로 효소를 변성시켜 물질의 자연적인 특성을 변화시킵니다. 마찬가지로, 지역 환경의 pH도 효소 기능에 영향을 미칠 수 있습니다. 활성 부위 아미노산 잔류물은 촉매 작용에 최적인 자체 산성 또는 염기성 특성을 가지고 있습니다. 효소는 특정 pH 범위 내에서 최적으로 기능하며, 온도나 산성 또는 염기성 특성을 변경하면 촉매 활성에 영향을 줄 수 있습니다.

많은 효소는 이온 또는 수소 결합을 통해 일시적으로 또는 더 강력한 공유 결합을 통해 영구적으로 다른 특정 비단백질 보조 분자에 결합하지 않는 한 최적으로 작동하지 않거나 전혀 작동하지 않습니다. 보조 분자의 두 가지 유형은 보조 인자와 코엔자임입니다. 이러한 분자에 결합하면 해당 효소에 대한 최적의 형태와 기능이 촉진됩니다. 보조 인자는 철(Fe2+) 및 마그네슘(Mg2+)과 같은 무기 이온입니다. 예를 들어, DNA 중합효소가 작동하려면 결합된 아연 이온(Zn2+)이 필요합니다. 코엔자임(Coenzyme)은 효소 작용에 필요한 탄소와 수소로 구성된 기본 원자 구조를 가진 유기 보조 분자입니다. 코엔자임의 가장 일반적인 공급원은 식이 비타민입니다. 일부 비타민은 코엔자임의 전구체이고 다른 비타민은 코엔자임으로 직접 작용합니다.

이 텍스트는 Openstax, Biology 2e, 섹션 6.5 Enzymes에서 발췌한 것입니다.

Transcript

효소는 활성화 에너지를 낮추기 위해 다양한 물리적, 화학적 메커니즘을 사용하여 반응을 촉매합니다.

이러한 메커니즘은 효소와 기질을 적절하게 배치하고, 전이 상태를 안정화하고, 결합을 형성하거나 끊는 데 도움을 줌으로써 반응 속도를 높일 수 있습니다.

대부분의 효소는 기질에 결합할 때 유도 적합을 채택합니다. 이러한 구조적 변화는 아미노산의 상대적 위치를 변경하여 기질과의 상호 작용을 증가시킵니다.

여러 기질이 있는 반응에서 효소는 종종 분자의 변형을 돕기 위해 전이 상태와 유사하도록 분자를 배치합니다.

많은 효소는 촉매 작용을 위해 금속 이온을 필요로 합니다. 금속 이온은 기질에서 반대 전하를 띤 그룹을 끌어당기고 반응을 위해 방향을 지정합니다. 이온은 또한 반응 중간체의 전하를 안정화하기 위해 산화 상태를 변경할 수 있습니다.

일부 효소에서 아미노산은 양성자를 받아들이거나 기증하여 pH를 국부적으로 변화시키거나 기질과 직접 반응합니다. 이것은 결합을 강화하거나 약화시켜 반응 속도를 높일 수 있습니다.

Key Terms and definitions​

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