단백질의 RER로의 번역 후 전좌

일부 단백질은 ER 루멘에 들어가기 전에 세포질의 유리 리보솜 입자에 의해 완전히 합성됩니다. 이 메커니즘을 번역 후 단백질 전좌(post-translational protein translocation)라고 합니다.

번역 후, cytosolic chaperone은 폴리펩티드 사슬에 즉시 결합하여 조기에 접히는 것을 방지합니다.

샤페론 결합 단백질이 ER 멤브레인에 도달하면 Sec61 채널 내의 인식 사이트에서 신호 시퀀스를 인식합니다.

그런 다음 단백질은 채널을 따라 천천히 미끄러지기 시작하여 내강 말단에서 나타나 ATP에 결합된 BiP 샤페론을 모집합니다.

이종이합체 Sec62/Sec63 복합체는 ATP를 가수분해하여 BiP 분자의 구조적 변화를 유도하여 폴리펩티드를 걸을 수 있도록 합니다.

새로운 BiP 분자는 들어오는 폴리펩타이드에 계속 부착하여 ER 내강으로 적극적으로 끌어당깁니다.

폴리펩티드가 내강으로 들어가면 ER 막에 위치한 신호 펩티다아제에 의해 신호 서열이 절단됩니다.

전좌(translocation)가 완료되면 뉴클레오티드 교환 인자(nucleotide exchange factor)는 BiP 분자에 결합된 모든 ADP를 ATP로 대체하여 단백질 전좌의 다음 주기를 준비합니다.